蛋白质结构与功能(I)

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1、第六章蛋白质的结构与功能蛋白质结构与功能关系的一般原则（1）每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。一旦结构（特别是高级结构）破坏，其功能随之丧失。（2）蛋白质的高级结构决定蛋白质的功能。（3）蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了蛋白质的功能。（4）一级结构相似的蛋白质具有相似的功能。（5）功能相似的蛋白往往能显示它们在进化上的亲缘关系，这是研究分子进化的基础。（6）许多疾病是蛋白质三维结构异常引起，属于构象病。（例如囊性纤维变性，镰状红细胞贫血和疯牛病）具有相似形状的分子能够以相似的方式

2、作用例如，吗啡、海洛因和其他鸦片类毒品在形状上与内啡肽相似，因此能够与内啡肽的受体结合，产生相似的效应（镇痛）。（一）同源蛋白质的物种差异与生物进化1.同源蛋白质（homologousprotein)在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质。同源蛋白质的氨基酸顺序具有明显的相似性即为序列同源。蛋白质的氨基酸序列与生物功能同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已研究过的物种来说都是相同的，因此称为不变残基（invariantresidue）。但其他位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，因而称为

3、可变残基（variableresidue）。同源蛋白质一般具有几乎相同长度的多肽链，并且它们的氨基酸序列与那些提取它们的物种的亲缘关系具有同一性。2.细胞色素c（cytochromec）细胞色素c是一种含血红素的电子转运蛋白，存在于真核生物线粒体中。大多数种属的细胞色素c，分子量为12，500，含有100个左右的残基。60个种属的细胞色素c氨基酸顺序以被测定。肽链中28个位置的氨基酸对所有已测试的种属都相同的，表明，这些残基是规定细胞色素c功能所必需的。Conservationandvariationofcy

4、tochromecsequences28invariantresidues(yellow),conservativesubstitutions(blue)nonconservativeorvariableresidues(unshaded)不同物种的细胞色素c一级结构的比较细胞色素c相似的序列-相似的结构-相同的功能各种有机体的细胞色素c中可变氨基酸残基顺序的差异和分歧时间氨基酸顺序种差异数目分歧时间(百万年）人-黑猩猩0人-猴150~60人-马1270~75人-狗1070~75猪牛羊0马-牛360~65哺乳

5、类-鸡10~15280脊椎动物-酵母43~4811003.系统树细胞色素c一级结构的比较告诉我们什么？1.存在于所有的需氧生物：从细菌到人类。2.大多数都由104个氨基酸组成，26/104不变。3.在15亿年之前（植物和动物开始“分家”）开始进化。4.两个物种之间氨基酸的差异程度反映了它们之间的亲缘关系，据此可绘出进化树。5.氨基酸的差异不是随机的。6.氨基酸的差异由自然选择才保留下来。（二）同源蛋白质具有共同的进化起源例：氧合血红素蛋白祖先血红蛋白祖先-珠蛋白祖先-珠蛋白祖先肌红蛋白肌红蛋白链链原始

6、珠蛋白（三）一级结构的局部断裂和蛋白质激活1.血液凝固的生化机制血液中包含着对立的两个系统：凝血系统和溶血系统。这两个系统的相互制约既保证血液在血管中的畅通无阻，又保证血管破裂能及时堵上。凝血系统包括13个凝血因子，这些因子以前体形式存在。动物受伤而流血时，这些前体将在其他因子的作用下被激活，使血液迅速凝固而将伤口封闭。凝血过程的主要环节（1）血浆中的凝血酶原受到血浆和血小板中的一些因子的激活而形成凝血酶；（2）血浆中纤维蛋白原在凝血酶的激活下变为不溶性纤维蛋白网状结构，而使血液变成凝固。凝血酶原：是一种糖蛋

7、白，分子量为66000，含有582个氨基酸残基。在凝血酶原致活物的催化下，凝血酶原分子中的二肽键发生断裂，释放出分子量为32000的氨基末端片断，形成有活性的凝血酶。断裂位点：Arg-Gly2.胰岛素的激活胰岛素是胰岛的β细胞内质网的核糖体上合成的。最初是比胰岛素分子大一倍的单链多肽，称胰岛素原。胰岛素原可以看成是由一条连接肽，简称C肽的一端通过两个碱性氨基酸残基与胰岛素A链的N末端相连。另一端通过另外两个碱性氨基酸残基与B链的N末端相连。前胰岛素原比胰岛素原在N末端上多一段肽链，称信号肽，含20个氨基酸残基

8、。信号肽的主要作用是引导新生多肽链进入内质网腔。特异的肽酶将胰岛素原激活为胰岛素。（四）氨基酸序列决定蛋白质的三维结构1.蛋白质的变性天然蛋白质分子受到某些物理因素如：热、紫外线、高压和表面张力或化学因素的作用时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学因素发生改变，这种过程称为变性作用。蛋白质变性过程中，往往出现以下现象：（1）生物活性丧失；（2）一些侧链基团暴露；（3）物理化学性