大豆分离蛋白的糖基化改性

大豆分离蛋白的糖基化改性

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1、郑州工程学院硕士学位论文大豆分离蛋白的糖基化改性姓名:刘冬梅申请学位级别:硕士专业:食品科学指导教师:田少君2003.3.1大豆分离蛋白的糖基化改性摘要大豆分离蛋白糖基化改性是大豆分离蛋白的氨基酸与多羟基化合物葡萄糖在碱性环境中,二者发生美拉德反应(羰氨反应),生成葡萄糖一大豆分离蛋白复合物,改变了大豆分离蛋白的功能性能。用斐林试剂比色法测定葡萄糖一大豆分离蛋白复合物中的还原糖的含量。表明随着葡萄糖浓度的增大,单位质量的大豆分离蛋白与更多的糖发生了反应。f氨基酸自《动分析仪测定各种氨基酸的含量变化,结果显示赖氨酸含量明显下降,精氨酸含量稍有下降,可能反应是在这两种氨基酸与葡萄糖

2、的醛基间进行的。十二烷基磺酸钠一聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS—PAGE)来鉴别共价连结是否发生。图谱显示,葡萄糖一大豆分离蛋白复合物相对于大豆分离蛋白更靠近分离胶上端,可能是因为大豆分离蛋白与葡萄糖发生了反应引起蛋白质分子的交联,从而增大了分子量造成泳动速度1变慢。上/葡萄糖一大豆分离蛋白复合物随着干热保存时间的延长褐变程度加深,溶解度降低。未经干热保存的葡萄糖一大豆分离蛋白复合物在较广的pH范围内都有很高的溶解度,几乎是大豆分离蛋白溶解度的2倍,观察不到等电点沉淀的现象。将葡萄糖一/大豆分离蛋白复合物搅拌溶解后高温处理40min其溶解度仍保持很高。(在高盐离子\浓度下(2MNa

3、Cl),葡萄糖一大豆分离蛋白复合物的溶解度变化不大,不受高盐浓度影响,证明了蛋白与葡萄糖的结合是比较紧密的,而大豆分离蛋白则发生明显的盐析现象。士,,随着保存时间的延长葡萄糖一大豆分离蛋白复合物的乳化活性降低。葡萄糖一大豆分离蛋白复合物在pH3-9范围内乳化活性较高,约是大豆分离蛋自的两倍。葡萄糖一大豆分离蛋白复合物在酸性和高盐浓度体系中皆显示很好的乳化特性,接近一些商用乳化剂。(糖基化蛋白有着较好的起泡力和起泡稳定性。由于良好的溶解性和乳化性能,葡萄糖一大豆分离蛋白复合物可以作为一种新型的天然乳化剂应用于食品上。j一一/关键词:大豆分离蛋白;葡萄糖;美拉德反应;溶解度;乳化性

4、能;起泡弓<郑卅I工程学院硕士学位论文ABSTRCTSoyProteinIsolate(sPOwasmodifiedwithglucose(G一)throughtheamino—carbonylreaction(MaillardReaction).Functionalpropertiesofthemodifiedproteinswereinvestigated.Amountsofglucosecovalentlyboundtosoyproteinisolateweredeterminedbymeasuringtheglucosecontentoftheconjugate.Toe

5、stimateintermolecularcovalentcross—linking,SPI—GwasanalyzedbySDS-PolyacrylamideGelElectrophoresis.Conjugateswereclearlyobservednearoratthetopoftheseparatinggel.Thisindicatedthatsoyproteinisolatewasconjugatedwithglucoseandcrosslinksmaybeformedbetweenproteinmolecules.BrowncolorofSPI—Gconjugate

6、sincreasedduringthe14daysdry—heatstoragewhilesolubilitydecreased.SPIdisplayslowsolubilityandespeciallyatpH4—6washardlysoluble,howeverSPI—GconjugatewashighlysolubleatwidepHs(3—11)anddidnotshowisoelectricpoint.Conjugationofglucosetosoyproteinisolateseemstodecreasethelatter’Sheatsensitivity.Soy

7、proteinisolatesaltedoutathighionicstrength(2MNaCl)whileSPI-GCOnjugatewasnotinfluencedbyit.EmulsifyingactivityandemulsionstabilityofSPI—GconjugateweremuchhigherthanthoseofnativeSPI.TheemulsifyingpropertiesofSPI-GconjugatewasgoodamongwidepHs(3-9).Com

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