蛋白质化学-三维结构课件.ppt

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1、蛋白质结构的组织层次蛋白质的三维结构稳定蛋白质三维结构的作用力稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些称为非共价键或次级键的弱相互作用，包括盐键（离子键）、氢键、疏水作用、范德华力。共价键非共价键化学键肽键一级结构氢键二硫键二、三、四级结构疏水作用盐键范德华力三、四级结构蛋白质分子中的共价键与非共价键稳定蛋白质三维结构的作用力三、四级结构稳定蛋白质三维结构的作用力a盐键b氢键c疏水作用d范德华力e二硫键abcdeacd稳定蛋白质三维结构的几种键的键能键键能（kJ/mol）氢键13－30范德华力4－8疏水作用12－20盐键12－30二硫键210共价键376.81疏水作用(hydr

2、ophobicinteraction):非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。稳定蛋白质三维结构的作用力对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用。稳定蛋白质三维结构的作用力backbone:purplehydrophobic:greenhydrophilic:yellow疏水作用的本质疏水作用的本质稳定蛋白质三维结构的作用力蛋白质溶液系统的熵增加是疏水作用的主要动力：分离的疏水基团周围的水分子排列成刚性的有序结构（笼形结构），当疏水基团聚集时，

3、笼形结构被破坏，有序水分子的数量减少，水的混乱度增加，即熵增加，因此疏水作用是熵驱动的自发过程。稳定蛋白质三维结构的作用力非共价键本质参与基团或原子氢键静电作用由电负性原子与氢形成的基团范德华力静电作用非极性基团疏水作用熵驱动疏水基团离子键静电作用带电荷的基团氢键、盐键、疏水作用、范德华力，均为非共价键氢键对维持二级结构特别重要疏水作用对维持三级结构特别重要氢键、范德华力虽然键能小，但数量大这些非共价键不仅稳定了蛋白质的三维结构，对蛋白质的功能也有重要影响作用。稳定蛋白质三维结构的作用力二硫键：两个半胱氨酸残基侧链之间通过氧化反应形成的共价键。稳定蛋白质三维结构的作用力蛋白

4、质的二级结构（概念）：蛋白质的二级结构是指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。肽链主链具有重复结构，通过形成链内或链间氢键可以使肽链卷曲折叠形成各种二级结构元件，主要有-螺旋、-折叠片、-转角和无规卷曲。复杂的蛋白质分子结构就由这些比较简单的二级结构元件进一步组合而成。二级结构：多肽链折叠的规则方式二级结构：多肽链折叠的规则方式（一）-螺旋（-helix）LinusPauling（1901－1994）-螺旋的结构特点多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构；二级结构：多肽链折叠的规则方式二级结构：多肽链折叠的规则方式螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.5

5、4nm，含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm；每个残基沿轴旋转100°；二面角=-57o，=-47o。—C—(NH—C—CO)3N—OHHR二级结构：多肽链折叠的规则方式主链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每个肽基的C=O与其前面3个肽基之后的N-H形成氢键。α-螺旋由氢键构成一个封闭环，其中包括三个残基，共13个原子，称为3.613－螺旋。二级结构：多肽链折叠的规则方式－螺旋具有一定的刚性二级结构：多肽链折叠的规则方式－螺旋的侧链分布有一定的规律RRRRRRRRR螺旋的横截面α-螺旋的其它特点：α-螺旋是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的

6、二级结构元件。在天然蛋白质中，几乎所有由L型氨基酸构成的α螺旋都是右手螺旋，因为在左手螺旋中β碳与羰基过于接近，不如右手螺旋稳定。二级结构：多肽链折叠的规则方式左手螺旋和右手螺旋α螺旋的长度可有很大不同，从4，5个氨基酸到40多个氨基酸都有发现，平均长度大约是10个残基。二级结构：多肽链折叠的规则方式影响α-螺旋形成的因素：一条肽链能否形成α螺旋，以及螺旋的稳定性怎样，与其氨基酸组成和序列有极大关系,什么关系?脯氨酸由于其参与形成的肽键不具有酰胺氢，无法形成链内氢键，而且Cα-N键不能旋转，所以是α螺旋的破坏者，肽链中出现脯氨酸就中断α螺旋，形成一个“结节”。甘氨酸由于侧链

7、太小，构象不稳定，也是α螺旋的破坏者。根据各种残基的特性，可以预测多肽链能否形成α-螺旋。二级结构：多肽链折叠的规则方式其它类型的螺旋：310－螺旋螺旋（4.416－螺旋）二级结构：多肽链折叠的规则方式螺旋310螺旋螺旋c(残基数）3.634.4P(Å)5.46.05.2h(Å)1.52.01.2(º)10012081.8（二）β-折叠片（β-pleatedsheet）一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠