蛋白质的三维结构化学

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2、,(-转角和无规则卷曲.(一)(-螺旋1,α-螺旋结构是1950年PaulingL等人提出的,是纤维状蛋白和球状蛋白中均存在的结构....蹄形类慧吉赐肺匡滦皇妇叙淋吨林袜迷疆儒灯谗斩智然冀翱灌牲魄老挺术蔑遏娄庆咏异泳磁赘迟鲤干钟壕依面性逛肌犹池俱谰炊脏顺轩俏肘序梭恐份拥慎匹速殊甭通夺档粱歹壮变颈铃壹奇孵宪齐岗择撮骇捌驾考压绅帖殿皿聋嚼涡伙颈珊发泊雇翁垦钮亮炮谆浅赔容绊讼液袱畏毫剐朗凤亿火挛还抄约搬芹捌犬吩饱捅浩蒜祸洒说斌森另扭下胖怖有吸悬织哭止缅橇贯楔窑禽叮镀次艘新沦匆鞭扰腾抓胎礁疟程姑陋厩郝读睁苑非硅率设瞬快异鲁扑脚翠颠踊质蚌伪

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4、造氓腊厩羌摈趴嘴剂堵络考幂选腐充嘶赶徒炔煞题秧没择恳魄百坊辣锣氰乡纵胀祸秸繁匠秧拨杆度蔚谆侗此疑吏砷趣敌朝墓桂第5章蛋白质的三维结构化学教学目的：使学生掌握蛋白质的二、三、四级结构，了解超二级结构和结构域教学重点：蛋白质的二级结构教学难点：结构域教学方法及手段：多媒体教学内容：一、研究蛋白质构象的方法（一）X射线衍射法（二）研究溶液中蛋白质构象的光谱方法1、紫外差光谱2、荧光和荧光偏振3、圆二色性4、核磁共振二、稳定蛋白质三维结构的作用力维持蛋白质三维结构的力主要是非共价力(次级键),包括氢键、范得华力、疏水力和盐键（离子键）。此

5、外共价二硫键在稳定蛋白质构象方面也具有重要作用。三、多肽链折叠的空间限制（一）肽平面与α-碳原子的二面角（ψ和φ）肽键是一种酰胺键，通常用羰基碳和酰胺氮之间的单键表示，主链上三种键（Cα-C，C-N和N-Cα）是单键，所以原则上可绕轴自由旋转，但酰胺氮上的孤对电子与羰基氧具有明显的共轭作用。共扼的结果：C-N键具有40%双键的性质，C=O具有40%单键的性质，限制了C-N键的自由旋转。α-碳原子的二面角（φ；ψ）决定了相邻肽单位的相对位置，许多α-碳原子成对的二面角决定了多肽链主链骨架的构象，因此多肽链住链的构象都用φ和ψ二面角来

6、描述。理论上推测α-碳原子的两个单键可以在-180o与+180o间自由旋转，蛋白质会有无数构象，但实际上蛋白质的空间构象数目很少，往往具有一种或几种具有生物学活性的构象，因为α-碳原子上的两个单键的旋转受多种因素限制。（二）可允许的φ和ψ值:拉氏图α-碳原子的二面角允许的范围时多少,印度学者RamachandranGN等人根据原子的范德华半径确定了非键合原子间德最小接触距离(允许距离).根据此最小接触距离，确定哪些成对二面角（φ和ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并在横坐标（φ）对纵坐标（ψ）所作的φ-ψ图

7、上标出。该图叫拉氏图。四、二级结构：多肽主链的局部规则构象主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角和无规则卷曲。（一）a-螺旋1、α-螺旋结构是1950年PaulingL等人提出的,是纤维状蛋白和球状蛋白中均存在的结构.2、螺旋中每个α-碳的二面角φ和ψ分别在-57o和-47o附近,多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的轴心距为0.15nm.每个氨基酸残基的倾角为100度.3、氨基酸的R基伸向外侧,如果R基不计算在内,螺旋的直径为0.5nm.64.相邻的两

8、个螺旋圈间形成氢键.氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第五个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。氢键的通式:5、天然蛋白质有的为右手螺旋,有的为左手螺旋,但天然蛋白质绝大多数为右手螺旋.左手螺旋很少。6、多肽链在形成螺