蛋白质的结构与功能1(药学)

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1、Welcome!莆田学院生化教研室第一章绪论发展简史研究对象和内容生物化学与医学课程古代：公元前21世纪前近代：盛行欧洲1903年引用“生物化学”生物化学与药学的关系18世纪下半叶：舍勒（德）从动植物提取（乳、柠檬、酒石、苹果、尿）酸、甘油拉瓦锡（法）C、HCO2H2O20世纪初：费歇（德）缬、脯、羟脯：18氨基酸的多肽链20世纪50年代：1953沃森、克里克DNA双螺旋结构20世纪70年代：因基工程、PCR技术20世纪90年代：因基组计划公元前21世纪前：酒曲（酶）制酒公元前12世纪前：酿酒、制醋汉代：刘安制豆腐公

2、元7世纪：孙思邈用猪肝治夜盲症北宋沈括记载：用皂汁沉淀法从尿中提取性激素制剂明末宋应星记载：用石灰沉清法制糖吴宪：制血滤液、血糖测定、蛋白质变性1965年结晶牛胰岛素1981年酵母丙氨酸——tRNA生物化学：指运用物理、化学的理论和方法，从分子水平上来研究生命现象的一门科学（一）、对象：生物（二）、内容1、叙述生化（物质组成和结构）2、动态生化（物质代谢与调节）3、机能代谢（物质的生理功能）4、基因信息的传递以及调控机制物质代谢能量代谢合成分解第二章蛋白质的化学CHONPS氨基酸蛋白质沙土砌成砖砖块垒成墙元素墙组成建

3、筑物生命第一节蛋白质的分子组成只有20种哟！自然界有大约300多种氨基酸、百亿种蛋白质，但是，组成人体蛋白的氨基酸……。-CH3,-SH-COOH,-CH2OH-NH2,-CONH2氨基酸结构通式COOHCNH2HRNHN氨基酸的结构特点1、除脯氨酸外都为α-氨基酸COOHCNH2HR2、除甘氨酸外都为L-α-氨基酸COOHCNH2RCOOHCHRNH2HL-α-氨基酸氨基酸的分类极性侧链氨基酸非极性侧链氨基酸电离的极性侧链氨基酸非电离的极性侧链氨基酸指中性溶液中不电离包括2个酸性氨基酸和3个碱性氨基酸根据侧链的结构

4、和理化性质谷氨酸、天冬氨酸赖氨酸精氨酸组氨酸肽，肽键N-端C-端氨基酸残基OHCN肽键蛋白质的分类蛋白质的形状蛋白质组成成分结合蛋白质单纯蛋白质球状蛋白质纤维状蛋白质第二节蛋白质的分子结构一级结构高级结构蛋白质一级结构123n蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构：指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系。肽键平面：肽键中的四个原子与相邻的两个碳原子处在同一平面称为。蛋白质二级结构多肽链中主链骨架原子在局部空间的排列分布状况，并不涉及各R侧链的空间排布。肽单元/肽

5、键平面ONHOCRNH2COOHCCCCCCOHHNNHHHHRRR肽链的主链原子中αC–C和αC—N之间的单键可以旋转，此单键的旋转决定两个肽键平面的相对关系。肽键平面的相对旋转，使主链可以多种构象出现。围绕肽键C原子和N原子的三个键角之和均为360。，说明肽键及其相连的四个原子共处一个平面肽键的C-N键长，比单键短，比双键长，具有部分双键的性质，不能自由旋转。α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲二级结构的形式COOOOOOCCOCCCCCCNNNNNNNNHHHHHHHOH特点：▲右手螺旋。▲氨基酸侧链伸向螺旋外侧。

6、▲每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。主链中每个肽键的亚氨基与后面第四个肽键平面的羰基氧构成氢键。影响α-螺旋形成的因素：2、侧链的大小1、酸性氨基酸、碱性氨基酸3、脯氨酸CHNCCCCNNNNHHHHOOOOOβ-折叠结构特点:相邻两肽键平面间折叠成锯齿状。氨基酸残基侧链位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同（顺向平行），也可相反（反向平行）。稳定因素是链间肽键的羰基与亚氨基形成的氢键.影响因素：侧链大小蛋白质三级结构一条多肽链中

7、所有原子在空间的整体排布。结构域：蛋白质分子中具有相对独立结构和功能的区域。蛋白质四级结构亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，但不包括亚基内部的空间结构。具有独立三级结构的多肽链。总结表讨论1、对于所有蛋白质是否都要具有四级结构才能体现生物学活性？2、具有两条或两条以上多肽链的蛋白质是否都有四级结构？请举例说明。第三节蛋白质结构与功能的关系一级结构决定高级结构！！高级结构决定蛋白质的活性！！蛋白质一级结构与功能的关系一级结构与功能的关系一级结构是空间构象的基础一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象及功能也

8、相似。起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，会严重影响空间构象及生理功能。如：胰岛素细胞色素分子病DNARNA蛋白质多肽链（一级结构）蛋白质高级结构（活性蛋白质）由于遗传基因的改变，引起基因密码的变化，导致所编码的蛋白质的一级结构异常，最终产生蛋白质功能异常引起的疾病。分子病的典型例子——镰刀形红细胞贫血-亚基-亚基血红蛋白（22）亲水的