蛋白质结构与功能1

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1、生物化学与分子生物学教研室生物化学与分子生物学Biochemistry&Molecularbiology姚真真第一篇生物大分子的结构与功能Structure&FunctionofBiomacromolecules生物大分子（Bio-macro-molecules）：由基本结构单位按一定顺序和方式连接所形成的多聚体。氨基酸肽键（脱氧）核苷酸3´,5´-磷酸二酯键蛋白质（酶）核酸蛋白质研究背景知识介绍Introduction蛋白质研究简史1820~1904发现蛋白质中有20种氨基酸中大部分；1838Berzelius提出“prote

2、in”（源自希腊语proteios,“第一重要的”）1864Hoppe-seyler结晶出第一个蛋白质----卵蛋白；1902E.Fisher表明蛋白质为多肽链；1926Sumner结晶出第一个酶----脲酶；1931吴宪提出蛋白质变性的系统论据和理论（中国）1952Pauling-Corey提出蛋白质的-螺旋和-折叠；1953Sanger胰岛素氨基酸序列分析；1960Kendrew描述了第一个分辨率0.2nm肌红蛋白结构，perutz提出更高分辨率的血红蛋白结构；1965人工合成第一个活性蛋白质--牛胰岛素（中国）蛋白质重

3、要性恩格斯早在一百多年前的《反杜林论》指出：生命是蛋白体的存在形式，这种存在方式，本质上就在于这些蛋白体的化学部分的不断自我更新。蛋白体=蛋白质+核酸1.含量高人体固体成分的45%,脾、肺、肌肉含量均超过80%,细菌的50-80%,干酵母的46.6%。2.种类繁多生物界蛋白种类估计在10101012数量级蛋白质重要性具体体现在：催化:酶调节:胰岛素、转录因子等转运:血红蛋白、膜转运蛋白贮存：卵清蛋白、酪蛋白、铁蛋白等运动：肌动蛋白和肌球蛋白、微管蛋白等结构：角蛋白、胶原蛋白等支架作用：接头蛋白、锚定蛋白等防御和进攻：抗体、凝

4、血因子、抗冻蛋白和各种毒蛋白等其他功能：甜蛋白、角质蛋白等3.生物学功能多样性第一章蛋白质的结构与功能(StructureandFunctionofProtein)主要内容一、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的分子结构三、蛋白质结构与功能的关系四、蛋白质的理化性质及其分离纯化概述：第一节蛋白质的基本组成单位2、蛋白质平均含氮量及其应用1、蛋白质的元素组成1、蛋白质的元素组成自然界存在的元素130种，以O、Si、Al和Fe含量最为丰富;组成生命不可缺少的元素25种C（50%~55%）H（6%~7%）O（19%~24%）N（13~19

5、%）S（0%~4%）构成蛋白质、主要元素有：2、蛋白质平均含氮量及其应用各种蛋白质的含氮量很接近，平均为。1克氮（N）=6.25克蛋白质是凯氏(KJedahl)定氮法测定蛋白质含量的计算基础。16%因此，通过测定生物样品中氮量，即可算出其蛋白质大致含量。hydrolysis(acidorbaseorenzyme)蛋白质的构件分子---氨基酸buildingblocks：aminoacidsprotein第一节蛋白质的基本组成单位一、氨基酸(aminoacids）（一）氨基酸的结构特点（二）氨基酸的分类(三）氨基酸的理化性质（一）

6、氨基酸的结构特点2、L--氨基酸1、20种编码氨基酸如：胱氨酸羟脯氨酸羟赖氨酸鸟氨酸瓜氨酸同型半胱氨酸参与蛋白质生物合成的氨基酸1、20种编码氨基酸构成天然蛋白质的氨基酸非体内全部氨基酸非极性疏水性氨基酸7个GlyGAlaAValVLeuLIleIPheFProP氨基酸的表示方法中文、单字和三字极性中性氨基酸8个SerSCysCTrpWTyrYMetMThrTAsnNGlnQ酸性氨基酸2个AspDGluE碱性氨基酸3个LysKArgRHisH2、L--氨基酸及其表示方式何谓“L--氨基酸”？L-甘油醛Ｌ-丙氨酸CCH氨

7、基酸立体异构体（stereoisomer）不对称或手性碳原子（asymmetricorchiralcarbons）,镜像异构体（mirrorimageisomer）或对映体（enantiomer）或光学异构体（opticalisomer）判断：沿HC键观察，若RNCO顺时针方向为L-型分子；反之则为D-型C*R氨基酸通式：L--氨基酸H侧链基团(20种)H3N+COO-碳原子相同部分不同部分R-CH-COO-+NH3H-CH-COO-+NH3CH-CH-COO-+NH3CH3CH3通式甘氨酸（Glycine，Gly

8、，G）缬氨酸（Valine，Val，V）HOOC-CH2-CH-COO-+NH3天冬氨酸（Asparagine，Asp，D）CH2-CH-COO-CH2-+NH2脯氨酸（Proline，Pro，P）亚氨基酸不同氨基酸差异在于其侧链（R）基团脂肪族芳香族：Phe、