酶2结构与功能、特点.ppt

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1、上节课复习定义酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高效催化作用的蛋白质。酶的分子组成：单纯酶结合酶二、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位，是指酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转变为产物的具有特定空间结构的区域。必需基团(essentialgroup)酶分子中与酶活性密切相关的基团。酶的活性中心酶的活性中心活性中心内的必需基团结合基团(bindinggroup)与底物相结合催化基团(catalyticgroup)催化底物转变成产物位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。活性中心外的必需基团酶分子中的必需基团在一级结构上可能相距很远，但肽链经过盘绕、

2、折叠形成空间结构后，这些必需基团可彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，共同组成酶的活性中心。酶对底物高度的特异性酶仅作用于立体异构体中的一种。酶的活性中心常位于酶蛋白分子表面，为含有较多疏水氨基酸残基，形成疏水性“裂缝”或“口袋”，形成了利于酶促反应发生的疏水环境（三）酶原与酶原的激活酶原(zymogen)有些酶在细胞内合成或初分泌时，或在其发挥催化作用前处于无活性状态，这种无活性的酶的前体物质，称为酶原。酶原的激活在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生改变，形成了酶的活性中心，转变成具有活性的酶的过程。。酶原激活的机理酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心（

3、激活的本质）部分特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程酶原激活的生理意义1、避免自身消化。2、使酶在特定的部位和环境中发挥作用。例：消化道内的蛋白酶原凝血系统和纤维蛋白溶解酶：有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。四、同工酶*定义同工酶(isoenzyme)是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。。同工酶：通常存在于同一个体的不同组织，甚至同一组织细胞的不同亚细胞结构中。*

4、举例：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5)临床意义心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345*生理及临床意义在代谢调节上起着重要的作用；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。练习1.酶原之所以没有活性是因为：A．酶蛋白肽链合成不完全B．活性中心未形成或未暴露C．酶原是普通的蛋白质D．缺乏辅酶或辅基练习2.酶分子中催化底物生成产物的基团称为：A．催化基团B．结合基团C．碱性基团D．酸性基团3、酶的活性中心内，能与底物结合的基团是：A．催化基团B．结合基团C．亲水基团D．疏水基团练习4.活化能是指：A．底

5、物和产物之间能量之和B．活化分子所释放的能量C．分子由基态转变成过渡态所需的能量D．温度升高时产生的能量多选题1.关于同工酶，哪些描述是正确的：A．分子结构不同B．对同一底物具有催化作用C．在电泳分离时它们的迁移率不相同D．免疫学性质相同名词解释1.酶的活性中心2、酶原3、同工酶简答题1、什么是同工酶？同工酶的生物学意义是什么？五、酶催化作用机制一、活化分子与活化能机制：降低反应的活化能反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反应过程底物产物酶促反应活化能的改变活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。26催化剂可以降低化学反应的活化能，而

6、且与无机催化剂相比较，生物催化剂酶有突出的优越性——酶降低活化能的作用更显著，因而催化效率更高。与酶的高效率催化有关的机制：1、ES的形成与诱导契合作用2.邻近效应与定向排列3.表面效应：防止底物与酶之间形成水化膜4.多元催化：酸碱催化1、酶底物复合物（二）诱导契合学说E+SE+PES酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。（一）锁－钥学说锁－钥学说诱导契合假说2、临近效应和定向排列底物在活性中心聚集，局部微环境浓度催化基团定向催化反应普通化学反应—随机碰撞（受浓度、碰撞角度影响）相当于——社会上的自由恋爱

7、酶的活性中心—相当于“婚姻介绍所”邻近效应提高了酶的活性（“婚介”）中心底物的浓度（—非婚男女集中）定向排列缩短了底物与催化基团间（“男女”）的距离提高反应速度（成功率）108倍A.邻近效应与定向排列酶活性中心疏水性“口袋”防止底物与酶之间形成水化膜有利底物与酶密切接触3.表面效应(surfaceeffect)接受质子：碱提供质子：酸酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受体，从而对底物进行酸碱催化4.多元催化（multielementcatalysis）广义酸基团广义碱基团（质子供体）（质