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1、29卷第8期西部皮革Vol.29No.82007年8月W西ES部TL皮EA革HTERAu第g.220907卷变性剂致胶原变性的机制和检测魏克冰,张陵,陈靖,穆畅道*(四川大学化工学院制药与生物工程系,四川成都610207)摘要:综述了变性剂引起胶原变性的机制及其检测方法的最新研究进展。关键词:变性剂;胶原;变性机制中图分类号:TS512文献标识码:A文章编号:1671-1602(2007)08-0016-04MechanismandExaminationofCollagenDenaturingResultedbyDenaturant*WEIKe-bing,ZHANGLing,C
2、HENJing,MUChang-dao(CollegeofChemicalEngineering,SichuanUniversity,Chengdu610065)Abstract:Themechanismofcollagendenaturingwassummarized,andthedevelopmentofmeasurementmethodfordenaturationwasintroduced.Keywords:denaturant;collagen;denaturingmechanism现在科学界通常认为胶原的细胞外合成顺序依次1引言为:多肽链→三股螺旋的胶原分子→前胶原
3、→原纤维。自然界可再生的资源有两类,一类是碳水化合原胶原的精细结构总体有以下3个要点:物,其中包括纤维素、木质素、淀粉、胶质等;另一类是(1)每个原胶原分子由三条肽链组成,并且肽链蛋白质,其中最重要的是胶原,胶原约占动物总蛋白具有重复的氨基酸序列(Gly-Xxx-Yyy)n,通常为量的30%。胶原蛋白是从骨、生皮、肌腱及其它动物Gly-Pro-Hyp;结缔组织的胶原中提取出来的蛋白质,目前主要是由(2)每条链都是左手螺旋,不是α螺旋,每个旋猪皮、牛皮、猪骨和牛骨中提取出来的。胶原蛋白由于转的部位有3个氨基酸残基,螺距为0.94nm,每条肽特殊的结构和性能,在日用化工、医学和营养
4、品等领链大约有1000个氨基酸残基;域有着广阔的应用前景[1-3],因而引起国内外有关学(3)三条螺旋的肽链盘绕成一个右手超螺旋。胶者的极大关注。原螺旋的稳定性有赖于分子间和分子内各种作用的2胶原的结构协同效应,包括肽键、氢键、脯氨酸(阻止了N-C键的旋转)、羟脯氨酸(与水发生桥连作用)和甘氨酸。其中[4,5](Gly-X-Y)结构的重复有助于三股螺旋的稳定。3胶原的变性机制收稿日期:2007-05-08目前关于胶原变性三股螺旋的研究很少,但胶原基金项目:教育部新世纪优秀人才支持计划(NCET-06-0788)是一种蛋白质,我们可以从蛋白质的变性机制中得到第一作者简介:魏克冰(
5、1985年8-),男,汉族,河北人,研究方向:生物一些有关信息。医用材料。*通讯联系人蛋白质分子较易受外界因素影响而发生构象变16第8期魏克冰,等:变性剂致胶原变性的机制和检测皮化材料化,导致活性丧失,物理、化学性质发生异常变化,这理模型的分析归纳,这些模型可分为间接作用和直接[6]一过程称为蛋白质变性。1931年吴宪首先提出了蛋作用两大类。间接作用模型(又称溶剂替换模型)认为白质变性的概念,指出蛋白质变性不是蛋白质分子化尿素在蛋白质第一水化层富集并能够结合到蛋白表学结构变化而是其空间结构的变化所导致的,这一观面的空穴中,这不仅破坏了蛋白质分子周围有序排列点已为生物化学界所普遍
6、接受。的水分子,而且削弱了蛋白质分子内疏水相互作用,蛋白质变性过程中,维系其空间结构的次级键被导致蛋白质变性。而直接机理(又称为结合模型)则认破坏,原有的空间结构解体,整个分子的形状由天然为尿素与蛋白质内部的氨基酸残基形成氢键,其与非蛋白紧密的球形结构伸展为松散的无特定空间结构极性氨基酸形成氢键会将水分子排开从而削弱蛋白的链状分子。可以用作变性剂的化学物质有多种,不质分子内疏水相互作用。而尿素与极性氨基酸残基形同的变性剂对蛋白质变性所产生的变性效果及作用成氢键要强于水分子,这些因素均导致蛋白质分子溶[15,16]机理一般不同。常用的变性剂主要有两种:(1)尿素胀变性。这些模型部
7、分地得到热力学,实验和分子[17,18](Urea);(2)盐酸胍(GuHCl)。对变性剂产生的蛋白质模拟的支持,但也还存在着争议。变性问题,由于过去对在分子水平上蛋白质分子如何4胶原变性的测定与变性剂分子相互作用而产生变性的机理还未搞清楚,所以从理论方面对蛋白质与变性剂在分子水平4.1黏度上的相互作用机理的讨论很少涉及,绝大多数方法胶原应用在很大程度上依赖于其流变学特性,黏[7-10]是采用由实验结果出发的半经验公式进行分析。度作为流变学性质的一个重要指标,它的变化在一定从实验结果可以推测
