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1、酶分子结构与功能第一节酶的组成一.酶的化学本质是蛋白质二.酶的辅助因子和有机化合物第二节酶的活性中心一.酶的活性中心酶分子上与催化活性直接相关的少数氨基酸残基组成的催化区域,称作酶的活性中心(activecenter).酶分子氨基酸残基类别必需基团非必需基团R3,R5,R7活性中心活性中心外(结构残基)R10,R162,R169接触残基辅助残基R4结合底物作用(结合基团)R1,R2,R6,R8,R9,R164,R165催化作用(催化基团)R163参与活性中心频率最高的氨基酸:Ser,Cys,Tyr,Asp,Gly,Lys.二.活性中心区域的一级结构和立体结构1.活性中心在种系进化上的严
2、格保守性在同族酶中,有的活性中心一级结构的氨基酸顺序极相似.酶氨基酸顺序胰蛋白酶(牛)……Asp-Ser-Cys-Gln-Gly-Asp-＊Ser-Gly-Gly-Pro-Val-Val-Cys-Ser-Gly-Lys……胰凝乳蛋白酶A(牛)……Ser-Ser-Cys-Met-Gly-Asp-＊Ser-Gly-Gly-Pro-Leu-Val-Cys-Lys-Lys-Asn…..弹性蛋白酶(猪)……Ser-Gly-Cys-Gln-Gly-Asp-＊Ser-Gly-Gly-Pro-Leu-His-Cys-Leu-Val-Asn……凝血酶(牛)……Asp-Ala-Cys-Glu-Gly-As
3、p-＊Ser-Gly-Gly-Pro-Phe-Val-Met-Lys-Ser-Pro……2.酶活性中心构象的维持依赖于酶分子空间结构的完整性3.酶活性中心各基团的相对位置得以维持,就能保全酶的活力.活性中心(His12,His119).用subtilisin处理,得到S肽(N端的20肽)和S蛋白(C端104肽).S肽和S蛋白单独存在均无活性.pH7,两者1:1混合,通过氢键及疏水键联结,酶活恢复.4.酶的进化a.同源的趋异催化(divergentevolution):来源相同,具有不同底物专一性.胰凝乳蛋白酶,胰蛋白酶,弹性蛋白酶.Asp102-His57-Ser195b.异源的趋同进
4、化(convergentevolution):来源不同,但功能相同.枯草杆菌蛋白酶Asp32-His64-Ser221第三节酶蛋白的结构一.酶蛋白的结构及特征1)一级结构酶分子中氨基酸的排列顺序,也称化学结构.2)二级结构多肽链主链原子的局部空间排列,不考虑测链及其作用.包括α-螺旋,β-折叠,有周期性,作用力是氢键.3)三级结构a.由二级结构形成的紧密球状结构.b.非极性测链在酶分子内部,形成疏水核,构成分子骨架.极性测链在酶分子表面,形成亲水区.极性基团的种类,数目,排布决定了酶的功能.c.酶分子表面的空穴,一般是疏水区,是活性部位.4)四级结构各亚基在寡聚酶中的空间排布及其相互作
5、用.形成和酶分子中疏水氨基酸含量有关(>30%).维持四级结构的主要作用力是疏水键.二.一级结构与空间结构的关系一级结构决定空间结构决定酶的空间结构的因素:内因:侧链间的相互作用(疏水键,氢键,离子键,二硫键,配位键,范德华力…)外因:酶所处的环境因子(溶剂,pH,温度,离子强度…)疯牛病蛋白分子伴侣三.决定蛋白质空间结构的 “热力学假定”对核酸酶变性-复性研究揭示了氨基酸序列和生物学活性构象间的关系，Anfinsen因此而获得了诺贝尔奖。1973年，Anfinsen进一步把有关研究成果总结为“热力学假定”：在正常的生理环境中(溶液，pH，离子强度，或其它成分如金属离子，与蛋白质紧密结
6、合的非氨基酸基团的存在，温度，等等）天然蛋白的三维结构是使整个系统的吉布斯自由能最低的结构;也就是说，在给定的环境中，天然构象被原子间相互作用的整体，因而被氨基酸序列所决定。(Science1973181(4096),223-230）“热力学假定”的优越性与“序列决定结构”的简单说法不同的是：1、Anfinsen在这个假定中特别地强调了环境条件。2、在不同条件下有不同构象的可能性没有被排除。3、由于相互作用产生构象改变的情况也没有被排除。体外的蛋白质折叠1、在体外的试验实验不可能严格地符合“正常的生理环境”。2、在体外的实验中，环境条件必须在一定范围内。3、在环境条件的这个变化范围内，
7、体系的吉布斯自由能是环境条件的单值函数。4、实验中，条件的每一次改变，都应等待足够长的时间，以使体系在新的条件下达到平衡。5、这种实验无法探知折叠的过程。例如：蛋白质体外的变性与复性。“位能面”函数的引入为了了解折叠过程，需要另一个函数。位能面（位能景观(landscape））：如果把构象作为参数(固定环境变量)，自由能是这些参数的函数。“景观”一词形象地展示了位能面的特性：位能景观犹如一片起伏的丘陵，天然构象位于景观中的最低处。蛋白质折叠犹如
