凡纳滨对虾类泛素折叠修饰蛋白Ufm1基因克隆、序列分析及结构预测.pdf

《凡纳滨对虾类泛素折叠修饰蛋白Ufm1基因克隆、序列分析及结构预测.pdf》由会员上传分享，免费在线阅读，更多相关内容在行业资料-天天文库。

1、南方农业学报2011，42(2)：192—196JournalofSoutIIemAgrictdture凡纳滨对虾类泛素折叠修饰蛋白Ufml基因克隆、序列分析及结构预测盛小伟1，一，高永华l'2，彭金霞·，李咏梅1，陈晓汉1，熊建华”(1广西水产研究所南美白对虾遗传育种中心，南宁530021；2桂林理工大学化学与生物工程学院。广西桂林541000)摘要：【目的】了解类泛素折碴修饰蛋白(IJfml)的结构特征和蛋白功能，为进一步探究Ufml基因功能提供参考。【方法】以同一生长性状分离凡纳滨对虾家系的肌肉组织为材料。构建凡纳滨对虾生长性

2、状差减eDNA文库，通过斑点杂交筛选获得Ufml基因，经全长cDNA文库筛选获得Ufml基因全长序列。【结果】Ufml基因全长cDNA序列长714bp，包含261bp的开放阅读框，推测编码的蛋门质为86个氨基酸，预测的分子量为9．3ku，等电点pI为6．55；其编码蛋白无信号肽，无跨膜区域，可能定位于细胞质中，属于亲水性蛋白。含有1个酪蛋白激酶II磷酸化位点、1个N一糖基化位点、2个蛋白激酶C磷酸化位点；序列同源性分析表明，不同进化地位物种的Ufml基因1竽在较高的同源性。【结论】Ufml基闪在系统进化上高度保守，这为进一步探究Uf

3、ml基因功能及原核表达等奠定了基础。关键词：凡纳滨对虾；差减cDNA文库；Ufml基因；生物信息学中图分类号：$945．1文献标识码：A文章编号：2095一1191(2011)02-0192—05Cloningand‘ofubiqtitin。’ldmodifierl(Ufml)lonlnRanasequencingOluDiquitln-loldmo111er1UlmlgeneanditsstructurepredictioninLitopenaeusvannameiSHENGXiao-weil一，GAOYong-hual”，PEN

4、GJin-xial，LIYong-meil，CHENXiao-hanl，XIONGJian—hual+(1GuangxiKeyLaboratoryofAquaticGeneticBreedingandHealthCultivation，GuangxiInstituteofFisheries，Nannin9530021，China；2CollegeofChemistryandBioengineering，GuilinUniversityofTechnology，Guilin，Guangxi541000，China)Abstract：【

5、Objective】Thepresentexperimentwasconductedtoanalyzethestructuralcharacteristicsandproteinfunctionofubiquitin-foldmodifier1(Ufml)gene．【Method]ThemusculartissueofLitopenaeusvannameifamilywithgrowthcharactersegregationwasusedtoconstructthesubtractedeDNAlibrariesofgrowthtr

6、aitsinLitopenaeusvannameiandob·tainUfmlgeneusingdotblottechnique．ThefulllengthofUfmlgenesequenceinl_dtopenaeusvannameiWasscreenedfromafulllengthcDNAlibrary．【Resultl‘lhefulllengthofcDNAsequenceofUfmlgenewas714bp，andcontaineda261bpopenreadingframe(ORF)encoding86aminoacid

7、s(aa)．ThepredictedmolecularweightWas9．3kuandthetheoreti—catisoeleetriepointWas6．55．Thebioinformatiesanalysisresultsrevealedthatthepredictedencodingproteinhadnosignalpeptideandnotabletransmembraneregion．Itmaybelocatedinthecytoplasmandbehmgedtothehydrophitiaprotein．Thepr

8、oteincontainedacaseinkinaseIIphosphorylationloci，aN-glycosylationlociandtwoproteinkinaseCphosphorylationloci．Thededuc