2_蛋白质的结构和功能.ppt

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1、第一章蛋白质化学Chapter1Protein一、什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。概述二、蛋白质的生物学重要性1.蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。Erythrocytes（红细胞）containalargeamountofhemoglobins（血红蛋白）,theoxygen-transportingprotein.T

2、heproteinkeratin（角蛋白）isthechiefstructuralcomponentsofhair,scales,horn,wool,nailsandfeathers.1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递2.蛋白质具有重要的生物学功能3.氧化供能蛋白质的元素组成C（50－55%）、H（6－8%）、O（20－23%）、N（15－18%）、S（0－4%）,有些蛋白质还含有一些其它元素，如P、Fe、Cu、Mo、I等。N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础。1克氮就相当于6.2

3、5克蛋白质。三、蛋白质的基本单位-氨基酸（一)氨基酸的结构(通式)存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种(20-22)，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R非极性侧链氨基酸非电离极性侧链氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸(二）氨基酸的分类*20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:甘氨酸glycineGlyG5.97丙氨酸alanineAlaA6.00缬氨酸valineValV5.96亮氨酸leucineLeuL5.98异亮氨酸isoleucineIleI6.02苯丙氨酸phenylalaninePheF5.48脯氨酸prolin

4、eProP6.30非极性側链氨基酸目录色氨酸tryptophanTryW5.89丝氨酸serineSerS5.68酪氨酸tyrosineTryY5.66半胱氨酸cysteineCysC5.07蛋氨酸methionineMetM5.74天冬酰胺asparagineAsnN5.41谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65苏氨酸threonineThrT5.602.非电离极性側链氨基酸目录天冬氨酸asparticacidAspD2.97谷氨酸glutamicacidGluE3.22赖氨酸lysineLysK9.74精氨酸arginineArgR10.76组氨酸histidineHisH7.5

5、93.酸性氨基酸4.碱性氨基酸目录几种特殊氨基酸脯氨酸（亚氨基酸）半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH人类8种必需氨基酸：（人体体内不能自身合成，必须从食物中获得）Met、Val、Lys、Ile、Phe、Leu、Try、Thr婴儿时期所需:Arg、His早产儿所需：Try、Cys1.光吸收组成蛋白质的20种氨基酸中，Trp、Tyr和Phe对紫外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是苯环的共轭双键造成的，这三个氨基酸的光吸收都在280nm附近。（三）、氨基酸的理化性质酪氨酸的max＝275nm，苯丙氨酸的max＝257nm，色氨酸的max＝280nm正离子两性离子负离子氨基酸所带静

6、电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectricpoint），以pI表示。2、氨基酸的两性解离和等电点等电点的计算中性氨基酸：以Gly为例K1=[Gly±][H+][Gly+]K2=[Gly-][H+][Gly±]pI时，[Gly+]=[Gly-][Gly±][H+]K1=[Gly±]K2[H+][H+]2=K1K2pH=（pK1+pK2）/2pI=（pK1+pK2）/2pI=（2.34+9.60）/2=5.97Gly酸性氨基酸，以Asp为例：碱性氨基酸，以Lys为例：pI的用途：分离、纯化和鉴定蛋白质制剂、氨基酸制剂，在药物使用上可改变pI方法延长疗效。当pH＝

7、pI时：（1）带净电＝0，电场上不移动，导电性最小。（2）溶解度最小，最易沉淀，粘度最小。3、其它化学性质烃基化反应（氨基的H原子被烃基取代）2，4-二硝基氟苯（DNFB或FDNB），称Sanger试剂苯异硫氰酸酯（PITC），Edman法测序丹磺酰氯(DNS)AADNFB+多肽蛋白用途：可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸.亦称Sanger反应弱碱DNP-AADNP-多肽DNP-蛋白+HF酸解DNP-AA（有机相）+游离AA（