蛋白质的结构与功能1

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1、第6章蛋白质结构与功能的关系蛋白质的生物功能是以其化学组成和结构为基础的。蛋白质的空间构象取决于其一级结构和周围环境。（一）蛋白质一级结构与功能的关系1.种属差异不同有机体中执行同一功能的蛋白质的氨基酸排列顺序存在十分明显的种属差异。例1胰岛素来自哺乳动物、鸟类和鱼类的胰岛素一级结构都是由51个氨基酸组成，但排列顺序有差异。主要差异在A链小环的8、9、10和B链30位氨基酸残基。这4个氨基酸的改变不影响胰岛素的功能，但所有来源的胰岛素中二硫键的位置是固定不变的，说明其对胰岛素的功能十分重要。例1胰岛素

2、来自哺乳动物、鸟类和鱼类的胰岛素一级结构都是由51个氨基酸组成，但排列顺序有差异。主要差异在A链小环的8、9、10和B链30位氨基酸残基。这4个氨基酸的改变不影响胰岛素的功能，但所有来源的胰岛素中二硫键的位置是固定不变的，说明其对胰岛素的功能十分重要。表不同哺乳动物的胰岛素分子中的氨基酸差异例2细胞色素C（cytC）广泛存在于需氧生物细胞的线粒体中，是一种与血红素辅基相结合的单链蛋白质，在生物氧化中起重要作用。亲缘关系越近cytC组成和结构的相似性越大，从而为生物的进化提供了证据。与功能密切相关的氨基

3、酸序列是不变的。表不同生物与人的细胞色素c相比较的氨基酸差异数目正常红细胞镰刀状红细胞血红蛋白分子病1、引起镰刀状红细胞贫血病的原因：HbAH2NVal-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-LysCOOHHbSH2NVal-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-LysCOOH链123456782、分子病：指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常的有所不同引起的的遗传病。血红蛋白A和S胰蛋白酶消化液的指纹图谱HbAH2NVal-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu

4、-Lys-COOHHbSH2NVal-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys-COOH滤纸层析电泳双向图谱正常人的HbA的β链第六位是Glu，而病人（HbS)则被Val取代（遗传密码由CTT→CAT)。每种蛋白质分子都具有特定的结构来行使特定的功能，即使是一级结构个别AA的变化也能引起功能的改变或丧失。当Glu被Val取代后，由于Glu的侧链是带负电荷的羧基，Val的侧链是不带电荷的疏水基，因此这种改变显著降低了血红蛋白的溶解度，使患者的血红蛋白分子容易聚集成纤维状血红蛋白，导致红细胞

5、收缩变形成镰刀状，输氧能力下降，细胞脆弱易破碎，引起头晕、胸闷等贫血症状。别构现象（allostericeffect）：蛋白质的构象并不是固定不变的，当有些蛋白质的表现其生物活性时，其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这种现象就称为别构现象（别构效应、变构效应）。具有这种现象的蛋白质叫别构蛋白。（二）蛋白质构象与功能的关系主要学习氧的运转：血红蛋白氧(肺）血红蛋白（血液循环）肌红蛋白（组织）(贮存氧)耗氧的细胞器肌红蛋白的结构与功能肌红蛋白的三级结构1、肌红蛋白是哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和分

6、配氧的蛋白质2、肌红蛋白由一条多肽链（称为珠蛋白）和一个辅基血红素分子组成，多肽链主链由8段螺旋组成：A、B、C、D、E、F、G、H；共153个AA肌红蛋白三级结构图示X-射线结晶学分析的三个阶段：分辨率0.6nm多肽主链的折叠和走向分辨率0.2nm可以辨认分子的侧链基团分辨率0.14nm识别所有的氨基酸1963年，Kendrew氧的转运氧的溶解性差蛋白质运输，储存氨基酸侧链不适合与氧可逆结合金属，铁易产生自由基血红素辅基辅基血红素原卟啉结构示意图和血红素结构及其与Fe2+的结合卟啉症（三

7、）氧与肌红蛋白的结合F8His的咪唑基亚铁离子与氧结合不被氧化这由肌红蛋白内部疏水环境决定氧与肌红蛋白结合的整体结构氢键肌红蛋白多肽链形成的微环境有三个作用：固定血红素辅基；保护血红素铁免遭氧化；为O2提供一个合适的结合部位。血红素与CO结合肌红蛋白中血红素与CO亲和力比O2大250倍整体肌红蛋白氧合图示二、血红蛋白结构与功能的关系血红蛋白的主要功能：在血液中结合并转运氧气。研究血红蛋白结构与功能的关系：主要是研究血红蛋白如何与氧分子的结合作用。血红蛋白的结构（1）血红蛋白组成：1.4个多肽亚基，两个

8、是亚基(141AA)，两个是亚基(146AA)；2.4个血红素基，每个亚基共价结合一个。每个亚基和亚基在三级结构上与肌红蛋白(153AA)极为相似。血红蛋白的结构（2）血红蛋白完整的三维结构图氧结合改变血红蛋白的构象*去氧血红蛋白每个亚基中Fe(‖)离子只有5个配体，并位于卟啉环上方，因此铁卟啉环呈圆顶状。HisF8与Fe(‖)配位，空间位阻迫使Fe-N键略倾斜于血红素卟啉环。*当与氧结合后，Fe(‖)将被拉回卟啉环平面，卟啉环变成平面，同时牵动