食品化学蛋白质风味.doc

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1、紫外吸收的吸收值280nm氨基酸的性质：旋光性、紫外吸收和荧光、离解、疏水性。氨基酸的化学反应：1与氨基的反应①与亚硝酸的反应②与醛类的反应③酰基化反应④烃基化反应2羧基的反应①酯化反应②脱羧反应3由氨基和羧基共同参加的反应①形成肽键②与茚三酮的反应4侧链的反应蛋白质的变性定义：把蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子等）下遭到破坏而一级结构并未发生变化的过程叫蛋白质的变性。蛋白质的变性因素：物理性质：加热/冷冻/静高压/剪切/辐射/界面作用。化学性质：pH值，金属和盐

2、，有机溶剂，有机化合物，还原剂.蛋白质变性机理：天然蛋白质分子因环境的种种影响，从有秩序而紧密的结构变为无秩序的散漫构造，这就是变性。而天然蛋白质的紧密结构是由分子中的次级键维持的。这些次级键容易被物理和化学因素破坏，从而导致蛋白质空间结构破坏或改变。因此蛋白质变性的本质就是蛋白质分子次级键的破坏引起二级、三级、四级结构的变化。由于蛋白质特殊的空间构象改变，从而导致溶解度降低、发生凝结、形成不可逆凝胶、-SH等基团暴露、对酶水解的敏感性提高、失去生理活性等性质的改变。蛋白质变性对结构和功能上的影响：因疏水

3、性基团的暴露而导致溶解度的下降，结合水能力的改变，失去生物活力（酶活力或免疫活力），对蛋白酶敏感性提高（肽键暴露），蛋白质固有粘度增加，没有结晶能力。消化率和生物有效率提高。什么叫蛋白质的胶凝作用？它的化学本质是什么？如何提高蛋白质的胶凝性？蛋白质的胶凝作用是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。蛋白质的胶凝作用的本质是蛋白质的变性。大多数情况下，热处理是蛋白质凝胶必不可少的条件，但随后需要冷却，略微酸化有助于凝胶的形成。添加盐类，特别是钙离子可以提高凝胶速率和凝胶的强度。蛋白质的功能性

4、质：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。包括水化性质、表面性质、结构性质、感观性质水合性质?蛋白质的水合性质就是蛋白质与水结合的能力。蛋白质分子可以通过氢键、静电引力、疏水作用等形式与水分子相互结合带电的氨基酸残基数目大，水合能力越大。蛋白质水和性质的测定方法?相对湿度法（或平衡水分含量法);溶胀法;过量法 ;水饱和法一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 蛋白质的二级结构：指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系。

5、 蛋白质的三级结构：二级结构进一步折叠、卷曲而形成特定的球状分子结构。 蛋白质一级结构的主要是通过肽键连接；维系二级结构的化学键主要是氢键；三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、二硫键、氢键和范德华力。影响蛋白质水合性质的环境因素（浓度、Ph、温度）浓度变大;蛋白质总吸水量升高。pH＝ pI水合作用最低;高于或低于pI，水合作用增强（净电荷和推斥力增加）pH 9-10时水合能力较大。温度升高;蛋白质结合水的能力下降（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％）。蛋白质的溶解度影响因素：PH和溶解度

6、；离子强度；温度0～40℃  温度↑，溶解度↑大于四十度时呈负相关；有机溶剂；影响蛋白流体黏度的主要因素是溶液中蛋白分子或蛋白颗粒的表观直径，表观直径越大，黏度越大；表观直径又取决于：①蛋白分子固有的特性，如摩尔质量、大小、体积、结构、电荷和易变形程度；②蛋白质－溶剂间的相互作用，这种作用会影响蛋白质的溶胀、溶解度和水合作用；③蛋白质－蛋白质的相互作用，它将决定聚集体的大小。对于高浓度的蛋白质体系，这种作用起主要的作用。为什么蛋白质可作为较为理想的表面活性剂？蛋白质可作为较为理想的表面活性剂主要是以下原因

7、：一、蛋白质具有快速的吸附到界面的能力；二、蛋白质在达到界面后可迅速伸展和取向；三、达到界面后，即与邻近分子相互作用形成具有强内聚力和黏弹性的膜，能耐受热和机械作用。絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。组织化:经过一定的处理后，使原来不具有像畜肉一样的品质变成像

8、畜肉一样具备的组织结构和咀嚼性，这种性质叫组织化。乳化活力：主要指乳状液的总界面面积。乳化活力指数：即单位质量蛋白质所产生的界面面积，可根据乳状液的浊度与界面面积的关系，测得透光率后计算得到。乳化容量：指乳状液发生相转变之前，每克蛋白质能够乳化油的体积。乳化稳定性：通常以乳化后，其乳状液在一定温度下放置一定时间前后的体积变化值表示。蛋白质的缔合：一般是指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化。聚合或聚集反应：一般是指大的复合物的