蛋白质的结构与功能(1)

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1、第二章蛋白质的结构与功能蛋白质(protein)是生命的物质基础。种类繁多，人体含蛋白质种类在10万种以上。是生物体含量最丰富的生物大分子，约占人体固体成分的45%，细胞干重的70％。几乎所有的器官都含有蛋白质，并各自具有其特殊的结构，因而决定了蛋白质功能的多样性。第一节蛋白质的分子组成(proteincompositionandconstruction)一、蛋白质的元素组成蛋白质的元素主要有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）。大部分蛋白质还含有硫，有的还含有少量的磷或铁、锰、锌、铜、钴、钼，个别还含有碘。蛋白质元素组成特点：含

2、氮量很接近，平均为16%。1g氮相当于6.25g蛋白质。测定出生物样品的含氮量可按下式计算出其蛋白质大致含量：100g样品中蛋白质含量（g%）＝每克样品中含氮克数×6.25×100二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸（thebasicunitofproteincomposition——aminoacid）氨基酸(aminoacid)是组成蛋白质的基本单位。（一）氨基酸的命名（略）（二）氨基酸的结构特点自然界中的氨基酸有300余种，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。都有相应的遗传密码，故又称为编码氨基酸。氨基酸的结构通式可用下式表示（R为氨基酸侧链）：虽然各种氨基酸结构各不相同，

3、但都具有如下特点：1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。即氨基均连在α-碳原子上。脯氨酸为α-亚氨基酸。2.除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。组成人体蛋白质的氨基酸都是L型，即L-α-氨基酸。L-α-氨基酸D-α-氨基酸（三）氨基酸的分类氨基酸的按侧链的结构和理化性质可分为４类：非极性侧链氨基酸：甘氨酸（Gly），丙氨酸(Ala)，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸(Pro)；侧链为烃基、吲哚环或甲硫基等非极性疏水集团。非电离极性侧链氨基酸：色氨酸，丝氨酸，酪氨酸，半胱氨酸(Cys)，蛋氨酸（Met），天冬酰胺，谷氨酰胺，

4、苏氨酸；侧链上带有羟基、巯基或酰氨基等极性基团，具有亲水性，中性水溶液中不电离，但羟基和巯基在碱性溶液中可电离出Ｈ＋而带负电荷。酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸（Glu）；碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸。20种氨基酸中，甘氨酸分子量最小，脯氨酸属亚氨基酸，但其亚氨基仍能与另一羧基形成肽链，它形成的肽键N原子上没有H，所以不可能形成氢键，结果凡是出现脯氨酸的部位，肽键走向转折，不能形成α螺旋。胱氨酸是由两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，蛋白质中的半胱氨酸多数是以胱氨酸形式存在。（四）氨基酸的理化性质：1.具有两性解离的特性，在晶体状态下几纯水溶液中主要以两性离子存在。熔点高，

5、除甘氨酸、丙氨酸及亮氨酸外都不溶于无水乙醇，几乎全不溶于乙醚。2.化学性质（１）             两性游离与等电点：由于所有氨基酸都含有一个碱性的氨基和一个酸性的α羧基，因此氨基酸是两性电解质，在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（isoelectricpoint,pI）。（２） 一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键（peptidebond），是多肽及蛋白质的主要化学键。（３）紫外吸收性质：色氨酸，酪氨酸及苯丙氨酸的最大吸收峰在２８０ｎｍ波

6、长附近，所以测定280nm的光吸收值是蛋白含量的快速测定方法。（４）茚三酮反应（Ninbydrinreaction），氨基酸与茚三酮的水合物共热可缩合成蓝紫色的化合物，后者的最大吸收峰在５７０ｎｍ左右。脯氨酸、羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物，同时释放ＣＯ２。（五）氨基酸的连接方式（theconjunctionmethodof　Aminoacidsinprotein）1.肽键与肽在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键相互连接。肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）。氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。由两个氨基酸形成的肽称为二肽

7、，由三个氨基酸形成的肽称三肽。通常将10个以内的氨基酸形成的肽称为寡肽（oligopeptide），十肽以上者称为多肽（polypeptide）。多肽成链状，称为多肽链。肽链中的氨基酸因脱水缩合已不是完整的氨基酸，故称为氨基酸残基（residue）。蛋白质就是由许多氨基酸残基借肽键相互连接形成的多肽链。多肽链有两端，有自由氨基的一端称氨基末端（aminoterminal）或N端，通常写在多肽链的左侧。有自由羧基的一端称羧基末端（carboxylterminal）或C端，通常写在多肽链的右侧。多肽链中氨基