最新 酶的结构与功能.ppt

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1、第2节酶的结构与功能1.酶的组成成分结合酶——除蛋白质外，还有非蛋白质成分。全酶=酶蛋白+辅因子根据组成成分，酶可分为两类：单纯酶——仅由蛋白质组成的酶。辅基——与酶蛋白结合较紧密，常常以共价键结合，包括小分子有机物及金属离子。辅因子有两种：辅酶——与酶蛋白结合较松弛的小分子有机物。一.酶的结构2.酶的聚合状态单体酶——酶蛋白仅有一条多肽链组成。寡聚酶——酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至十多个亚基组成，以非共价键连接。多酶复合体——由几个酶聚合而成的复合体。一般由在系列反应中功能相关的酶组成，有利于一系列反应的连续进行。根据酶的聚合状态，酶可分为三类：一.酶的结构3.同工酶

2、指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶。不同点：体外：理化性质体内：催化特性、分布的部位、生物学功能每组同工酶中各种酶的异同：相同点：催化相同的化学反应,大多数是寡聚酶。一.酶的结构同工酶的定义：3.同工酶以乳酸脱氢酶为例一.酶的结构乳酸脱氢酶(lactatedehydrogenase，LDH)3.同工酶一.酶的结构LDH是1959年发现的第一个同工酶。由4个亚基组成的寡聚酶，亚基分为M型和H型。因此可以装配成五种四聚体：H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4、M4(LDH5)不同的LDH分布在不同组织中。例如，脊椎动物心脏中主要

3、是LDH1，而骨骼肌的则是LDH5。3.同工酶对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常重要；是代谢调节的一种重要方式。同工酶的作用：同工酶物理性质差异：Aa组成和顺序不同催化特性不同电泳行为不同组织、器官中分布不同生理功能不同一.酶的结构3.同工酶一.酶的结构不同组织中的LDH同工酶的电泳图谱一.酶的结构PlantCellPhysiology,2005.3.同工酶一.酶的结构研究同工酶的意义：是研究代谢调节、个体发育、细胞分化、分子遗传等方面的有力工具。研究蛋白质结构和功能的好材料。在临床医学、农业遗传育种、病理分析上都有应用价值。指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化

4、作用直接有关的部位。（1）酶活性中心的组成：由一些氨基酸残基的侧链基团组成。对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域。二.酶的结构与功能1.酶的活性中心1.酶的活性中心二.酶的结构与功能Thestructureofaglycogenphosphorylasemonomer1.酶的活性中心二.酶的结构与功能（2）酶活性中心的特点Substratestypicallylosewaters(ofhydration水合作用)intheformationofthe

5、EScomplex1.酶的活性中心二.酶的结构与功能（2）酶活性中心的特点2.都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但不是刚性的，而具有一定的柔性。3.活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。1.活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分（约1%2%），相当于23个氨基酸残基。1.酶的活性中心二.酶的结构与功能（2）酶活性中心的特点4.底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶的活性中心。5.酶的活性部位并不是和底物的几何图形正好吻合，而是在酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也正好

6、处于所催化底物的敏感化学键部位。1.酶的活性中心二.酶的结构与功能结合部位：底物在此与酶分子结合。一个酶的结合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不同部位结合。催化部位：底物的敏感键在此被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部位可以不止一个。（2）有关酶活性中心的几个术语1.酶的活性中心二.酶的结构与功能有些酶的分子表面除了活性中心外，还具有重要的功能部位——调节中心调节中心可以与小分子的代谢物相结合，使酶分子的构象发生改变，从而影响酶的活性。这种作用叫变构效应(又叫别构效应)；具有变构效应的酶叫变构酶，引起变构的小分子物质叫变构剂(调节物)。1.酶

7、的活性中心二.酶的结构与功能使酶活性升高的变构叫正变构，此时的变构剂叫正变构剂(正调节物)；使酶活性降低的变构叫负变构，此时的变构剂叫负变构剂(负调节物)。二.酶的结构与功能二.酶的结构与功能2.变构酶变构酶（别构酶）是指一些含有2个或2个以上亚基的寡聚酶，在变构酶分子上，别构效应剂的调节部位一般远离活性中心，但活性部位与调节部位之间或者活性部位之间，存在着相互作用（变构效应，协同效应）。调节物与酶分子的调节部位结合之后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低活性部位的酶活性二.酶的结构与功能变构酶的特点：变构酶分子上除了活性中心外，还有