蛋白质的三维结构.ppt

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1、第4章蛋白质的三维结构一、维持蛋白质三级结构的作用力包括：氢键(hydrogenbond)范德华力(VandeWaalsinteraction)疏水相互作用(hydrophobicinteraction)盐键（离子键）(ionicinteraction)二硫键在维持蛋白质构象中也发挥重要作用。稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些称为非共价键或次级键的弱相互作用，共价键非共价键化学键肽键一级结构氢键二硫键二、三、四级结构疏水作用盐键范德华力三、四级结构蛋白质分子中的共价键与非共价键三、四级结构相互作用（interaction）＝相互作用力＝化学键（bond）键键能（kJ/mol）氢键13

2、－30范德华力4－8疏水作用12－20盐键12－30二硫键210共价键376.81稳定蛋白质三维结构的几种键的键能Fourtypesofnoncovalent(“weak”)interactionsamongbiomoleculusinaqueoussolvent1.氢键（hydrogenbond）可在多肽主链的羰基氧和酰胺氢之间、侧链与侧链、侧链与介质水之间等处形成。Commontypesofhydrogenbonds.Inbiologicalsystems,theelectronegativeatom(thehydrogenacceptor)isusuallyoxygenornit

3、rogen.Somehydrogenbondsofbiologicalimportance.2.范德华力（vanderWaalsforce）•广义的范德华力包括三种较弱的作用力:定向效应(orientationeffect)诱导效应(inductioneffect)分散效应(dispersioneffect)分散效应是在多数情况下起主要作用的范德华力，称为狭义范德华力，也是生物化学领域的范德华力。狭义范德华力是一种很弱的作用力，大小与非键合原子或分子间距离的6次方成反比。但范德华力数量大，并具有加和效应和位相效应，从而成为一种不可忽视的作用力。分子间距离范德华力大小当非共价键合原子或分

4、子相互挨得太近时，由于电子云重叠，将产生范德华斥力。范德华力包括吸引力和斥力由于范德华斥力的存在，范德华力只有当两个非键合原子处于一定距离时才达到最大。这个距离称为范德华距离（接触距离，contactdistance），它等于两个原子的范德华半径之和。范德华距离范德华半径3.疏水相互作用（hydrophobicinteraction）定义:非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用。疏水作用在维持蛋白质的三级结构方面

5、占有突出的地位。backbone:purplehydrophobic:greenhydrophilic:yellow4.盐键:又称离子键（ionicinteractions）定义:离子键（盐键）正电荷和负电荷之间的一种静电作用。其大小与电荷电量的乘积成正比，与电荷质点间的距离成反比。F=Q1Q2R25.二硫键(disulfidebridge)对蛋白质的三级结构起稳定作用。Renaturationofunfolded,denaturedribonuclease,withreestablishmentcorrectdisulfidecross-links.非共价键本质参与基团或原子氢

6、键静电作用由电负性原子与氢形成的基团范德华力静电作用非极性基团疏水作用熵驱动疏水基团离子键静电作用带电荷的基团小结：氢键、盐键、疏水作用、范德华力，均为非共价键氢键对维持二级结构特别重要疏水作用对维持三级结构特别重要氢键、范德华力虽然键能小，但数量大这些非共价键不仅稳定了蛋白质的三维结构，对蛋白质的功能也有重要影响作用。二、多肽链折叠的空间限制1.肽平面（肽单位）因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面。主链上只有α碳原子连接的两个键是单键，可自由旋转。绕C–N键旋转的角度称（角），绕C–C键旋转的角度称（角）。这两个角称二面角。多

7、肽链的所有构象都可以用、两个构象角来描述。2.C的二面角（dihedralangle）：=0°，=0°当两个旋转键所在酰胺平面的取向二等分H-C-R平面（即分别垂直于该平面），且旋转键两侧的肽链成顺式构型时，规定=0o，=0o。Thepeptidebondplanesarejoinedbythetetrahedralbondsofthe-carbon.Theconformationshowncorrespondsto=+18