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时间:2018-07-25
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1、热加工处理对β-乳球蛋白与茶多酚间相互作用的影响//.paper.edu.cn-1-中国科技论文在线热加工处理对β-乳球蛋白与茶多酚间相互作用的影响徐洁琼,曾茂茂,秦昉,何志勇,陈洁**作者简介:徐洁琼(1990-),女,硕士研究生,主要研究方向:食品蛋白质功能通信联系人:何志勇(1977-),男,教授,主要研究方向:食品蛋白质功能(江南大学食品科学与技术国家重点实验室,无锡214122)5摘要:茶多酚富含儿茶素,其中表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)、表没食子儿茶素(EGC)是典型的儿茶素单体。本文利用荧光光谱技术分析β-乳球蛋白与EGCG、EGC间的相互作用,通过测定其结合常数、结
2、合位点数、热力学常数及β-乳球蛋白的构象变化,探究不同热处理加工条件(80℃/20min、100℃/5min)和加热方式(蛋白与茶多酚混合加热、蛋白10单独加热)对β-乳球蛋白与茶多酚间相互作用的影响。结果表明,热加工处理对β-乳球蛋白构象及与EGCG、EGC的结合强度有不同影响。β-乳球蛋白热变性致结构展开,从而表现出与EGCG、EGC的结合能力增强。EGCG、EGC均能与β-乳球蛋白自发形成复合物而发生相互作用,结合强度EGCG明显大于EGC。对比EGCG、EGC与β-乳球蛋白混合加热和β-乳球蛋白单独加热,发现80℃混合加热后的结合强度均大于80℃蛋白单独加热,分别增15加55.5
3、6%和42.78%,而100℃混合加热后的结合强度均小于100℃蛋白单独加热,分别减小14.44%及74.22%。热加工处理能改变EGCG、EGC与β-乳球蛋白的结合力类型。关键词:β-乳球蛋白;儿茶素;相互作用;热处理;荧光光谱中图分类号:TS201.420Interactionofβ-lactoglobulinwithteapolyphenolsunderdifferentthermalprocessingsXUJieqiong,ZENGMaomao,QINFang,HEZhiyong,CHENJie(StateKeyLaboratoryofFoodScienceandTechnol
4、ogy,JiangnanUniversity,Wuxi214122)Abstract:Teapolyphenolsarerichincatechins,including(??)-epigallocatechingallate(EGCG),25(??)-epigallocatechin(EGC),whicharetypicalofcatechins.Thecompetitiveinteractionsofβ-lactoglobulinwithEGCGandEGCunderthetwoheatprocessingconditions(80℃/20min;100℃/5min)andtwohe
5、atingmethods(heatingthemixture;proteinaloneheating)wereinvestigatedbyfluorescencespectroscopy,bywhichcanmeasurebindingconstant,bindingsites,thermodynamicparametersandconformationalchangesofβ-lactoglobulin.Theresultsindicatedthatthethermal30processingshadeffectsonthechangeofβ-lactoglobulinstructur
6、alandthebindingabilityofEGCG/EGCwithβ-lactoglobulin.Thestructureandconformationofβ-lactoglobulinweremoreopenthanitsnativestateduetotheheat-induceddenaturationandunfoldingofprotein,therebyexhibitingthestrongerbindingaffinitywithEGCGandEGC.β-lactoglobulincanspontaneouslyinteracttoEGCG/EGCtoformacom
7、plexandthebondingstrengthwasEGCGstrongerthanEGC.Compared35EGCG,EGCandβ-lactoglobulinmixedheatingwithβ-lactoglobulinheatingalone,foundthatafter80℃mixedheating,thebindingstrengthwerestrongerthan80℃proteinaloneheating,inc
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