探索酶解马氏珠母贝肉制备降血压肽的研究

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1、广西大学硕士学位论文酶解马氏珠母贝肉制备降血压肽的研究姓名：张政委申请学位级别：硕士专业：化学工艺指导教师：廖丹葵20080526酶解马氏珠母贝肉制备降血压肽的研究摘要高血压是引发心血管疾病如心力衰竭、中风、冠心病和心肌梗塞等的重要危险因子。血管紧张素转化酶抑NN(ACEI)是目前用于预防治疗高血压的重要药物之一，但化学合成的ACEI易引起恶心、呕吐、腹泻等副作用。因此，安全性高、副作用小、易吸收等优点的食源性ACEI尤其引入注目，已成为生物活性肽研究领域的热点之一。本文以马氏珠母贝肉为原料，选用6种蛋白酶在各自

2、适宜的条件下进行酶解，采用HPLC法分析酶解产物对血管紧张素转换酶(ACE)的抑制活性，筛选出碱性蛋白酶为其制备的最佳酶种类，并确定了水解度为21％时，产物具有较好的抑制活性。在此基础上，分别考察了加酶量，底物浓度，酶解温度及pH等对水解度的影响，结果表明：加酶量为0．175g'L～、底物浓度为35g·L～、温度为45*(2、pH为9．5及水解时间240min为最适酶解工艺条件。通过SDS．聚丙烯酰胺凝胶电泳测定相对分子质量分布，发现酶解产物中主要为14．4kD以下的多肽分子。根据实验数据和经验公式推导出碱性蛋白

3、酶酶解马氏珠母贝肉的动力学模型分别为DH=5．757ln[1+(44．023Eo／So-0．0448)t]和r=(253．44岛一0．2576So)expl-0．1738(DH)I，并求得酶失活常数kd为51．737min～，水解活化能△厶为57．05kJ·mol～，酶失活活化能△岛为63．30kJ·mol～。理论值与实际值进行对比，动力学模型与实验结果非常吻合，说明它具有很好的实际应用价值。利用10KD超滤膜对ACEI进行初步分离，确定了最适工艺参数：压力0．4MPa，初始料液浓度25mg·mL～，pH7．0，

4、操作温度35。C。通过对超滤前后溶液各部分抑制活性的检测发现，超滤能使较高ACEI组分获得有效富集。关键字：酶解马氏珠母贝降血压肽PREPARATIONOFANGIoTENSINI．CONVERTINGENZYMEINHIBITORYPEPTIDESFROMPINCTADAMAIU、ENSIIMEATBYPROTEASEHYDRoLYSISABSTARCTHypertensionisamajorriskfactorofcardiovasculardiseases，suchasheartfailure，apople

5、xy,coronarydiseaseandmyocardialinfarction．AngiotensinI-convertingenzymeinhibitory(ACEI)isonekindofimportantdrugsforpreventionandtreatmentofhypertension,butchemicalsynthesisofACEIisextremelyeasytocausequeasiness，vomit,diarrheaandothersideeffects．Therefore，angi

6、otensinI-convertingenzymeinhibitorpeptidesfromfoodproteinhastobeespeciallynoticeablebecauseofitsadvantageswhichincludessaftylittlesideeffects，easilyabsorbed，andSOon,andbecomeoneofthefocusesinthebioactivepeptidesresearchfields．Inthisarticle，sixdifferentproteol

7、yticenzymeswereemployedtohydrolyzePinctadamartensiimeattoproducethehydrolysatesundertheirsuitablecondition,andthehi曲performanceliquidchromatographymethodwasdevelopedfordeterminationoftheinhibitoryactivityofangiotensinI-convertingenzyme(ACE)inhydrolysates．Ther

8、esultindicatedthathydrolysisofPinctadamartensiimeatwithalkalineproteinaseproducedthehighestACEinhibitoryactivity．Therefore，alkalineproteinaseWasestablishedforfurtherstudyonoptimizationofh