生物化学细胞生物学

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1、细胞生物学第一部分序言第二部分招生简章&招生目录&参考书目深度解析第三部分初试科目各章节知识点深度剖析第四部分真题回顾及其解析第五部分结束语（1）非统考专业课命题的总体特征；（2）强化课程的指导作用；（3）强化课程授课内容与功能概述。2.1招生简章深度解析2.2招生目录深度解析2009年以前的一段时间以来，首都师范大学生命科学院的招生情况没有发生明显变化，但2010年首都师范大学不再招收联合培养的学生。所谓联合培养就是学生仍然属于首师大的学生，但要去北京农科院，联合大学等学校进行实验。2010年学校已经取消了联合培养招生计划，按照常理，学校2011的新生也将全部在校内做实验。这

2、样导师的数量就明显减少了一部分，但是招生数量，专业方向等等没有受到太大影响。2.3初试科目深度解析《生物化学》《普通生物学》生物化学专业，总计包括2本书：第一本书：《生物化学》第二本书：《生物化学》在本部分当中，以书为单位，按照章节、知识点，进行内容的安排和详细的讲解。普通生物学专业，总计包括1本书第一门专业课《生物化学》1.1本章知识点串讲1、糖类的作用、元素组成、化学本质、命名及分类作用：能源物质、结构成分、信息分子、转变成其他物质。元素组成：C、H、O化学本质：多羟基酮或者多羟基醛命名及分类：单糖、寡糖和多糖2、单糖的结构、性质及其衍生物单糖的结构：链状结构，环状结构等。

3、（一般不作为考点出现）单糖的性质：物理性质：旋光性（了解一下），甜度，溶解度。化学性质：书中共涉及9种化学变化。1）单糖的氧化：醛糖含有游离的醛基，具有很好的还原性。被弱氧化剂氧化：醛糖酸。（见教材）被强氧化剂氧化：醛糖二酸。2）单糖的还原：还原后生成糖醇。3）形成糖脎（见教材）4）形成糖酯与糖醚、糖苷（见教材）5）单糖脱水3、其他糖类（单糖衍生物、寡糖、多糖等）肽聚糖：（教材P51）青霉素抑菌的作用机理。1.2本章重难点总结1、单糖的性质（尤其是化学性质）2.1本章知识点串讲天然脂肪酸的结构特点：骨架的碳原子数都是偶数个，这是因为生物体内脂肪酸是以二碳单位（CoA：乙酰形式）

4、从头合成的。3.1本章知识点串讲1、氨基酸——蛋白质的构件分子（1）蛋白质水解：酸水解、碱水解、酶水解（掌握三种具体水解方法及优缺点）（见教材P123）（2）氨基酸在中性PH时，含有一个正电荷和一个负电荷，称为兼性离子。2、氨基酸的分类（1）按照R基的化学机构将20种常见氨基酸分为：脂肪族，芳香族和杂环族三类A、脂肪族氨基酸：中性氨基酸含羟基或硫氨基酸酸性氨基酸及其酰胺碱性氨基酸B、芳香族氨基酸C、杂环族氨基酸（2）按照R基的极性性质，20种常见氨基酸分为：非极性R基氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、带正电荷的R基氨基酸、带负电荷的R基氨基酸。3、氨基酸的酸碱化学氨基酸的兼性离

5、子形式（见教材P130）氨基酸的解离：氨基酸是一类两性电解质氨基酸的解离常数（重点）（3）氨基酸的等电点：某一氨基酸处于静电荷为0时的pH。（pI）对于侧链不解离的中性氨基酸：pI=1/2（pKa1+pKa2）（4）氨基酸的甲醛滴定甲醛的作用（重点）4、氨基酸的化学反应（1）a-氨基参加的反应（4类）（见教材P135）（2）a-羧基参加的反应（4类）（见教材P138）（3）a-氨基和a-羧基共同参加的反应（2类）（见教材P139）（4）侧链R基参加的反应蛋白质的化学修饰：在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或

6、功能团发生共价化学改变。5、氨基酸的光学活性和光谱性质蛋白质的最大紫外吸收在280nm波长处核磁共振（NMR）是一项涉及在外磁场存在下某些原子核吸收射频能量的波谱技术。6、氨基酸混合物的分析分离（见教材P148）（1）分配层析法的一般原理（2）分配柱层析（3）纸层析（4）薄层层析（5）离子交换层析（6）气液层析（7）高效液相层析（HPLC）3.2本章重难点总结（1）氨基酸的书写，氨基酸的分类及氨基酸的化学性质。（2）氨基酸的分离4.1本章知识点串讲1、蛋白质通论（1）蛋白质的化学组成和分类蛋白质的平均含氮量为16%，凯氏定氮法测定蛋白质含量：蛋白质含量=蛋白氮*6.25（2）名

7、词：单纯蛋白，缀合蛋白（3）蛋白质结构的组织层次：一级结构：多肽链的氨基酸序列二级结构：多肽链借助氢键排列成自己特有的a螺旋和B折叠股片段。三级结构：多肽链借助各种非共价键（非共价力）弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。（4）蛋白质功能具有多样性2、肽（1）肽和肽键的结构茚三酮、双缩脲反应（见教材P166）3、蛋白质一级结构的测定（1）蛋白质测序的策略（测定蛋白质的一级结构，要求样品必须是均一的，纯度应在97%以上）（见教材P