大豆蛋白的性质及功能应用-论文.pdf

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1、现代农业科技2013年第7期食品科学大豆蛋白的性质及功能应用林笑容金苏英(杭州娃哈哈集团有限公司食品饮料研究所，浙江杭州310018)摘要针对大豆蛋白的组成。阐述了大豆蛋白的性质，包括溶解性、持水性、乳化性、起泡性、凝胶性、吸油性和粘度，并总结了大豆蛋白的功能应用．以期为大豆蛋白的利用提供参考。关键词大豆蛋白；组成；性质；功能应用中图分类号$816文献标识码A文章编号1007—5739(2013)07—0319—02大豆中含有丰富的植物蛋白，其产量高、价格低廉，含型易受pH值、离子强度、温度等条件影响，其本身易发生凝蛋白质40％左

2、右，为蛋白质含量最高的食物。因此，对大豆集聚合和解离反应[8-9]。蛋白的提取、加工、应用等研究已成为热点。为此，笔者对大2大豆蛋白的性质豆蛋白的组成、性质及功能应用进行阐述。在改进食品结构、发展新食品方面。大豆蛋白的功能性1大豆蛋白的组成质有着重要意义。大豆蛋白在食品加工中最重要的反应是大豆蛋白中含有多种蛋白质，主要是贮存于子叶亚细变性过程中蛋白质分子表面裸露的残基之间的分子内部反胞结构——蛋白质中的蛋白[11。周瑞宝等圆采用了超速离心应。天然状态球蛋白完全折叠，这种分子中存在着二级结方法对大豆蛋白质进行了分离分析，并将其分为2

3、S、7S、构，如一螺旋、反平行B一折叠和B一转角结构。在氨基酸侧11S、15S4个主要组分(以沉降模式为依据)，这些成分在不链的残基中，疏水性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水区，同的大豆品种中所占的比例有一定的差异。但是通常情况而亲水的侧链位于表面与水接触。这样大豆蛋白亚基分子下：7S和1IS这2个组分占70％以上。而2S和15S2个组可以形象地看成一个油滴，被一个亲水壳所包围。有类似三合含量所占比例比较少，约占10％。李荣和、朱建华等【3卅采维结构的几个不同亚基聚合成一个分子。天然蛋白质溶于用免疫学电泳技术对大豆蛋白进行了分析，又

4、可将其分成水，因为分子表面的亲水侧链可与水接触l101。这种蛋白质的0【一伴大豆球蛋白(2S)、3-伴大豆球蛋白和一伴大豆球蛋结构在变性处理如加热时会破坏。分子三维结构的破坏是白(7S)以及大豆球蛋白(1is)和15S(以免疫性质的差异为众所周知的变性，破坏的程度依蛋白质的种类和变性处理依据)。而这些组成按照分子量由大到小的排列顺序是：的方法而定。例如，11S的四级结构受离子浓度、pH值和温15S最大，约为600kDa，其次是1IS、7S，而2S最小，约为1～度的影响。像尿素引起大多数蛋白质几乎完全变性：大豆蛋30KDa。现主要介

5、绍7S大豆蛋白质和1IS大豆蛋白。白经过100℃热处理，只有部分三维结构展开【l】。大豆蛋白1．17S大豆蛋白质的功能特性相互影响，在食品体系中协同作用。例如溶解性7S大豆蛋白质的分子量为18～210kDa，它是由多糖与的好坏直接影响乳化性质；而粘度的大小关系持水性和凝蛋白质的N端天门冬氨酸结合而成的共轭型糖蛋白．每个胶性强弱。7s球蛋白分子含有38分子甘露糖及l2分子葡萄糖胺。7S2．1溶解性蛋白质的等电点分别为4．9、5．2和5．7．同时7S球蛋白中大豆蛋白用于食品生产加工中，首先要溶解，并分散在含有5％的O／．一螺旋结构、3

6、5％的B一片层结构和60％的不规食品体系中，这样才能充分发挥出大豆蛋白的作用，然而其则结构，因此其具有致密折叠的高级结构。另外分子中3溶解特性成为食品加工中的首要问题。工业上，大豆蛋白的个色氨酸残基几乎全部处于分子内部：4个半胱氨酸残基，功能性质主要是根据蛋白质分散指数(PDI)或氮溶解指每2个结合在一起形成二硫键【5j。也有研究发现7S蛋白质数(NSI)这2种快速测定方法【l21。但是这些方法存在一定的非常敏感于离子强度及酸碱值，比如在离子强度0．5或pH局限性，例如大豆蛋白加热超过120oC或pH值大于11值3．6状态下，7S

7、蛋白则分别以单体和二聚物的形态存在时溶解度会很大，但其功能性质却极差。又如豆粉经储存着。后，NSI会降低【11。有研究发现要控制大豆蛋白质的溶解1．2llS蛋白质度，最主要的2个因素是电荷率(chargefrequency)$~疏水性11S蛋白组分比较单一，到目前只发现一种11S球蛋(hydrophobicity)㈣。白，分子量为302—375kDa，主要是由6个酸次单元体及62．2持水性个碱次单元体所组成的非糖蛋白。等电点为6．4。其中对于大豆蛋白质与水相互作用可区分为吸水性能和持水性组氨酸、脯氨酸及胱氨酸这些氨基酸，在酸次单元

8、体中含量能2种，吸水性能是指大豆蛋白与水之间的一种化学结合，要比碱次单元体中多；而对于疏水性氨基酸，在碱次单元体而持水性能是指大豆蛋白与水之间的物理截留作用。吸水要比酸次单元体中多。另外，11S蛋白质含有较多的赖氨酸过程是一个放热反应，而且水分子在