蛋白质的三维结构1

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1、蛋白质的三维结构三维结构：二、蛋白质的二级结构与纤维状蛋白（一）构型与构象1.构型（configuration）：指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。两种构型间的转变需要共价键的断裂和重组。COOHCOOHH2NCHHCNH2RR2.构象（conformation）:指取代原子或基团当单键旋转时可能形成的不同立体结构。这种空间位置的改变不涉及共价键的断裂。（二）蛋白质的构象一个蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH条件下，只有一种或很少几种构象。这种天然构象保证了它的生物学活性，并且相当稳定。这一事实说明了天然蛋白质共价主链上的单键不

2、能自由旋转。一、研究蛋白质构象的方法（一）X射线法：目前的主要方法只能用于测定蛋白质晶体结构（二）研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法1、紫外差光谱2、荧光和偏振光3、园二色性4、核磁共振：一定程度上可代替X-衍射法，需高浓度较纯的蛋白溶液方法原理優缺點X光結晶繞射造影是將待測蛋白質樣本晶化後，單一蛋白質分子會被排列在規律的方格中，而X光經規律的結晶反射後可以偵測、分析產生蛋白質的電子密度圖，對應出蛋白質的原子座標後，進而得到蛋白質的立體結構模型。優點:準確率高。缺點:1.實驗成本昂貴。2.蛋白質結構要結晶到適當大小所需的時間太長(需數個月)。3

3、.許多蛋白質結構不適合結晶。4.待結晶樣本須非常純使得結晶夠大且要形成單一結晶結構沒有裂縫產生。5.沒有通用的結晶化條件。NMR偵測蛋白質分子中自旋轉度不為零的原子核，這些原子核產生的信號會因它們的電場環境在磁場中產生偏移，經由解讀一個分子的NOESY(2DNMR)光譜觀測的化學偏移，分子內特定原子間的結構就可以被估計出來，進而得到蛋白質的結構。優點:1.可以得到蛋白質在溶解狀態下的立體結構。2.可避免蛋白質晶體取得的困難。3.在溶液中測得核磁共振結構，比較符合蛋白質在生理環境的狀態。4.可觀察在不同溶液條件下蛋白質的立體結構。缺點:只能對小

4、的蛋白質作分析(以便於在溶液中快速的旋轉，並在高濃度時保持溶解的狀態)。作用力破坏因子氢键：α-螺旋，β-折叠尿素，盐酸胍疏水作用：形成球蛋白的核心去垢剂，有机溶剂VanderWaals力：稳定紧密堆积的集团和原子盐键：稳定α-螺旋，三、四级结构酸、碱*二硫键（共价键）：稳定三、四级结构还原剂配位键：与金属离子的结合螯合剂EDTA二、稳定蛋白质三维结构的作用力H2NC(:NH)NH2HCl维持空间构象的作用力稳定蛋白质三维结构的一些非共价键二硫键三、多肽主链折叠的空间限制酰胺平面：双称为肽平面，是由肽基和相邻两-碳原子构成的刚性平面。酰胺平

5、面与α-碳原子的二面角（φ和ψ）二面角两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。二面角所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中，非键合原子之间的接近有无阻碍。-碳原子的二面角（和）（二）可允许的或值：拉氏构象图蛋白质中非键合原子之间的最小接触距离(A)CNOHCNOH3.20(3.00)2.9(2.80)2.8(2.70)2.4(2.20)2.7(2.60)2.7(2.60)2.4(2.20)2.7(2.60)2.4(2.20)2

6、.00(1.90)o四、蛋白质的二级结构：多肽链折叠的规则方式蛋白质的二级(Secondary)结构：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象。主要有-螺旋、-折叠、-转角；无规卷曲。（一）-螺旋LinusCarlPauling1901-19941926年，留学Sommerfeld实验室（1年7个月）1928年，发明杂化轨道，创立量子化学1930年，去LaurenceBragg实验室学X-ray衍射1936年，与Mirsky一起发表蛋白质变性的理论---氢键1937年，开始搭建蛋白质结构模型，发现α-Keratin的5.4A的周

7、期，与Astbury的的5.1A不符。此后化了约10年的时间测定各种含肽键的小分子的结构，得出肽键的6个原子在同一平面上的结论1949年，发表α-Keratin的X-ray数据，5.4A的周期1950年，α-helix模型发表，次年发表β-sheet模型1954年，Nobel化学奖1963年，Nobel和平奖70年代，提倡VitaminC治百病1、多肽链中的各个肽平面围绕同一中心轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm;2、肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平

8、行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-C=O基与第五个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。3、天然蛋白质的-螺旋绝大多数为右手螺旋。遇到Pro或HO-Pro螺旋终止