c反应蛋白及临床应

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1、C-反应蛋白及临床应用杨红玲ProteinStructureCRP结构C反应蛋白的生理和生化在细胞因子IL-6家族诱导下,CRP在肝中合成迅速。正常合成率为l~10mg/d,急性炎症时每天合成超过lg/d。在急性相反应高峰时肝大量合成蛋白,其中20%是合成CRP。当IL-6刺激物缺乏时,在2~4h内合成率降至正常。循环中CRP半衰期约19h,但一旦它与配体结合,可快速的被清除。肝外合成对血清水平影响作用很小。CRP的生物学功能CRP的生物学功能-机理结合坏死的内源性物质在钙离子存在的情况下,CRP

2、能结合坏死的内源性物质和效应细胞,当正常的脂质双层结构被破坏致使内部磷脂暴露时,CRP可发生与宿主细胞的结合。在系统性红斑狼疮的鼠模型中,注射CRP可改善SLE的状况。人CRP基因的多态性导致的低基础水平表达增加了发生系统性狼疮的风险。CRP量的减少可能与SLE发病机理有关。CRP量的减少使结合的细胞碎片减少。CRP的生物学功能-机理结合外源性物质细菌、真菌、寄生虫中的细胞壁磷酸胆碱。CRP具有保护机体抗细菌感染的能力。CRP保护机体抵抗致命性的细菌脂多糖和各种炎症介子的能力。CRP的生物学功能-

3、机理结合配体的CRP激活下列生物系统,导致配体的消除:CRP对补体系统的激活.CRP结合IgGFcR,增强自然杀伤细胞的活性。CRP的调理性质,调理即刺激细胞吞噬作用。CRP和血小板激活因子(PAF)结合 抑制PAF刺激的血小板聚集。CRP的生物学功能-机理CRP具有多效性的作用。当抑制干扰素的合成时,CRP可诱导IL-1受体拮抗剂而增加抗炎细胞因子IL-10的释放.CRP也可诱导炎症反应。CRP向上-调节内皮细胞粘附分子的表达,刺激许多细胞释放IL-8,增加血浆纤维蛋白酶原催化剂抑制剂-1的表达

4、和活性、增加IL-1,IL-6,IL-18,和肿瘤坏死因子的释放.CRP诱导或抑制炎症反应依赖于环境。CRP功能识别和启动靶效应细胞及其产物并将其从组织中清除。吞噬溶解入侵微生物。急性相蛋白CRP合成的生物调控CRP基因位于1号染色体短臂,只有一个内含子,其分离编码信号肽的区域。肝脏CRP合成的调节主要发生在转录阶段。由IL-6诱导,IL-1可增加此作用。CRP启动子最近区为STAT3和Rel蛋白的结合部位。这些因子的相互作用增加DNA结合C/EBP家属成员的稳定性,从而有效地诱导了CRP基因的表

5、达。神经元细胞、动脉硬化斑块、单核细胞和淋巴细胞也可以合成CRP。在这些部位的调节机制还不清楚。修饰的CRP(m-CRP)-"Modified"CRP目前认为m-CRP是原CRP的单体。与天然CRP不同,表现在分子大小,溶解度,抗原性,带电荷数等方面的差别.m-CRP具抗菌作用。m-CRP具有强大地诱发炎症的作用。方 法      灵敏度     参考献试管内沉淀试验  -JExpMed1930;52∶561毛细管内沉淀试验  10~20mg/L   AmJMed1950;8∶445改良平板双扩散

6、法  10~20mg/L   IntArchAllergy1962改良琼脂柱扩散法  3.0mg/L     ProcSocExpBiol1955改良单扩散法    1.0mg/LActaPatholMicrobiolScand琼脂糖凝胶电泳法  1.0mg/L     ClinChimActa1969放射电免疫扩散法  10μg/L     JClinLabInvest1973补体结合试验    0.6mg/L     ProcSocExpBiol1954胶乳凝集试验    1.0mg/L   

7、  Nature(London)1961高敏乳胶增强浊度0.35mg/mlDadeGermany2000荧光抗体法—Nature(London)1961放射免疫测定法3μg/LJLabClinMed1976检测方法CRP检测方法-免疫沉淀试验检测CRP原始方法.将兔抗CRP血清吸入毛细管内。把它浸入被测血浆或血清内,因毛细管虹吸作用被吸入,与抗CRP血清形成接触界面。这种方法较粗糙,取得结果时间较长,也不太正确可靠.CRP检测方法-免疫浊度法可溶性CRP-Ag与可溶性抗CRP-Ab反应,形成可见的

8、网络状沉淀性IC复合物点.IC复合物对光具有散射作用,使溶液具有肉眼尚不可见的浊度。在被测样品中加抗血清后一定时间,测定反应系统散射光强度或浊度变化,可对被检物及其浊度加以检测。根据仪器的光学系统,浊度法分为散射浊度法和透射浊度法两类。许多自动化生化分析仪和自动化免疫测定仪都可CRP测定项目。CRP检测方法-胶乳凝集试验(LAT)将强化的兔抗CRP抗体固定于胶乳微粒上。加入被测样品后与CRP在3分钟内形成肉眼可见的凝集物。胶乳强化浊度法的灵敏度优于传统浊度法,试剂稳定性佳。检测方法

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