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1、第一章蛋白质的三维结构练习题1.WilliamAstbury发现,羊毛的X-射线衍射谱表明，在羊毛的纤维方向有间距大约5.2Å的重复结构单位。当在蒸汽条件下拉长羊毛,X-射线衍射谱表现出一个新的大约7.0Å间距的重复结构单位。拉长了的羊毛,然后让其收缩后又回到间距5.2Å。虽然这些观察提供了羊毛分子结构的重要线索,Astbury那时仍不能解释。(1)根据我们目前关于羊毛结构方面的知识,解释Asthury的观察结果。(2)当羊毛汗衫或袜子在热水中洗涤或在干燥器中干燥时,会发生收缩;而在同样条件下丝绸并不收缩,说明原因。2.头发的生长速度为每年16-20cm.
2、其生长集中在头发纤维的基部,a-角蛋白细丝是在此处的表皮活细胞中合成并装配成的绳状结构的。α-角蛋白的主要结构因素是a-helix,它每圈有3.6个氨基酸残基,每圈上升5.4Å。假定α-螺旋角蛋白链的生物合成是头发生长的限速因素,计算a-角蛋白链必须以怎样的速度(每秒肽键数)合成,才能解释所观察到的头发年生长速度。3.多肽链ahelix的解折叠成为随机线圈构象时,伴随着其比旋光度(溶液转动平面偏振光的能力的量度)的极大降低,只有L-谷氨酸残基组成的多聚谷氨酸pH3.0时呈现ahelix构象。但当pH升至7时,溶液的比旋光度就大大下降;同样,多聚赖氨酸(L-
3、赖氨酸残基)在pH10时呈现ahelix构象,但当pH降至7时,比旋光度也下降。如下图所示。如何解释pH变化对多聚谷氨酸和多聚赖氨酸的这种效应?为什么此种转变的pH范围这样狭(见上图)?4.许多天然蛋白质非常富含二硫键,其机械性质(张力强度、粘性及硬度等)都与二硫键的数量有关。例如,富含二硫键的麦谷蛋白,使麦面的粘性和弹性增加。同样,乌龟壳的坚硬性也是由于其a-角蛋白中广泛存在二硫键之故。(1)二硫键含量和蛋白质的机械性质之间相关性的分子基础是什么?(2)大多数球蛋白当短暂加热到65°C,就会变性失去其活性。但是含多个二硫键的球蛋白却必须在更高的温度下加热
4、更长时间才能使之变性。此种蛋白质的一个例子就是牛胰胰蛋白酶抑制剂(BPTI),它有58个氨基酸残基,呈单链,含有三个二硫键。变性的BPTI溶液冷却时,蛋白质的活性得到恢复。此性质的分子基础是什么?5.我们关于蛋白质如何折叠的愈来愈多的知识,使研究者能够根据氨基酸序列资料预测蛋白质的结构。高级生物化学习题集李关荣编著(1)根据上面的氨基酸序列,你认为哪里可以形成β-转角?（2）哪里可以形成链内二硫键?（3）假定此序列是一个大的球蛋白的一部分,说明下列氨基酸残基Asp,Ile,Thr,Ala,Gln,Lys的可能位置(蛋白质的表面或内部),并说明原因。6.一分
5、子量为132,000的660mg寡聚蛋白样品,在弱硷性条件下用过量的1-氟-2,4-二硝基苯(Sanger试剂)处理,直到反应完成。然后此蛋白质的肽在加热条件下用浓盐酸完全水解。发现水解产物含5.5mg的下列化合物:(1)请解释此信息如何用于确定一个寡聚体蛋白的肽链数目;(2)计算此蛋白的多肽链数目;(3)还有什么其它技术可用于确定此蛋白中的多肽链是相同的或是不同的?7.原肌球蛋白（Tropomyosin）是一个70-kd的肌肉蛋白,它由一个双链的α-螺旋的线圈的线圈组成,（1）请问其分子长度是多少？（2）假设一蛋白质的40个氨基酸残基节段折叠成两个链的反
6、平行式β结构,并带有一个4个氨基酸残基的发夹转角。请问此模序的最长长度为多少？8．多聚-L-亮氨酸在有机溶剂如二氧杂环己烷（Dioxane）中为α-螺旋结构,而多聚-L-异亮氨酸却不是。为什么？9．一种突变使一个蛋白质内部的Ala变成了Val,并导致了其活性的丧失。但是当在另一个不同位置发生第二个突变使异亮氨酸变成甘氨酸时,活性又得到恢复。为什么第二个突变导致活性的恢复？10．一个催化二硫键巯基交换反应的酶称蛋白二硫键异构酶（PDI）被分离出来。它可使无活性的核糖核酸酶快速转变为有活性的酶。而胰岛素却被PDI快速失活。此重要现象说明了胰岛素的氨基酸序列与其
7、三维结构的什么关系？11．甘氨酸在蛋白质的进化中是一个高度保守的氨基酸。为什么？12．头发的形状部分是由于其主要蛋白角蛋白中二硫键的模式所决定的。卷发怎么诱导产生？13.噬菌体T4溶菌酶暴露在溶剂中的一个α-螺旋含有三个Ala残基。其一个变种的此螺旋的连续10个位置上为Ala残基,它能正常折叠,有与野生型几乎相同的酶活性。另外,此多重突变体的主链构象也与野生型实质上相同。（1）此突变体揭示出其野生型氨基酸序列信息含量的什么内含？（2）此螺旋中的一个包埋状态的Leu被Ala置换,使此蛋白的熔点降低了8℃。为什么?（3）相反,用Ala置换一个暴露的Ser残基使
8、溶解温度升高1℃。为什么?（4）如何用多重Ala突变来简化其蛋白质
