酶的结构与功能课件.ppt

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1、第二节酶的化学本质、结构与功能一、酶的分子组成蛋白质部分：酶蛋白(apoenzyme)辅助因子(cofactor)金属离子小分子有机化合物全酶(holoenzyme)结合酶(conjugatedenzyme)单纯酶(simpleenzyme)辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基(prostheticgroup):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。酶按结构分类单体酶(monomericenzyme)：由一条多肽链构成的酶，只含有一个活性中心。

2、寡聚酶(oligomericenzyme)：有多个相同或不同的亚基以非共价键结合构成，含有多个活性中心的酶。多酶体系(multienzymesystem)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物共同完成催化功能的多酶复合物。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串联酶(tandemenzyme)：多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。某些必需基团在一级结构上可能相距得很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，它能与底物结合，并催化底物生成产物，称这个区域为酶的活性中心(activ

3、ecenter)1、定义二、酶蛋白的结构酶的活性中心酶分子中那些与酶的活性有关的基团，称作酶的必需基团。如丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸残基的咪唑基、酸性氨基酸的羧基等；有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。活性中心内的必需基团结合基团(bindinggroup)与底物相结合催化基团(catalyticgroup)催化底物转变成产物维持酶活性中心应有的空间构象所必需。活性中心外的必需基团必需基团(es

4、sentialgroup)一些与酶活性密切相关的化学基团。溶菌酶的活性中心*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团；*A~F为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。常见的必需基团有：组氨酸的咪唑基，丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基，酸性氨基酸的羧基，碱性氨基酸的氨基。底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心三、酶的辅因子与功能辅酶及辅基可分为三类：无机金属元素小分子的有机物，如维生素、铁卟啉等蛋白质辅酶酶蛋白：决定专一性和高效率辅酶或辅基：决定酶促反应的类型。金属

5、酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。金属激活酶(metal-activatedenzyme)金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。金属离子的作用稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。金属离子维生素与辅助因子维生素具有高效的营养价值。是维持正常细胞功能所必需的,许多动物不能合成,必须由食物供给。维生素种类：脂溶性：A、D、E、K水溶性：VitCVitB族几乎所有的B族维生素，均参与辅助因子组成四、酶的结构与功能酶空间结构与功能－S

6、er195旁的活性中心底物结合口袋胰蛋白酶的口袋较深，底部含带负电的Asp189，可容纳底物的带正电的长侧链Arg或Lys，使Arg或Lys的羧基端肽键被水解。胰凝乳蛋白酶的口袋较宽，并由非极性氨基酸残基构成，故可容纳大侧链疏水的芳香族氨基酸，使其羧基端肽键被水解。弹性蛋白酶的袋口两侧为Val，对大或长侧链残基的进入有阻碍作用，故该酶易水解小侧链的非极性氨基酸的羧基端肽键－Ala。酶原的激活酶原(zymogen)有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的激活在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。酶原激

7、活的原理酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程酶原激活的生理意义（1）避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。（2）酶原是酶的储存形式。TherecognitionofalysosomalhydrolaseinGolgiandmannosephosphorylationTransportofnewlysynt

8、hesizedhydrolasestolysosomes第三节酶的作用机理（一）高效性一、降低反应活化能催化效率比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。机理是降低反应的活化能(activa