复合改性改善小麦面筋蛋白功能性质的研究

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1、复合改性改善小麦面筋蛋白功能性质的研究包装与食品机械2007年第25卷第5期复合改性改善小麦面筋蛋白功能性质的研究韩卓,潘丽军,姜绍通(合肥工业大学生物与食品工程学院,合肥230009)摘要:采用琥珀酰化和中性蛋白酶水解相结合的方法对小麦面筋蛋白进行复合改性,探讨了酰化剂用量,酰化温度,酶浓度及水解时间四个因素对改性面筋蛋白的功能特性的影响,利用正交试验得到改善功能性的最佳工艺条件为:酰化剂用量1O%,酰化温度4O℃,酶浓度0.6%,水解时间2h.最佳条件处理后的面筋蛋白溶解度为71.07%,乳化性为52.76,乳化稳定性为50.92%

2、,起泡性为134mL,泡沫稳定性为32mL.关键词:小麦面筋蛋白;蛋白酶水解;琥珀酰化;复合改性中图分类号:TS201文献标识码:A文章编号:1005—1295(2007)05—0014—04AStudyonImprovingFunctionalitiesofVitalWheatGlutenbyCompoundModificationHANZhuo,PANLi—jun,JIANGShao—tong(SchoolofBiotechnologyandFoodEngineering,HefeiUniversityofTechnology,He

3、ifei230009,China)Abstract:Enzymatichydrolysisandsuccinylationwascompoundtomodifyvitalwheatgluten.Westudiedtheinfluenceofanhydrideusage,temperature,enzymeconcentrationandhydrolysistimetothefunctionalityofproduct.Theorthogonalexperimentsshowthattheoptimumconditionare:anhyd

4、rideusage=10%,temperature=40~C,en—zymeconcentration=O,6%,hydrolysistime=2h.Atthiscondition,thesolubilitycanreach71.07%,emulsionabilityandemulsionstabilitycanreach52,76%and50.76%,formingcapacityandformstabilitycanreach134mland32m1.Keywords:vitalwheatgluten;proteasehydroly

5、sis;succinylation;compoundmodification引言小麦面筋蛋白是一种优质的植物蛋白来源…,但由于其功能特性较差,一直是食品工业较难利用的材料.现代食品蛋白质化学的研究已经充分证明,改性可以有效提高蛋白质的功能性质[2].常用的改性方法有物理法,化学法,酶法和基因工程法[3].随着食品加工产业的不断发展,单一的改性已经不能满足工业生产的要求,采用两种或两种以上的复合方法可以更好地改变小麦面筋蛋白的空间结构.有效改善面筋蛋白的各种功能特性.为了得到各种功能性质良好的小麦面筋蛋白,本文采用琥珀酰化与中性蛋白酶水解

6、相复合的方法对面筋蛋白进行改性研究,探讨了复合改性对其功能性质的影响,为面筋蛋白的开发利用提供新的思路和理论支持,具有重要的实用价值.1材料和方法1.1实验材料谷朊粉:河南温县永大实业有限公司,水分含量10.5%,粗蛋白含量77.3%.中性蛋白酶:广西南宁庞博生物工程有限公司,酶活力为2O万U,g.琥珀酸酐:上海化学试剂研究所大豆色拉油:上海福临门有限公司1.2检测方法水分含量测定:GB5479~85$收稿日期:2007—06—01基金项目:安徽省十五攻关二期项目(项目编号:04013021)作者简介:韩卓(1980~),女,辽宁锦州人

7、,助理工程师,研究方向为生物资源综合利用.14复合改性改善小麦面筋蛋白功能性质的研究一韩卓,潘丽军,姜绍通粗蛋白含量测定:半微量凯氏定氮法[4]水解度测定:pH—Stat法[5_酶活力测定:Folin酚法『61.3小麦面筋蛋白的复合改性工艺按一定的固液比准确称取谷朊粉,在磁力搅拌下使底物均匀溶解于蒸馏水中形成一定浓度的溶液,并加热到所需温度,同时用lmol/LNaOH溶液调节酸碱度至所需pH(8.0~8.5).在磁力搅拌下分批加入琥珀酸酐,过程中用2N的NaOH调节pH值(8.0—8.5),反应一段时间后,重新调节pH到蛋白酶水解的适宜

8、值,在磁力搅拌下加入适量中性蛋白酶,置于恒温水浴锅中进行水解,以0.1mol/LNaOH溶液滴定,使pH稳定不变.反应到预定时间,迅速在沸水浴中加热5min钝化蛋白酶.改性谷朊粉在喷雾干燥机中干燥后保存.2

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