食品专业英语 LESSON 4 Amino Acids And Proteins

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食品专业英语LESSON4AminoAcidsAndProteinsProteinsaremoleculesofgreatsize,complexity,anddiversity.Theyarethesourceofdietaryaminoacids,bothessentialandnonessential,thatareusedforgrowth,maintenance,andthegeneralwell-beingofman.Thesemacromolecules,characterizedbytheirnitrogencontents,areinvolvedinmanyvitalprocessesintricatelyassociatedwithalllivingmatter.Inmammalsandmanyinternalorgansarelargelycomposedofproteins.Mineralmatterofboneisheldtogetherbycollagenousprotein.Skin,theprotectivecoveringofthebody,oftenaccountsforabout10%ofthetotalbodyprotein.Someproteinfunctionasbiocatalysts(enzymesandhormones)toregulatechemicalreactionswithinthebody.Fundamentallifeprocess,suchasgrowth,digestionandmetabolism,excretion,conversionofchemicalenergyintomechanicalwork,etc,arecontrolledbyenzymesandhormones.BloodplasmaproteinsandhemoglobinregulatetheosmoticpressureandPHofcertainbodyfluids.Proteinsarenecessaryforimmunologyreactions.Antibodies,modifiedplasmaglobulinproteins,defendagainsttheinvasionofforeignsubstancesofmicroorganismsthatcancausevariousdiseases,foodallergiesresultwhencertainingestedproteinscauseanapparentmodificationinthedefensemechanism.Thisleadstoavarietyofpainful,andoccasionallydrastic,conditionsincertainindividuals.Foodshortagesexistinmanyareasoftheworld,andtheyarelikelytobecomemoreacuteandwidespreadastheworld’spopulationincreases.providing

1adequatesuppliesofproteinposesamuchgreaterproblemthanprovidingadequatesuppliesofeithercarbohydrateorfat.Proteinsnotonlyaremorecostlytoproducethanfatsorcarbohydratesbutthedailyproteinrequirementperkilogramofbodyweightremainsconstantthroughoutadultlife,whereastherequirementsforfatsandcarbohydratesgenerallydecreasewithage.Asbrieflydescribedabove,proteinshavediversebiologicalfunctions,structures,andproperties.Manyproteinsaresusceptibletoalterationbyanumberofrathersubtlechangesintheimmediateenvironment.Maximumknowledgeofthecomposition,structure,andchemicalpropertiesoftherawmaterials,especiallyproteins,isrequiredifcontemporaryandfutureprocessingoffoodsistobestmeettheneedsofmankind.Aconsiderableamountofinformationisalreadyavailable,althoughmuchofithasbeencollectedbybiochemistsusingaspecificfoodcomponentasamodelsystem,AminoAcidsAminoacidsarethe“buildingblocks”ofproteins.Therefore,tounderstandthepropertiesof

2proteins,adiscussionofthestructuresandpropertiesofaminoacidsisrequired.Aminoacidsarechemicalcompounds,whichcontainbothbasicaminogroupsandacidiccarboxylgroups.Aminoacidsfoundinproteinshaveboththeaminoandcarboxylgroupsonthea-carbonatom;a-aminoacidshavethefollowinggeneralstructure:AtneutralpHvaluesinaqueoussolutionsboththeaminoandthecarboxylgroupsareionized.Thecarboxylgrouplosesaprotonandobtainsanegativecharge,whiletheaminogroupgainsaprotonandhenceacquiresapositivecharge.Asaconsequence,aminoacidspossessdipolarcharacteristics.Thedipolar,orzwitterions,formofaminoacidshasthefollowinggeneralstructure:Severalpropertiesofaminoacidsprovideevidenceforthisstructure:theyaremoresolubleinwaterthaninlesspolarsolvents;whenpresentincrystallineformtheymeltordecomposeatrelativelyhightemperatures(generallyabove200):andtheyexhibitlargedipolemomentsandlargedielectricconstantsinneuralaqueoussolutions.TheRgroupsorsidechains,ofaminoacidsandproteins.thesesidechainsmaybeclassifiedintofourgroups.Aminoacidswithpolar-uncharged(hydrophilic)rgroupscanhydrogenbondwithwaterandaregenerallysolubleinaqueoussolutions.Thehydroxylsofserine,heroine,andtyrosine;thesulfhydrylofthinlyofcysteine,andtheamidesofasparaginesandglutaminearethefunctional

3moietiespresentinrgroupsoftheclassofaminoacids.Twoofthese,thetoilofcysteineandthehydroxyloftyrosine,areslightlyionizedatPG7andcanloseaprotonmuchmorereadilythanothersinthisclass.Theamidesofasparaginesandglutaminearereadilyhydrolyzedbyacidorbasetoasparticandglutamicacids,respectively.Aminoacidswithnonpolar(hydrophobic)rgroupsarelesssolubleinaqueoussolventsthanaminoacidswithpolarunchargedrgroups.Fiveaminoacidswithhydrocarbonsidechainsdecreaseinpolarityasthelengthofthesidechainisincreased.Theuniquestructureofpraline(anditshydoxylatedderivative,hydroxyproline)causesthisaminoacidtoplayauniqueroleinproteinstructure.Theaminoacidswithpositivelycharged(basic)rgroupsatph6-7arelysine;argiinehasapositivelychargedquanidinogroup.Atph7.010%oftheimidazolegroupsofhistidinemoleculesareprorogated,butmorethan50%carrypositiveatph6.0.Thedicarboxylicaminoacids,asparicglutamic,possessnetnegativechargesntheneutralphrange.Animportantartificialmeal-flavoringfoodadditiveisthemonosodiumsaltofglutamicacid.PeptidesWhentheaminogroupofoneaminoacidreactswiththecarboxylgroupofanotheraminoacid,

4apeptidebondisformedandamoleculeofwaterisreleased.ThiscanbondjoinsaminoacidstogethertoformproteinsThepeptidebondisslightlyshorterthanottersinglec-nbonds.Thisindicatesthatthepeptidebondhassomecharacteristicsofadoublebond,becauseofresonancestabilizationwiththecarbony1oxygen.Thusgroupadjacenttothepeptidebondcannotrotatefreely,thisrigidityofthepeptidebondholdsthesixatomsinasingleplane.theamino(_NH_)groupdoesnotionizebetweenphoand14duetothedouble-bondpropertiesofthepeptidebond.Inaddition,rgroupsonaminoacidresidues,becauseofstarchhindrance,forceoxygenandhydrogenofthepeptidebondtoexistonatransconfiguration.Therefore,thebackboneofpeptidesandproteinshasfreerotationintwoofthethreebondsbetweenaminoacids.Ifafewaminoacidsarejoinedtogetherbypeptidebondsthecompoundiscalleda”mostnaturalpeptidesareformedbythepartialhydrolyticofproteins;however,afewpeptidesareimportantmetabolites.Ansetimeandcarnosinearetwoderivativesofhistaminethatarefoundinmusclespfanimals.Thebiochemicalfunctionofthesepeptidesisnotunderstood.Glutathioneoccursinmammalianblood,yeast,andespeciallyintissuesofrapidlydividingcells.Itisthoughttofunctioninoxidativemetabolismanddetoxification.

5Duirngoxidation,twomoletculesofglutathiunejoinvinadisulfidebridge(-S-S)betweentwocysteineisnotfoundinproteins.Otherpeptidesfunctinoasantibodiesandhormones.Oxytocinandhormones.Oxytocinandvasopressinareexamplesofpeptidehormones.ProteinstructureProteinsperformawidevarietyofbiologicalfunctionsandsincetheyarecomposedofhundredsofaminoacids,theirstructuresaremuchmerecomplexthanthoseofpeptides.Enzymesareglobularproteinsproducedinlivingmatterforthespecialpurposeofcatalyzingvitalchemicalreactionsthatotherwisedonotoccurunderphysiologicalconditions.Hemoglobinandmyoglobinarehemo-containingproteinsthattransportoxygenandcarbondioxideinthebloodandmuscles.Themajormuscleproteins,actinandmyosin,convertchemicalenergytomechanicalwork,whileproteinsintendons(collagenandelastim)bindmusclestobones,skin,hairyfingernails,andtoenailsarepertinaciousprotectivesubstance.Thefoodscientistisconcernedaboutproteinsinfoodssinceknowledgeofproteinstructureandbehaviorallowshimtomoreablymanipulatefoodsforthebenefitmankind.Nearlyaninfinitenumberofproteinscouldbesynthesizedfromthe21naturaloccurringaminoacids.However,ithasbeenestimatedthatonlyabout2000differentproteinsexistinnature.

6Thenumberisgreaterthanthisifoneconsiderstheslightvariationsfoundinproteinsfromdifferentspecies.Thelinearsequenceofaminoacidsinproteinisreferredtoast“primarystructure“.Inafewproteinstheprimarystructurehasbeendeterminedandoneprotein(ribonuclease)hasbeensynthesizedinthelaboratory.Itistheuniquesequenceofaminoacidsthatimpartsmanyofthefundamentalpropertiestodifferentproteinandtertiarystructures.Iftheproteincontainsaconsiderablenumberofaminoacidswithhydrophobicgroups,itssolubilityinaqueoussolventsisprobablelessthanthatofproteinscontainingaminoacidswithmanyhydrophilicgroups.Iftheprimarystructureoftheproteinwerenotfolded,proteinmoleculeswouldbeexcessivelylongandthin.Aproteinhavingamolecularweightof13,000wouldbe448athick.Thisstructureallowsexcessiveinteractionwithothersubstances,anditisnotfoundinnatureThethree-dimensionalmannerinwhichrelativelyclosemembersoftheproteinchainarearrangedisreferredtoas”secondarystructure.”examplesorsecondarystructurearethea-helixofwool,thepleated-sheetconfigurationofsilk,andthecollagenhelix.Thenativestructureofaproteinisthatstructurewhichpossessesthelowestfeasiblefreeenergy.Therefore,thestructureofaproteinisnotrandombutsomewhatordered.whentherestrictionsofthepeptidebondaresuperimposedonapolyaminoacidchainofaglobularprotein,aright

7handedcoil,the∝-helix,appearstobeoneofthemostorderedandstablestructuresfeasible.the∝-helixcontains3.6aminoacidresiduesperturnloftheproteinbackbone,withthergroupsoftheaminoacidsextendingoutwardfromtheaxisofthehelicalstructure,hydrogenbondingcanoccurbetweenthenitrogenofonepeptidebondandtheoxygenofanotherpeptidebondfourresiduesalongtheproteinchain,thehydrogenbondsarenearlyparalleltotheaxisofthehelix,lendingstrengthtothehelicalstructure,sincethisarrangementallowseachpeptidebondtoformahydrogenbond,thestabilityofthestructuregreatlyenhanced.Thecoilofthehelixissufficientlycompactandstablesthatevensubstanceswithstrongtendenciestoparticipateinhydrogenbonding,suchaswater,cannotenterthecore.Asecondarysaturationfoundinmanyfibrousproteinsistheβ-pleatedsheetconfiguration.Inthisconfigurationthepeptidebackboneformsazigzagpattern,withthergroupsoftheaminoacidsextendingaliveandbelowthepeptidechain.Sinceallpeptidebondsareavailableforhydrogenbonding,thisconfigurationallowsmaximumcross-linkingbetweenadjacentpolypeptidechainsandthusgoodstability.Bothparallel-pleatedsheet,wherethepolypeptidechainsruninoppositedirections,arepossible.Wheregroupsarebulkyorhavelittlecharges,theinteractionsofthergroupsdonotallowthepleated-sheetconfigurationtoexist.silkandinsectfibersarethebestexamplesoftheβ-sheet,althoughfeathersofbirdscontainacomplicatedformoftheseconfiguration.Anothertypeofsecondarystructureoffibrousproteinsisthecollagenhelix.collagenisthemost

8abundantproteininhighervertebrates,accountingforone-thirdofthetotalbodyprotein,collagenresistsstretching,isthemajorcomponentoftendons,andcontainsone-thirdglycineandone-fourthprolineorhydroxyprolinetherigidrgroups,andthelackofhydrogenbondingbypeptidelinkagesinvolvingprolineandhydroxyproline,preventsformationofan∝-helicalstructureandforcesthecollagenpolypeptidechainintoanoddkinked-typehelix.Peptidebondscomposedofglycineforminterchainhydrogenbondswithtwoothercollagenpolypeptidechains,andthisresultsinastabletriplehelix.Thistriple-helicalstructureiscalled“tropocollagen”andithasamolecularweightof3000,000Daltons.Themannerin,whichlargeportionsofitproteinchainarearrangedisreferredtoastertiarystructure.Thisinvolvesfoldingofregularuntsofthesecondarystructureaswellasthestructuringofareasofthepeptidechainthataredevoidofsecondarystructure.forexample,someproteinscontainareaswhere∝-helicalstructureexistsandotherareaswherethisstructurecannotform.dependingontheaminoacidsequence,thelengthofthe∝-helicalportionsareheldtogetherbyhydrogenbondsformedbetweenrgroups,bysaltlinkages,byhydrophobicinteractions,andbycovalentdisulfide(-s-s-0linkages.Thestructuresdiscussedsofarhaveinvolvedonlyasinglepeptidechain.Thestructureformedwhenindividual(subunit)polypeptidechainsinteracttoformanativeproteinmoleculeisreferredtoas“quaternarystructure”.Thebondingmechanismsthatholdproteinchainstogetheraregenerallythesameasthoseinvolvedintertiarystructure,withthepossibleexceptionthatdisulfidebondsdonotassistinmaitainingthequaternarystructuresofproteins

9第四课氨基酸和蛋白质蛋白质错综复杂、多种多样的大分子物质,是食物必须氨基酸和非必须氨基酸的来源。人体利用这些氨基酸以满足生长发育、修复组织和维持正常健康生活的要求。这些大分子以含氮为其特征，参与了许多与各种有生命物质有复杂联系的生命过程。在包括人类在内的哺乳动物中，蛋白质起着机体改造成分的作用，肌肉和许多体内器官主要由蛋白质构成。骨骼中的矿物质靠胶原蛋白得以保持在一起。机体的保护层—皮肤中的蛋白质通常占机体蛋白质总量的10%的左右。有些蛋白质有生物催化剂（酶和激素）的作用，以调节体内的化学反应。基本的生命过程如生长、消化、代谢、排泄、化学能转变成机械功等等都受酶和激素的控制。某些体液的渗透压和pH值受制于血浆蛋白和血红蛋白。蛋白质对免疫反应是必不可少的。抗体（改性的血浆球蛋白能引起疾病的外来杂质和微生物的入侵。当某些摄入的蛋白质使防御机制产生明显的变化时，便发生人体的生物过敏。这就导致某些个体身上出现各种各样的疾病，且有时是急剧的病情。食物短缺现象在世界许多地区存在。随着人口的增加，这个问题很可能愈来愈尖锐、愈普遍。而蛋白质供应不足问题远比碳水化合物或脂肪供应不足更为严重。蛋白质不仅它的产出费用要比碳水化合物或脂肪的产出费用为高，而且每千克每天所需的蛋白质量造整个成年

10期是恒定的，而每天所需的脂肪和碳水化合物量一般都随着年龄的增长而逐渐减少。正如上面简述的一样，蛋白质有多种不同的结构、性质和生理功能。许多蛋白质容易受周围环境的一系列微妙变化的影响而发生变化。要想使现在和将来的食品加工能理想的满足人类的需要，就必须彻底了解原料特别是蛋白质的组成结构和化学性质。目前，已经有这方面的大量资料可供利用，不过其中大部分是生物化学家利用某一特定食物成分作为模拟物系加以收集的。氨基酸氨基酸是蛋白质的“结构单元”。因此，要了解蛋白质的性质，旧需要讨论氨基酸的结构和性质。氨基酸是既含氨基又含酸性羧基的化合物。蛋白质中的氨基酸在α-碳原子上同时有氨基和羧基。α-氨基酸具有如下的一般结构：在中性pH水溶液中，氨基和羧基都呈离子状态。羧基失去一个质子而带负电荷，同时氨基得到一个质子而带正电荷。结果氨基酸便具有偶极的特性。氨基酸的这种偶极形式（即两性形式）有如下的一般结构：氨基酸有好几种性质都反映了这种结构，这些性质是：它们易溶于水而不易溶于极性很小的溶剂：当以晶体形式存在时，它们要在较高温度（一般在200℃以上）下熔化或分解；它们在中性溶液种显示出很大的偶极矩和介电常数。

11氨基酸的侧链R基团对氨基酸和蛋白质的化学性质产生重大的影响。这些侧链可以分为四类。带有极性非荷电的（亲水的）R基团的氨基酸能与水形成氢键，通常能溶于水溶液。丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的羟基，半胱氨酸的硫氢基（即硫醇）以及天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基时出现在这类氨基酸R基团中的功能部分，其中半胱氨酸的硫羟基和酪氨酸的羟基在pH7时能轻度离子化，因而比这类中其它氨基酸更容易失去质子。天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基容易被酸和碱水解，分别形成天冬氨酸和谷氨酸。带有非极性（疏水的）R集团的氨基酸在水溶液中的溶解性比带有极性非荷电的R基团的氨基酸要小得多。带有烃侧链的五种氨基酸，其侧链随侧链长度增加而降低。脯氨酸（以及其烃基衍生物羟脯氨酸）的独特结构使这种氨基酸在蛋白质结构中有独特的地位。pH6～7时带正电荷（碱性的）R基团的氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸。赖氨酸带正电的原因主要在于氨基，而精氨酸则具有带正电荷的胍基。pH7时组氨酸分子中的咪唑基有10%质子化，但在pH6时则有50%以上带正电荷。二羟基氨基酸（天冬氨酸和谷氨酸）在中性pH范围内带净负电荷，谷氨酸的一钠盐是一种重要的膳食调味用的人造食品添加剂。肽

12当一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基起反应时,便形成一个肽键，同时释放出一分子水。这种C-N键把众多的氨基酸连接在一起形成蛋白质。这种肽键比其它简单的C-N键略短,这说明由于肽键与羰基氧的共振稳定作用，肽键具有了一定的双键特性。这样，紧邻肽键的基团就不能自由转动了。肽键的这种刚性使六个原子保持在一个平面上。H由于肽键的双键性质，亚氨基（-NH-)在pH0～14之间均不能离子化。此外，由于立体位阻现象，氨基酸残基上的R基团迫使肽键上的氧原子和氢原子只能以反式构型存在。因此，多肽和蛋白质的主链只可能在氨基酸之间的三个键中的两个键上作自由转动。如果少数几个氨基酸以肽键连接起来，这样的化合物就称为“肽”大多数天然肽是由蛋白质部分水解形成的。可是，有少数肽则是重要的代谢产物。鹅肌肽和肌肽是动物肌肉中组氨酸的两种衍生物，这些肽生物化学功能目前还不清楚。谷胱甘肽存在于哺乳动物血液、酵母之中，特别是快速分解的细胞质组织中。一般认为，这种肽具有参与氧化代谢和解毒作用的功能。氧化过程中，两分子谷胱甘肽通过两个半胱氨酸残基之间的二硫键-S-S-连接起来。在蛋白质中未曾发现谷氨酸的γ-羰基与半胱氨酸连成的肽键。此外，还有具抗体和激素功能的肽。催产素和抗利尿素就是肽激素的例子。

13蛋白质的结构蛋白质执行的多种多样的生物功能，而且由于它是数百个氨基酸组成的，故其结构远比肽为复杂。酶是生物中产生的球状蛋白质，目的是专门催化某些生物化学反应，不然的话，这些化学反应在生理条件下是不会发生的。血红蛋白和肌红蛋白是输送血液和肌肉中氧和二氧化碳的含血红素的蛋白质。重要的肌肉蛋白—肌动蛋白和肌球蛋白把化学能转变成机械能；而腱中的蛋白质（胶原蛋白和弹性蛋白）则是将肌肉粘连在骨骼上。皮肤、毛发、指（趾）甲是蛋白质类的保护物质。食品科学家之所以关注食物蛋白质，是因为掌握了蛋白质结构和功能方面的知识，才能更好的加工和处理食品，造福于人类。用21种天然存在的氨基酸几乎可以合成无数的蛋白质。可是，据估计自然界只存在约2000种不同的蛋白质，如果考虑不同物种蛋白质存在的微小差异，则蛋白质数目就超过此数。蛋白质分子内氨基酸的直线排列次序被看作是蛋白质的一级结构。少数蛋白质的一级结构已经被确定。而且已在实验室里合成了其中一种蛋白质（核糖核酸）。正是这种氨基酸的独特排列顺序赋予不同蛋白质以许多基本特性，且在很大程度上决定了它们的二级和三级结构。如果蛋白质中含有大量带疏水基团的氨基酸，则它在水溶剂中的溶解性就可能比带许多亲水基团的氨基酸的蛋白质差。

14如果蛋白质的一级结构不是折叠的，那么蛋白质分子就会很长很细。分子量为13,000蛋白质分子就应有448纳米长和3.7纳米粗这种结构将使它们可能与其它物质发生过度的相互反应，然而这样的结构在自然界还未发现。蛋白质链中相互靠近的链节与链节之间的三维排列方式即为蛋白质的“二级结构”。二级结构的具体例子有羊毛蛋白的α-螺旋结构，蚕丝蛋白的折叠片结构和胶原蛋白的螺旋结构。蛋白质的自然结构是含有最低可能自由能的结构。因此，蛋白质的结构不是任意的，而是有一定规则的。当球状蛋白质的聚氨基酸链上受到肽键约束时，右螺旋（即α-螺旋）看来是最有规则、最为稳定的合理结构之一。每一圈α-螺旋的蛋白质主链上含有3.6个氨基酸残基，而氨基酸的R基团则从螺旋结构的轴线向外伸出，一个肽键的氮能够与另一个沿蛋白质主链相距四个氨基酸残基处的氧形成氢键。此氢键差不多与α-螺旋轴线平行，赋予螺旋结构以强度。由于这样的排列能使每一个肽键都能形成氢键，因此大大加强了结构的稳定性。螺旋圈是非常紧密和坚固的，所以即使象水那样的有强烈参与形成氢键趋势的物质，也不能进入螺旋中央部分。出现在许多纤维状蛋白质中的二级结构是β-折叠片结构。在这构型中，肽主链呈锯齿形，其氨基酸的R基团向肽链的上方和下方伸展。由于所有肽键都可供氢键形成，故这种构型能够使相邻的多肽链之间充分形成交联，从而具有良好的稳定性。有两种折叠片，即相邻多肽链走向相同的平行折叠片和走向相反的反平行折叠片，均有可能存在。如果多肽链中R基团过大，或带有同种电荷，则R基团间的相互作用使β-折叠片不可能形成。蚕丝和昆虫纤维蛋白是β-折叠结构的最好例子，而鸟类羽毛中所含的是这种构型的复杂形式。

15纤维蛋白的另一种二极结构是胶原螺旋。胶原螺旋是高等脊椎动物中最丰富的一种蛋白质，占动物体蛋白总量的1/3。胶原蛋白中含有1\3的甘氨酸和1\4脯氨酸或羟脯氨酸，能抵抗拉伸,是腱的主要组分。由于R基团的刚性以及脯氨酸、羟脯氨酸参与的肽式键合不能形成氢键的原因，所以α-螺旋结构无法形成，迫使胶原多肽链变成一种零散结节式的螺旋体，胶原多肽链中由甘氨酸构成的肽键与另两条多肽链形成了键间氢键，产生了一种稳定的三股螺旋。此三股螺旋结构称为“原胶原”，其分子量为30万道尔顿。蛋白质链中大链段的排列方式称为蛋白质的“三级结构”。它包括二级结构常规单元的折叠以及无二级结构肽链若干区域的结构化。例如，某些蛋白质中包含了有α-螺旋结构存在的区域和另外不能形成这种结构的区域。根据氨基酸顺序的不同，此α-螺旋段的长度也不同，并赋予独特的三级结构，这些折叠部分是靠R基团之间所形成的氢键，靠盐键、疏水相互作用以及共价二硫键（-S-S-）而结合在一起的。至此所讨论的结构仅涉及单个肽链的结构。各个（亚单位）多肽链相互作用变成天然蛋白质分子时所形成的结构即为蛋白质的“四级结构”。使蛋白质键结合在一起的键合机制通常与三级结构中所述的相同，可能的例外情况是双硫键不参与蛋白质四级结构的保持。专业英语词汇

16intricatea.复杂的,错综的,缠结的,难懂的collagenousa.胶原的globulin球蛋白plasma血浆，原生质immunological免疫的hemoglobin血红蛋白basicamino碱性的氨基acidiccarboxyl酸性的羧基aqueous①水的②含水的③水成的

17proton质子,氕核dipolar偶极的,两极的zwitterion两性离子crystalline①结晶的,晶状②清澈的hydrophilic亲水的serine丝氨酸,羟基丙氨酸threonine羟基丁氨酸,苏氨酸tyrosine酪氨酸,3-对羟苯基丙氨酸sulfhydryl氢硫的～enzyme硫化氢解酶～group巯基cysteine半胱氨酸,巯基丙氨酸cystine胱氨酸,双巯丙氨酸

18amide①酰胺②氨化物asparagine天门冬酰胺glutamine谷氨酰胺asparticacid天门冬氨酸,丁氨二酸glutamicacid谷氨酸proline脯氨酸,氮戊环-[2]-基羧酸lysine赖氨酸arginine精氨酸histidine组氨酸,咪唑丙氨酸quanidino胍imidazoln.咪唑;1,3-二氮杂茂

19resonancen.①回声,反响②[物]共振,共鸣;谐振③[医]叩响imino亚氨sterica.空间的,位的anserine鹅肌肽carnosine肌肽glutathione谷胱甘肽peptide肽,缩氨酸oxytocinn.(垂体)后叶催产素vasopressinn.后叶加(血)压素,加压素carbonyl羰基,碳酰hemoglobin血红蛋白hemo-表示“血”

20myoglobin肌红蛋白actin肌动蛋白myosin肌球蛋白tendon腱,筋根collagen胶原,胶原蛋白elastin弹性蛋白ribonuclease核糖核酸酶hydrophobic疏水的restrictionn.限制,限定,约束vertebraten.脊椎动物a.①有椎骨的,有脊椎的,脊椎动物的②(作品等)结构严密的kinkn.①(绳索,头发的)细结,绞缠②奇想,怪念头,乖僻③(奇特的)妙法④(颈背等处的)

21肌肉痉挛,抽筋⑤[美](结构或设计等的)缺陷vt.使纽结,使绞缠vi纽结,打结glycine甘氨酸,氨基醋酸tropocollagen原胶原dalton道尔顿devoida.缺乏,没有(of)covalent共价～bond共价键quaternarya.①四个一组的,四部组成的,第四的②四元的,四价的,季的③[地]第四纪的n.①四,四个一组,第四组中的组成部分②[数]四进制③[地]第四纪zigzag①之字形，Z字形，锯齿形；②之字形的线条（或道路、壕沟、装饰等）；③蜿蜒曲折，盘旋弯曲专业英语总结

22EnglishKnowledgepoint:1.beof+名词，相当于形容词。F：Proteinsaremoleculesofgreatsize,complexity,anddiversity,proteinsaremoleculesofgreatsize,complexity,anddiversity.roteinsaremoleculesofgreatsize,complexity,anddiversity,proteinsaremoleculesofgreatsize,complexity,anddiversity.2.atPH7,atneutralPH(用介词at)

23SOMEGOODSENTENCE:1.Aminoacidsarethe“buildingblocks”ofproteins.Skintheprotectivecoveringofthebody,oftenaccountsforabout10%ofthetotalbodyprotein.2.Skintheprotectivecoveringofthebody,oftenaccountsforabout10%ofthetotalbodyprotein.3.Manyproteinsaresusceptibletoalterationbyanumberofrathersubtlechangesintheimmediateenvironment.

244.Aconsiderableamountofinformationisalreadyavailable,althoughmuchofithasbeencollectedbybiochemistsusingaspecificfoodcomponentasamodelsystem.5.Severalpropertiesofaminoacidsprovideevidenceforthisstructure.6.Theaminoisresponsibleforthepositivechargeoflysine.whileargininehasapositivelychargedquanidinogroup.EnglishKnowledgepoint:1.beof+名词，相当于形容词。F：Proteinsaremoleculesofgreatsize,complexity,anddiversity,proteinsaremoleculesofgreatsize,complexity,anddiversity.roteinsaremoleculesofgreatsize,complexity,anddiversity,proteinsaremoleculesofgreatsize,complexity,anddiversity.2.atPH7,atneutralPH(用介词at)专业英语难点SOMEGOODSENTENCE:1.Aminoacidsarethe“buildingblocks”ofproteins.Skintheprotectivecoveringofthebody,oftenaccountsforabout10%ofthetotalbodyprotein.

252.Skintheprotectivecoveringofthebody,oftenaccountsforabout10%ofthetotalbodyprotein.3.Manyproteinsaresusceptibletoalterationbyanumberofrathersubtlechangesintheimmediateenvironment.4.Aconsiderableamountofinformationisalreadyavailable,althoughmuchofithasbeencollectedbybiochemistsusingaspecificfoodcomponentasamodelsystem.5.Severalpropertiesofaminoacidsprovideevidenceforthisstructure.6.Theaminoisresponsibleforthepositivechargeoflysine.whileargininehasapositivelychargedquanidinogroup.