《酶的结构与功能》PPT课件

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1、第七章酶的结构与功能第一节酶的本质与特性一酶是生物催化剂（biocatalyst):1810年JasephGay-Lussac发现酵母可以将糖转化为酒精——酵素（ferment）1835~1837年，Berzelius提出催化概念1878年世纪末Kühne提出“enzyme”——酶1896年Buchner兄弟采用酵母无细胞提取液将葡萄糖转化为乙醇和CO21926~1936年Sumner等从到刀豆中得到脲酶结晶，提出酶的本质是蛋白质1982年后，Cech和Altaman发现RNA具有催化功能——ribo

2、zyme（核酶）90年代发现某些DNA、抗生素也有催化功能。催化剂名称化学本质种类酶protein天然酶，化学修饰酶，抗体酶，蛋白质(酶)工程酶ribozyme(核酶）RNA自我剪接型、剪切型等DNAzyme(脱氧核酶）DNA依照不同功能分为七类类酶化合物抗生素博莱霉素、平阳霉素等某些模拟酶各种化学本质糖环、冠醚、蛋白质等各种不同有机物主体生物催化剂:具有催化功能的生物物质。酶:具有催化功能的蛋白，是生物催化剂的一种。二酶的作用特性:(一）共性:①只要少量的酶存在就大大加速反应速度。②能使反应迅速达平

3、衡，但不改变平衡点。③酶本身也参与反应，但反应前后自身不被消耗。可降低反应的活化能。(二)特性:1.酶催化的高效性:转换数(Kcat):每分钟每个酶分子所能催化的底物分子数。用来衡量酶催化的效率。2反应专一性：酶通常只催化一种或一类反应，对底物和产物都有专一性.①结构异构专一性：键专一性：酶对所催化底物的化学键有专一性，对键两端的基团无要求，如肽酶基团专一性：对催化化学键和键一侧基团有专一性要求绝对专一性：对化学键及键两侧基团都有专一性要求②立体异构专一性:旋光异构专一性:主要对D型和L型旋光异构体

4、的专一性几何异构专一性：对三键或双链物质具有顺反式构象选择，只作用于其中一种。3反应条件温和：常温、常压、近中性条件4酶活力可调控①激素调节：神经控制腺体分泌激素，再作用于固定靶细胞，控制酶的合成。②酶浓度调节:诱导或阻遏,Lac操纵子对现有酶的降解③酶原激活④共价修饰:糖原磷酸化酶等⑤反馈调节:代谢酶和别构酶同功酶。5酶促反应有时需要辅因子：辅酶、金属离子等6酶易失活，对环境变化敏感三酶的命名与分类(一)系统命名法:Ala+-酮戊二酸转氨Glu+丙酮酸系统命名：Ala:-酮戊二酸氨基转移酶(二)

5、分类:简单蛋白酶；结合蛋白酶组成酶:机体中经常存在的酶，浓度不受环境影响诱导酶:在特定条件下诱导产生的酶，浓度受环境影响。国际分类法:如EC1.6.1.3六大类亚类次亚类编号第二节酶分子的结构与功能一酶分子结构：(一)酶蛋白与辅助因子:酶蛋白+辅助因子=全酶(有催化活性)辅因子分为:辅基、辅酶、金属离子辅基：通过共价键与酶分子结合的有机物分子辅酶：与酶蛋白结合较松散的一类有机分子(非共价结合)如与转移电子有关的NAD+,FAD+,二硫辛酸或与转移基团有关的TPP+金属离子:共价结合（羧肽酶中的Z

6、n2+）非共价结合（游离在溶液中Mg2+，Na+）(二)酶分子基团:酶活性中心（部位）：与催化有关的少数基团聚集的区域Koshland将酶分子基团分为四类：1.接触残基:直接和底物发生接触并参与底物的化学转变。分为结合基团和催化基团。2.辅助残基:帮助接触残基完成催化功能。3.结构残基:维持酶蛋白构象,不是活性中心组分4.非贡献残基:对酶催化活性无贡献，是酶的非必需基团。活性中心必需基团二酶活性中心的结构特性:1.酶活性中心一级结构在进化上具有严格的保守性多种Ser蛋白酶：牛的胰蛋白酶，凝乳酶，凝血酶

7、；猪的弹性蛋白酶；细菌蛋白酶-Gly-Asp–Ser-Gly–Gly–Pro-含有Cys的巯基酶：木瓜、无花果、菠萝蛋白酶-Cys–Gly-Ser(Ala)–Cys–Trp–2.酶活性中心的催化基团往往具有质子供受能力:SerHisCysTyrAspGluLys胰脏蛋白类或酯酶胃蛋白酶木瓜蛋白酶脱氢酶类转移酶脱羧酶异构酶HOH-C-C-N-R5HOHC-C-N-R4HOHC-C-N-R3HOC-CR2HC-COOHCH2②⑥⑤④③①3.酶活性中心分工明确、结构精细:例如：羧肽酶A的底物结合位共有六个亚

8、位点，识别底物C-端连续5个氨基酸H-N-催化位4.酶活性中心各基团相对位置对酶表现活力至关重要：如牛胰RNA酶活性中心有两个活性基团：His12和His119His12His119N枯草杆菌蛋白酶重组PH=7His119Ser21His12NAla20S蛋白S肽Ala20His12NHis119Ser21三酶分子结构形式：(一)单体酶：由一条肽链折叠而成的一个单亚基酶。通常只有一种功能。(二)寡聚酶：由两个或两个以上亚基聚合而成，亚基间以非共价键连接，