酶活性的调节课件.ppt

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1、酶活性的调节机制酶需要在正确的时间和正确的地点有活性不合适的表达或激活导致细胞的癌变或死亡！如何控制特定的生化反应?控制已有的酶的活性控制酶浓度控制酶的位置控制底物的可得性产物的移除或转化量变质变调节速度慢，几小时～几天快速，几秒钟～几分钟能耗高（通常涉及酶基因表达，因此需要消耗大量ATP）低（除非使用抑制蛋白，因为在解除抑制的时候，通常需要将抑制蛋白水解）决定酶最高活性的主要因素酶合成与水解的相对速度已有的酶浓度活性变化持续时间长短酶的“量变”和“质变”的比较酶的“量变”改变酶量的方式有两种，一种是通过同工酶，另外一种是

2、通过控制酶基因的表达和酶分子的降解。同工酶同工酶是指催化相同的反应但性质不同（Vmax和/或Km不同）的酶。它们可能以不同的量出现在一种动物不同的组织或器官，也可能出现在任何真核生物细胞不同的细胞器。例如，高等动物的乳酸脱氢酶（LDH）有五种形式—M4、M3H、M2H2、MH3和M4。M4由四个M亚基组成，主要存在于骨骼肌，H4由四个H亚基组成，主要存在于心脏。乳酸脱氢酶催化的酶促反应酶的“质变”别构调节、共价修饰、水解激活、调节蛋白的结合和解离以及单体的聚合和解离。性质别构调节共价修饰水解激活可逆性是是否全或无否是是酶调

3、节否是（蛋白质激酶和磷蛋白磷酸酶）是（蛋白酶）酶活性的别构调节、共价修饰和水解激活调节的异同别构调节别构调节的原理在于一些酶除了活性中心以外，还含有所谓的别构中心，该中心能够结合一些特殊的配体分子（有时为底物）。当别构中心结合配体以后，酶构象发生改变，从而影响到活性中心与底物的亲和力，并最终导致酶活性发生变化。能够进行别构调节的酶称为别构酶，与别构中心结合调节酶活性的配体分子称为别构效应物。起抑制作用的别构效应物称为别构抑制剂，起激活作用的别构效应物称为别构激活剂。由底物作为别构效应物产生的别构效应称为同促效应，否则，就称

4、为异促效应。许多别构酶具有多个别构中心，能够与不同的别构效应物结合。具有协同效应的酶和无协同效应的酶都可以受到别构调节。酶活性的反馈抑制别构调节最多出现在代谢途径中的反馈抑制，它是指一条代谢途径（通常是合成代谢途径）的终产物作为别构抑制剂抑制代谢途径前面限速酶的活性，因此也被称为终产物抑制。酶活性的别构调节别构调节具有正协同效应的酶别构调节无协同效应的酶酶的共价修饰调节是指酶活性因其分子内的某些氨基酸残基发生共价修饰而发生变化的过程。这种调节方式比别构调节要慢。共价修饰的方式有：磷酸化、腺苷酸化、尿苷酸化、ADP-核糖基化

5、和甲基化，其中磷酸化是最为常见的形式。酶共价修饰的几种形式蛋白质的“可逆磷酸化”水解激活大多数蛋白酶以无活性的酶原形式被合成，需要通过水解（由其它蛋白酶催化或自我催化）去除一些氨基酸序列以后才会有活性，这种调节酶活性的方式被称为水解激活。与共价修饰一样，水解激活是也一种全或无的调节方式，酶原状态没有活性，但与共价修饰不同的是，它是不可逆的，即一旦被激活就不可能回到原来的非活性的酶原状态。胰蛋白酶的水解激活几种蛋白酶的水解激活糜蛋白酶的水解激活某些凝血因子的水解激活调节蛋白的激活或抑制某些蛋白质能够作为配体与特定的酶结合而调

6、节被结合酶的活性，这些调节酶活性的蛋白质称为调节蛋白，其中，激活酶活性的调节蛋白称为激活蛋白，抑制酶活性的蛋白称为抑制蛋白。抑制蛋白通常结合在酶的活性中心阻止底物与活性中心结合而达到抑制的效果。蛋白酶抑制剂丝氨酸蛋白酶Serpins糜蛋白酶α1-抗糜蛋白酶补体因子1C1抑制剂弹性蛋白酶（嗜中性细胞分泌）α1-抗胰蛋白酶凝血因子X抗凝血酶III凝血酶抗凝血酶III纤溶酶α2-抗纤溶酶胰蛋白酶胰胰蛋白酶抑制剂蛋白酶与蛋白酶抑制剂抑制蛋白对酶活性的抑制吸烟对α1-抗胰蛋白酶的损伤