生物学及生物化学剖析

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1、生物学及生物化学1．细胞有哪两大类，它们的结构有哪些。答：根据它们在进化中的地位和结构的复杂程度，可将细胞分为两大类。①原核细胞：一般较小，为1～10μm，其外部由细胞膜包围，膜外紧贴着细胞壁，胞质中含有一环状DNA，分布于核区。另外，还含有核糖体、中间体、糖原粒和脂肪滴，但不含线粒体和内质网。细菌、立克次体和支原体等属原核细胞。②真核细胞：其结构可分为细胞膜、细胞质和细胞核3部分。真核细胞含有的亚细胞显微结构又分为膜相结构和非膜相结构。前者包括细胞膜、核膜和各种由膜包绕的细胞结构，如线粒体、高尔基复合体、溶酶体和内质网等。膜相结构的膜统称为生物膜；后者指没有膜环绕

2、的各种细胞结构，如核糖体、染色质、核仁等。2．蛋白质是怎样组成的。答：蛋白质是生物界普遍存在的一类重要大分子化合物，是细胞的主要成分之一。它的主要组成元素为碳、氢、氧、氮，还含有磷、硫、铁、锌和铜等。各种蛋白质的含氮量较恒定，平均为16%(114%～18%)，每l00g样品中蛋白质的克数等于每克样品含氮克数×6.25×100，蛋白质的基本组成单位是氨基酸。3．什么是氨基酸的两性性质和等电点（pI）?答：①两性性质：氨基酸分子既含有碱性的氨基，又含有酸性的羧基，因此是两性化合物。当在水溶液中时，氨基酸的氨基和羧基同时电离以生成双极离子。若将氨基酸的水溶液酸化，其双极离

3、子会与H+结合而成阳离子；若向氨基酸水溶液加入碱，双极离子的氨基氮原子上一个H+就与OH-结合，生成1分子H2O，致使双极离子变成阴离子，此即氨基酸的两性性质。②等电点：在一般情况下，氨基酸的氨基和羧基的电离程度不相等，因此，纯净氨基酸的水溶液不一定呈中性。若对氨基酸水溶液的pH值进行适当调节，使其氨基和羧基的电离程度相等，此时氨基酸溶液的pH值称为其等电点(pI)，氨基酸则为兼性离子，呈电中性，在电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。当氨基酸所在溶液的pH值小于其pI时，氨基酸将解离成阳离子；当所在溶液的pH值大于其pI时，氨基酸则解离成阴离子。4．何谓蛋白质的

4、变性，及其在临床上的应用价值。答：一些物理、化学因素可破坏蛋白质的空间结构，引起其理化性质与生物活性发生显著改变，此种现象称为蛋白质的变性。蛋白质变性不涉及其一级结构，即多肽链的共价键并未断裂，而仅是蛋白质分子某些次级键被破坏，致使其原有的特定空间结构变为无规则和松散。导致蛋白质变性的化学因素有强酸、强碱、有机溶剂、去污剂、尿素等；物理因素包括加热、紫外线照射、高压、超声波、电离辐射和机械搅拌等。如致变性因素较温和／或在变性的初期，蛋白质分子尚未受深度破坏，一旦移除致变性因素后，蛋白质的空间结构与原有理化性质和功能就会恢复原状，即此种变性为可逆性，称为蛋白质的复性。

5、蛋白质变性的原理已广泛应用于临床医学，例如75%乙醇，高温高压，紫外线和电离辐射等用于消毒、灭菌，可使细菌与病毒的蛋白质变性而丧失致病与繁殖能力。5．什么是酶？酶与一般催化剂有何区别？答：酶是生物体内的高效催化剂，它与一般催化剂的区别表现在：①来源和化学本质不同。酶是活细胞产生的蛋白质，凡高温、强酸、强碱、重金属盐或紫外线均易使其变性而丧失催化活性。酶催化的反应皆在较温和的条件下进行；而在上述条件下，一般催化剂则较为稳定，酶在生物体内还经常不断更新。②酶的催化效率非常高。较一般催化剂高l07～l012倍。③酶具有高度特异性。一般可分为绝对特异性（只能催化一种或两种结

6、构极相似化合物的某种反应）、相对特异性（对底物要求不甚严格）和立体异构特异性（如精氨酸酶只催化L-精氨酸水解，而对D精氨酸无作用）。般催化剂如H+能催化淀粉、脂肪与蛋白质的水解；而生物体内消化淀粉、脂肪和蛋白质将由淀粉酶、脂肪酶和蛋白酶各司其职，分别完成水解。亦即一种酶只能作用于一种或一类化合物（称为酶的底物），或作用于一定的化学键，促进一定的化学反应，生成一定的产物。6．试讨论DNA的变性和复性。答：往DNA溶液中添加过量的酸、碱或加热，将导致维系碱基配对的氢键断裂，DNA分子的双键会解开成两条单链，称为变性。DNA变性后A260值增高，称为增色效应。同时其粘度下

7、降，比旋度降低，酸碱滴定曲线改变，生物活性丧失。DNA变性从开始到完全解链，只是在一个相当窄的温度范围内完成。在这温度范围内可以找到一个中点，观察到紫外光吸收值达到最大值的50%，该温度称为中点解链温度，习惯简称解链温度(Tm)。Tm值大小与DNA的C+G含量成正比关系。在适当条件下，变性DNA的两条互补单链又可恢复成天然的双螺旋结构，称为复性。此时，DNA溶液的A260值降低，即减色效应。7．何谓糖异生途径？它有什么生理意义？答：从非糖物质（如乳酸、甘油与生糖氨基酸）生成葡萄糖或糖原的反应称为糖异生途径。它主要在肝脏与肾皮质进行。糖异生途径基本上是糖酵解的逆反