《生物化学》教学大纲

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1、《生物化学》大纲主要内容包括现代生物化学的基本理论、基本知识,掌握生物化学的基本实验技术。。一、主要内容与基本要求第一章绪论【要求】(1)掌握生物化学的概念。(2)熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。(3)了解生物化学的发展史。【内容】(1)生物化学发展简史一般介绍生物化学发展简史；(2)当代生物化学研究的主要内容重点阐述当代生物化学的概念，生物化学研究的主要内容；(3)生物化学与医学一般介绍生物化学与医学的关系。第二章蛋白质的结构与功能【要求】掌握:蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类,基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构;

2、蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。熟悉:各种氨基酸的结构;蛋白质的分类。了解:多肽链氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。【内容】一、蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用。二、蛋白质的分子组成1.蛋白质的元素组成主要有C,H,O,N和S,各种蛋白质的含N量很接近，平均16%；2.组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸(种类,三字英文缩写符号，基本结构，分类:非极性疏水性氨基酸，极性中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸。3.肽键，肽，多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向(N-末端

3、与C-末端)，氨基酸残基；生物活性肽；谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。4.蛋白质的分类:根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。三、蛋白质的分子结构1.蛋白质一级结构:概念，主要化学键——肽键。2.蛋白质的二级结构:概念，主要化学键，肽单元，四种主要结构形式(α螺旋,β折叠,β转角,无规卷曲；模序，分子伴侣。3.蛋白质的三级结构:概念，主要次级键——疏水作用,离子键(盐键，氢键，范德华力等，结构域(domain。4.蛋白质的四级结构:概念，亚基，各亚基之间的结合力——疏水作用，氢键，离子键。四、蛋白质结构与功

4、能的关系1.蛋白质一级结构与功能的关系:一级结构是空间结构和功能的基础，一级结构与生物进化，一级结构与分子病。2.蛋白质空间结构与功能的关系:空间结构决定蛋白质的功能,肌红蛋白的结构与功能,血红蛋白结构,运输O2功能,氧饱和曲线,正协同效应,变构效应.五、蛋白质的理化性质及其分离纯化1.蛋白质的理化性质:两性解离及等电点，胶体性质，变性，沉淀及凝固，紫外吸收(280nm)，呈色反应(茚三酮反应，双缩脲反应)。2.蛋白质的分离纯化:透析及超滤，盐析及丙酮沉淀，电泳，层析，凝胶过滤(分子筛)，超速离心。3.多肽链中氨基酸序列分析:Edman降解法。4.蛋白质空

5、间结构测定:圆二色光谱，X射线晶体衍射法，磁共振技术。第三章核酸的结构和功能【要求】（1）掌握核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。（2）熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。（3）了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。【内容】一、核酸的分类，分布及主要生物学功能。二、核酸的化学组成:1.核苷酸中的碱基成分:腺嘌呤(A)，鸟嘌呤(G)，胞嘧啶(C)，尿嘧啶(U)，胸腺嘧啶(T)；DNA中的碱基(A,G,C,T)，RNA中的碱基(A,G,C,U)。2.戊糖:D-核糖(RNA)，D-2-脱氧核糖(DNA)。3.磷酸。4.核酸

6、及核苷酸:碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。5.重要游离核苷酸及环化核苷酸:ATP，ADP，GTP，cAMP，cGMP三、核酸的一级结构概念。核苷酸间的连接键——3',5'-磷酸二酯键。方向(5'→3')及链书写方式。四、DNA的空间结构与功能1.DNA的二级结构——双螺旋结构:chargaff规则，B-DNA结构要点，Z-DNA,A-DNA。2.DNA的三级结构:超螺旋，组蛋白，核小体，染色体。3.DNA的功能:遗传与繁殖，复制，转录，基因和基因组。五、RNA的结构与功能1.mRNA:结构特点，三联体密码，功能。2.tRNA:结

7、构特点，氨基酸臂，反密码子环，功能。3.rRNA:与多种蛋白质结合形成核蛋白体(大亚基,小亚基)，是蛋白质合成场所。4.核酶:概念，化学本质(RNA)，作用底物(核酸)及应用。六、DNA的理化性质及其应用1.变性，复性的概念，条件，理化性质的改变，变色效应，Tm值，解链曲线。2.杂交。七、核酸酶概念，分类，化学本质(蛋白质，作用底物(核酸)及应用。第四章酶【要求】（1）掌握酶的化学本质和分子结构，酶催化反应的特点与机制。（2）熟悉酶促反应动力学，酶与医学关系。（3）了解酶的命名、分类和活性测定。【内容】（1）酶的基本概念、化学本质；结合酶的组成、作用及有关

8、的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和