酶以及酶促反应ppt课件.ppt

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1、酶以及酶促反应酶的概念目前将生物催化剂分为两类酶、核酶（脱氧核酶）酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。酶学研究简史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，JackW.Sz

2、ostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。*辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基(prostheticgroup):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。*各部分在催化反应中的作用酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。金属激活酶(metal-activatedenzyme)金属

3、离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。金属离子的作用稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。小分子有机化合物的作用在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。二、酶的活性中心必需基团(essentialgroup)1.指酶分子中一些与酶活性密切相关的化学基团。2.常见的有咪唑基（His)、-OH（Ser)、-SH（Cys)、γ-COOH（Glu)等。目录或称活性部位(activesite)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的

4、区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。通常位于酶分子表面的凹穴（裂隙）中。酶的活性中心(activecenter)活性中心内的必需基团结合基团(bindinggroup)与底物相结合催化基团(catalyticgroup)催化底物转变成产物位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。活性中心外的必需基团底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心目录溶菌酶的活性中心*Glu35和Asp52是催化基团；*Trp62和63、Asp101和Trp108是结合基团；*A~F为底物多糖链的糖基，位于酶的

5、活性中心形成的裂隙中。三、同工酶定义1.同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。2.国际生化学会建议:同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链,或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。*举例：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5)催化的反应:HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)乳酸脱氢酶的同工酶*生理及临床意义(1)在代谢调节上起着重要的

6、作用；(2)用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；(3)同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；(4)同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345本节要点单体酶,寡聚酶,多功能酶,串联酶金属酶和金属激活酶辅酶和辅基什么是酶的活性中心，包括哪些必需基团同工酶的定义和生理以及医学意义第二节酶促反应的特点与机理TheCharacteristicandMechanismofEnzyme-CatalyzedReaction酶与一般催化剂的共同点在

7、反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。（一）酶促反应具有极高的效率一、酶促反应的特点通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。不需要较高的反应温度。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能(activationenergy)。反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反应过程底物产物酶促反应活化能的改变活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学

8、键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。*酶的特异性(specificity)（二）酶促反应具有高度的特异性绝对特异性(absolutespecificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。相对特异性(relativespecificity)：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性(ste