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时间:2018-07-26
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1、《生物化学》教学大纲一、课程基本信息适用专业:五年制临床医学、护理学、口腔医学、麻醉学、预防医学、医学影像学专业本科所属部系(院):基础医学教学部教研室名称:生物化学与分子生物学学分数:7总学时数:126(其中含实验45学时)课程类别:专业基础课程执笔人:黄焕生(教授)二、课程性质、目的和要求生物化学是应用化学与分子生物学的基本理论和方法来研究生命现象的科学,其特点是在分子水平上探讨生命现象的本质。生物化学主要研究生物大分子的结构与功能及生命活动过程中所进行的化学变化及其与生理机能关系。医学生学
2、习生物化学的目的在于掌握生物大分子的结构与功能,物质代谢的基本规律及其调节,基因信息传递及调控,细胞间信息传递等,为今后学习和探讨医学理论及解决疾病的预防、诊断、治疗等实际问题打下基础。生物化学是一门重要的医学基础课,主要由理论课及实验课两部分组成,理论课共讲授81学时,实验课共45学时。本大纲内容分为两部分,第一部分是讲授部分,是要求学生必须学习的内容。对必须掌握的内容,要求学生在理解的基础上记忆,并能融会贯通。第二部分为学生自学内容,为学有余力的学生自学提供依据,不作具体要求。实验课除与理论
3、课配合,用以加深有关生化基本理论的理解外,重点是培养学生养成严肃认真、实事求是的科学作风,提高分析问题和解决问题的能力,增强学生的操作技能,并使学生初步掌握生物化学常用基本技术,为今后的工作、学习及研究打下良好的基础。三、教学内容、要点和课时安排课程教学内容及学时分配表理论教学内容理论教学学时数实验教学学时数绪论145蛋白质的结构与功能4核酸的结构与功能3酶5糖代谢6脂类代谢8生物氧化4氨基酸代谢7核苷酸代谢3DNA的生物合成(复制)5RNA的生物合成(转录)5蛋白质的生物合成4基因表达调控5基
4、因重组与基因工程5细胞信息转导5血液的生物化学2肝脏生物化学4维生素2癌基因、抑癌基因与生长因子3合计8145绪论[目的要求](一)掌握生物化学概念。(二)了解当代生物化学研究的主要内容及其在医学中的重要性。[教学内容](一)生物化学概念。(二)生物化学发展简史。(三)当代生物化学研究的主要内容。(四)生物化学与医学。蛋白质的结构与功能[目的要求](一)了解蛋白质的生物学功能。(二)熟悉蛋白质的分子组成特点;氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质;肽及多肽链的两端;谷胱甘肽。(三)掌握蛋白质
5、一至四级结构的概念、要点、主要化学键及模体(motif)、结构域(domain)、分子伴侣(chaperon)的概念。(四)了解蛋白质的分类;蛋白质结构与功能关系。(五)掌握蛋白质重要的理化性质。(六)熟悉蛋白质分离和纯化的方法及其原理。[教学内容](一)蛋白质的分子组成1.蛋白质的元素组成。2.蛋白质的基本单位―L-α-氨基酸。3.组成蛋白质的20种氨基酸的分类、化学结构和代表符号。(二)蛋白质分子结构1.肽键与肽;氨基酸残基;N-端与C-端;生物活性肽。2.蛋白质的一级结构:概念;化学键;意
6、义。3.蛋白质的二级结构:概念、肽单元、a螺旋、b片层、b转角、无规卷曲;模体(motif);维持二级结构的化学键。4.蛋白质的三级结构:概念、特征、化学键;结构域、分子伴侣。5.蛋白质的四级结构:概念、亚基、化学键。6.蛋白质的分类。(三)蛋白质的结构与功能的关系1.蛋白质一级结构与功能的关系。2.蛋白质空间结构与功能的关系:蛋白质的变构作用。肌红蛋白和血红蛋白的结构,血红蛋白的构象变化与结合氧,血红蛋白结合氧的协同效应,Hb的氧离曲线及其生理意义,结合氧时Hb分子内的变化。(四)蛋白质的理化
7、性质及其分离纯化1.蛋白质的理化性质:两性解离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应。2.蛋白质的分离和纯化:透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心。3.多肽链中氨基酸序列分析(自学)。4.蛋白质空间结构测定(自学)。核酸的结构与功能[目的要求](一)掌握核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。(二)掌握核酸一级结构的概念及连接键。(三)掌握DNA的碱基组成及Chargaff规则、DNA的双螺旋结构要点。(四)熟悉DNA的超螺旋结构、核小体的组成。(五)掌
8、握RNA的分类、mRNA的结构特点、tRNA一级结构及二级结构的特点、rRNA的功能。(六)掌握DNA的变性、DNA的复性及分子杂交。(七)了解DNA双螺旋结构的多样性;其他小分子RNA及RNA组学;核酸的一般理化性质;核酸酶的概念、分类及作用。[教学内容](一)核酸的分类、分布及其生物学作用。(二)核酸的化学组成及一级结构1.核酸的元素组成。2.核酸的化学成分:碱基:嘌呤碱(腺嘌呤、鸟嘌呤)和嘧啶碱(胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶)的化学结构;戊糖:核糖和脱氧核糖。3.核酸的基本单位:核苷酸。核苷酸
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