蛋白质的三维结构ppt课件.ppt

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1、第四章蛋白质的三维结构1.蛋白质的三级结构是由其氨基酸序列决定的；2.蛋白质的功能依赖于其结构；3.特定的蛋白质具有惟一的结构；4.蛋白质保持稳定的特定结构的最主要作用力是非共价键；5.在大量独特的蛋白质结构中，可以识别一些常见的结构模式，有利于理解蛋白质的构建。胰凝乳蛋白酶和甘氨酸当多肽链处于完全伸展的构想时，Φ和Ψ都为180°，此时多有的肽基团在一个平面上。处于有功能的、折叠状态下的蛋白质称为天然蛋白质。蛋白质中原子的空间排列称为构象。蛋白质构象主要通过弱的相互作用得以稳定。(phi)angle=rotationaboutN–C(psi)angle=rotatio

2、naboutC–C第一节蛋白质二级结构的定义和类型第二节超二级结构第三节结构域第四节球状蛋白质的三级结构第五节球状蛋白质的四级结构第六节纤维状蛋白质的结构第一节蛋白质的二级结构二级结构：蛋白质肽链骨架中局部肽段的稳定构象。是完整肽链构象（三级结构）的结构单元，是蛋白质复杂的空间构象的基础，因此也被称为构象单元。二级结构的形成：二级结构的形成几乎全是肽链骨架中的羰基上的氧原子和亚胺基上的氢之间的氢键稳定的结果。二级结构的类型：螺旋、折叠、-转角等。1.螺旋：肽链骨架中第i个羰基上的氧原子和第i+4个亚胺基上的氢原子之间形成氢键。α-螺旋(3.613－螺旋)结构特点：

3、①螺距5.4A°,环绕一圈3.6个AA②φ＝－57°Ψ＝－47°；③形成链内H键④螺旋形成有协同效应⑤有左手和右手螺旋，但多是右手螺旋，左手螺旋仅在嗜热菌蛋白中发现—Asp—Asn—Gly—Gly—226227228229鱼血液中的抗冻肽典型的α-螺旋是由18个氨基酸残基形成的5圈螺旋，长约2.7nm。在纤维状蛋白质中α-螺旋含量很高。在球状蛋白中，α-螺旋的平均长度约1.7nm，相当于11氨基酸。氨基酸序列影响螺旋的稳定性多肽链折叠成螺旋的趋势依赖于片段中氨基酸残基的特性和序列：①连续的有带点R基团的氨基酸残基间的静电排斥或相互吸引；②相邻R基团的体积；③脯

4、氨酸的N原子是刚性环的一部分，旋转N-Cα是不可能的，同时N上缺少H可以形成氢键。④甘氨酸没有R侧链，影响螺旋的稳定。如血红蛋白亚基第56位的甘氨酸将50~76位的肽段分为两段螺旋。甘氨酸聚合物易于采取完全不同于螺旋的其他螺旋结构。⑤螺旋结构的极性：其它螺旋:γ－螺旋(310－螺旋):为整数螺旋n＝2，Φ＝－49°，ψ＝－26°，通常作为α-螺旋末端的最后一圈存在.π－螺旋(4.416－螺旋):为非整数螺旋，n＝4，不稳定,仅在过氧化氢酶中发现2.折叠将多肽链组织成片状Mostcommon!N-termC-termN-termC-termC-termN-term

5、C-termC-termC-termLesscommon.b-sheetsarealmostneverflat!Onecontinuousb-sheetthatwrapsaroundintoab-barrel.3.-转角①肽链内形成180º回折。②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基羰基氧与第四个氨基酸残基的亚氨基氢形成氢键。③β-转角中常存在Gly和Pro。拉氏构象图:根据原子的范德华半径确定非共价键合原子之间的最小接触距离.据此确定成对二面角所规定的两个相邻肽单位的构象是否允许.并在以φ和Ψ所作的坐标图上标出4.Ω环外形与希腊字母“Ω”相似，故称为Ω（ω）环。①由不超过

6、16个残基（一般6~8个基）组成的肽段，尤其以8个残基的小环最多；②此肽段改变了蛋白质的肽链的走向，（可以看成是转角的延伸）。以亲水残基为主，总是位于蛋白质分子表面。该结构与生物活性有关，转角与Ω环结构对蛋白质结构与功能都具有重要意义在蛋白质三级结构中，规正的二级结构通过可变性更大的部分规正的二级结构连接。就蛋白质功能而言，蛋白质中规正的二级结构主要是维持蛋白质三级结构轮廓所需的“支架”，最多参与了和其它分子的结合。而直接和蛋白质生物活性有关、有更大活动性的位点绝大多数是有转角和Ω环构成的。5.“无规则”卷曲蛋白质中的“无规则”卷曲也是有特定构象的。对蛋白质结构和功能的意义

7、与部分规正二级结构相仿，对蛋白质多变的立体结构和纷繁的功能有所贡献。最近已经鉴定到约有百余种蛋白质或结构域中没有规正或部分规正的二级结构，存在的仅是“无规则”卷曲。这类蛋白被命名为“固有的无结构蛋白”（intrinsicallyunstructuredprotein,IUP）。这类蛋白质的发现，迫使蛋白质化学家对“无规则”卷曲这种二级结构必须重新评价。二级结构的可变性（1）影响蛋白质二级结构改变的因素A.pH能改变侧链基团的电荷而引起构象的变化B．温度C．不同溶剂系统D．变性条件（2）两可肽一些肽段形成α－螺旋和β