生物化学-蛋白质的分解代谢课件.ppt

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1、蛋白质的分解代谢第十一章蛋白质的营养第一节一、食物蛋白质的生理功能（一）维持细胞、组织的生长、更新和修补（二）参与合成重要的含氮化合物（三）氧化供能人体每日18%能量由蛋白质提供。返回二、氮平衡摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。氮总平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮>排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。返回蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量和种类。三、蛋白质的营养价值必需氨基酸指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，

2、共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。携带一本亮色书来蛋白质的互补作用指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。蛋白质营养的评价蛋白质含量、蛋白质的消化率、蛋白质的利用率蛋白质的需要量第二节蛋白质的消化、吸收和腐败一、蛋白质的消化蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸——小肠是蛋白质消化的主要部位。（一）蛋白质的水解酶类及其作用特点1．酶原和酶原的激活氨基酸二肽酶氨基肽酶内肽酶氨基酸+NHNH羧基肽酶562

3、．蛋白水解酶作用的特异性（二）蛋白质的消化过程二、肽和氨基酸的吸收吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。七种转运蛋白(transporter)中性氨基酸转运蛋白酸性氨基酸转运蛋白碱性氨基酸转运蛋白亚氨基酸转运蛋白β氨基酸转运蛋白二肽转运蛋白三肽转运蛋白1．主动转运γ-谷氨酰基循环(γ-glutamylcycle)过程：谷胱甘肽对氨基酸的转运谷胱甘肽再合成2．γ-谷氨酰基循环谷氨酸5-氧脯氨酸酶ATPADP+

4、Pi半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶γ-谷氨酰环化转移酶氨基酸5-氧脯氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽合成酶ATPADP+Pi细胞外γ-谷氨酰基转移酶细胞膜谷胱甘肽GSH细胞内γ-谷氨酰氨基酸氨基酸肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用（一）胺类(amines)的生成蛋白质氨基酸胺类蛋白酶脱羧基作用组氨酸组胺赖氨酸尸胺色氨酸色胺酪氨酸酪胺假神经递质(falseneurotransmitter)某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正

5、常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。苯乙胺苯乙醇胺酪胺β-羟酪胺β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。（二）氨的生成未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)肠道细菌脱氨基作用尿素酶降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。（三）其它有害物质的生成酪氨酸苯酚半胱氨酸硫化氢色氨酸吲哚第三节细胞内的蛋白质降解成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，主要是肌肉蛋白质。蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%~80%被重新利用合

6、成新的蛋白质。不依赖ATP和泛素；利用溶酶体中的组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿蛋白质。1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解依赖ATP和泛素降解异常蛋白和短寿蛋白质一、细胞内蛋白质降解过程中的重要物质（一）泛素76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)普遍存在于真核生物而得名一级结构高度保守二、细胞内蛋白质降解机制三、细胞内蛋白质降解过程泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活,即泛素化，包括三种酶参与的3步反应，并需消耗

7、ATP。蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解。（二）酶E1、酶E2、酶E3泛素化过程E1：泛素激活酶E2：泛素结合酶E3：泛素蛋白连接酶UBCO-O+HS-E1ATPAMP+PPiUBCOSE1HS-E2HS-E1UBCOSE2UBCOSE1UB：泛素Pr：被降解蛋白质PrHS-E2UBCOSE2UBCNHOE3Pr（三）蛋白酶体存在于细胞核和胞浆内，主要降解异常蛋白质和短寿蛋白质。26S蛋白质酶体20S的核心颗粒(CP)19S的调节颗粒(RP):18个亚基,6个亚基具有ATP酶活性2个α环：7个α亚基2个β环：7个β亚基第四

8、节氨基酸的一般代谢氨基酸代谢库食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨