蛋白质化学-蛋白质的三维结构

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1、第5章蛋白质的三维结构一、研究蛋白质构象的方法p197二、蛋白质的二级结构三、蛋白质的三级结构四、蛋白质的四级结构五、稳定蛋白质三维结构的作用力一、研究蛋白质构象的方法p197（一）测定晶体蛋白质的分子构象的方法X射线衍射法：（二）研究溶液中蛋白质构象的光谱方法1、紫外差光谱2、荧光和荧光偏振3、圆二色性4、核磁共振（一）测定晶体蛋白质的分子构象的方法X射线衍射法：迄今为止，完整而精细的晶态蛋白质分子三维结构的测定，几乎完全依赖于Ｘ射线晶体衍射分析法。可以提供多肽链上除氢原子外所有原子的空间排布信息。不能测定溶液中蛋白质分子的三维结构。（二）研究

2、溶液中蛋白质构象的光谱方法方法提供的结构信息紫外差光谱Trp或Tyr微区；构象变化荧光和荧光偏振Trp或Tyr微区；构象变化圆二色性光谱二级结构及其变化核磁共振溶液中蛋白质分子构象；构象动力学二、蛋白质二级结构Secondarystructruesofproteines(一)蛋白质的结构层次(二)蛋白质的二级结构(三)二级结构的基本类型(四)二级结构类型的代表性蛋白(五)超二级结构(六)结构域（一）蛋白质的结构层次多肽链在三维空间上特定的走向与排布就是蛋白质的高级结构，也叫做空间结构、三维结构、立体结构，或叫做三维构象。一级结构指蛋白质分子中的氨

3、基酸的排列顺序。二级结构指蛋白质多肽链的主链骨架中的若干肽段的构象、排列。所有蛋白质的主链结构相同，长短不同。三级结构指多肽链在二级结构的基础上，各原子的空间排布，包括侧链基团的取向，是二级结构的基础上范围更广的盘旋和折叠。四级结构是指多条肽链组成一个蛋白质分子时，各亚单位在寡聚蛋白质中空间排布及亚单位间的相互作用。（二）蛋白质的二级结构1、肽单位(Thepeptidegroup)p204构成肽链主链的基本单元，叫做肽单位——主链骨架重复单位，它包括两个α-碳原子及其中间的一个肽键，Cα-CO-NH-Cα，肽单位又叫肽平面2、二面角（Thedih

4、edralangles)p204Cα-N键的旋转角度叫φ角Cα-C的旋转角度叫ψ角两面角决定了两个肽平面的相对位置，因此就决定了肽链主链的位置与构象。当Φ(Ψ)旋转键两侧的主链呈顺式时，规定Φ(Ψ)=0°从Cα沿键轴方向看，顺时针旋转的Φ(Ψ)角为正值，反之为负值。3、可允许的Φ和Ψ值p205——拉氏构象图(Ramachandrandiagram)Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标

5、图称拉氏构象图。二级结构产生的原因αHelix,βSheet(1)Peptidebond不能转动→Peptidebond平面(2)一个氨基酸R基团与前后R基团的限制→Peptidebond平面不能任意转动→(3)R基团的大小、电荷限制→只做规律折叠→αHelix,βSheet(4)稳定二级结构的作用力：氢键1、α-螺旋（α-helix)2、β-折叠（β-pleatedsheet)3、β-转角4、无规卷曲（RandomCoil)(三)蛋白质二级结构的基本类型（1)α-螺旋构象的结构特点1950年Pauling提出1、α-螺旋（α-helix)p20

6、7α-Helix:（1）右手螺旋（Righthanded）呈圆筒状，且有偶极性（2）每3.6氨基酸绕一圈，每圈0.54nm高（螺距），每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm（3）氨基酸残基侧链向外（4）肽键上C=O氧与它后面（C端）第四个残基上的N-H氢间形成氢键，氢键封闭的环是13元环。氢键的取向几乎与中心轴平行α-Helix的结构的表示α-Helix的结构通常用“SN”来表示，S表示α-Helix每旋转一圈所含的残基数，N表示形成氢键的C=O与N-H原子及二者之间在主链上包含的原子数之和。典型的α-Helix用3.613表示：3.6表

7、示每圈螺旋包括3.6个残基13表示氢键封闭的环包括13个原子α-螺旋在许多蛋白中存在，如α-角蛋白、血红蛋白、肌红蛋白等，主要由α-螺旋结构组成。α-螺旋结构是一种不对称的分子结构：（1）α碳原子的不对称性（2）构象本身的不对称性天然α—螺旋能引起偏振光右旋α-螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸比旋的加和，而无规卷曲的肽链比旋则等于所有氨基酸比旋的加和。（2）α-螺旋结构的旋光性（3）R侧链对α—螺旋的影响①多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基,(如Lys，或Asp，或Glu)，不能形成稳定的α—螺旋。如多聚Lys、多聚Glu。②Gly在肽

8、中连续存在时，不易形成α—螺旋。③R基大（如Ile）不易形成α—螺旋④Pro、羟脯氨酸中止α—螺旋⑤R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α—