《蛋白质的三维结构》PPT课件

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1、（一）研究蛋白质结晶体：X射线衍射法（二）研究处于溶液中蛋白质构象的光谱学方法:紫外光谱核磁共振荧光和荧光偏振圆二色性扫描隧道显微一、研究蛋白质构象的方法1.4蛋白质的三维结构伦琴1901年获诺贝尔物理奖1、影响蛋白质结构的因素内力（内因）蛋白质分子内各原子间作用力肽键、二硫键——一级结构氢键、疏水作用、范德华力、离子键、二硫键——三维结构外力（外因）与溶剂及其他溶质作用力二、稳定蛋白质三维结构的作用力（１)氢键(Hydrogenbond)两负电性原子对氢原子的静电引力所形成X—H…Y质子给予体X-H和质子接受体Y间相互作用氢键具有：方向性-（键角）指X—H与H…Y间

2、的夹角饱和性-X—H只与一个Y结合（２)范德华力(vanderWaalsforce)这是一种普遍存在的作用力，是一个原子的原子核吸引另一个原子外围电子所产生的作用力。它是一种比较弱的、非特异性的作用力。这种作用力非常依赖原子间的距离，当相互靠近到大约0.4～0.6nm(4～6A)时，这种力就表现出较大的集合性质。范德华力包括引力和排斥力，其中作用势能与原子距离的6次方倒数成正比。（３）疏水作用(HydrophobicInteractions)非极性侧链为避开极性溶剂水彼此靠近所产生主要存在蛋白质的内部结构蛋白质表面通常具有极性链或区域蛋白质可形成分子内疏水链/腔/缝

3、隙——稳定生物大分子的高级结构（４)离子键(Electrostaticattraction)又称盐键：具有相反电荷的两个基团间的库仑作用。F：吸引力Q1/2：电荷电量ε：介质介电常数R：电荷质点间距离R基团间的相互作用及稳定蛋白质三维构象的作用力a.盐键b.氢键c.疏水键d.范德华力e.二硫键多肽链键能肽键二硫键离子键氢键疏水键范德华力90kcal/mol3kcal/mol1kcal/mol1kcal/mol0.1kcal/mol这四种键能远小于共价键，称次级键提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作用力,原因何在?数量巨大（一）酰胺平面与α－碳原子的二面角

4、三、多肽主链折叠共振形式相邻的肽平面构成两面角多肽链：通过可旋转的Cα连接的酰胺平面链这种旋转是受到限制的（二）可允许的φ和ψ值：拉氏构象图四、二级结构（SecondaryStructure）指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。只涉及主链构象及链内/间形成的氢键主要有-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲等。（一）-螺旋（-helix）1、-螺旋的结构螺距0.54nm每圈含3.6个AA残基每个AA残基占0.15nm绕轴旋转100°链内形成氢键与轴平行多为右手螺旋—C—(NH—C—CO)3N—OHHR3.613(ns)①R基大小：较大的难形成，

5、如多聚Ile;R为Gly时，由于Ca上有2个氢，使Ca-C、Ca-N的转动的自由度很大，即刚性很小，所以使螺旋的稳定性大大降低。②R基的电荷性质：不带电荷易形成。带相同电荷的氨基酸残基连续出现在肽链上时，螺旋的稳定性降低。③Pro无法形成链内氢键,α-螺旋遇到Pro就会被中断而拐弯2、影响-螺旋形成的因素310－螺旋π螺旋（4.316－螺旋）3、其他类型的螺旋由两/多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成。肽链主链呈锯齿状折叠构象。（二）-折叠（-pleatedsheet）C总是处于折叠的角上AA的R基团处于折叠的棱角上并与之垂直氢键主要在链间

6、/同一肽链不同部分间形成几乎所有肽键都参与链内氢键的交联氢键与链的长轴接近垂直1、-折叠结构特点平行肽链间以氢键从侧面连接的构象平行式：所有肽链的N-端都在同一边反平行式：相邻两条肽链的方向相反2、-折叠的类型平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm（三）-转角和凸起1、β转角（βturn/bend/hairpinstructure）肽链主链骨架180°的回折结构特点：由4个连续的AA残基组成第一个残基C=O第四个残基NH形成氢键O……（氢键）………H—C—（NH—CH—CO）2—N—R比较稳定的环状结构主要

7、存在于球状蛋白分子中多数处在蛋白质分子的表面反平行β折叠片中的一种不规则排列实质上是多出来的一个AA残基2、β凸起（βbugle）——泛指不能归入明确的二级结构如折叠片和螺旋的多肽片断。（四）无规卷曲（randomcoil）五、纤维状蛋白质脊椎动物体中50%以上是纤维状蛋白质支架、防护作用规则的线性结构纤维蛋白不溶性纤维蛋白（角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白）可溶性纤维蛋白（肌球蛋白血纤蛋白原）（一）-角蛋白（Keratin）皮肤与皮肤的衍生物主要由-螺旋构象的多肽链组成大纤维鳞状细胞皮层细胞微纤维微原纤维初原纤维α螺旋毛发的结构卷发(烫发)的生物化学