(最新)生化大纲

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1、中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲2008-9-WZEZ1.蛋白质化学ò蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号#写出20种氨基酸的名称及其三字母缩写符号。【1.脂肪族氨基酸：中性氨基酸：甘氨酸Gly，丙氨酸Ala，缬氨酸Val，亮氨酸Leu，异亮氨酸Ile；含羟基或硫氨基酸：丝氨酸Ser，苏氨酸Thr，半胱氨酸Cys，甲硫氨酸Met；酸性氨基酸：天冬氨酸Asp，谷氨酸Glu，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln；碱性氨基酸：赖氨酸Lys，精氨酸Arg2.芳香族氨基酸：苯丙氨酸Phe，酪氨酸Tyr，色氨酸Trp3

2、.杂环族氨基酸：组氨酸His，脯氨酸Pro】*根据氨基酸通式的R基极性的性质将20种氨基酸可分成哪四类?【1.非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸；苯丙氨酸、色氨酸；甲硫氨酸；脯氨酸。2.不带电荷的极性R基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸；天冬酰胺、谷氨酰胺；半胱氨酸；甘氨酸。3.带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。4.带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸】ò氨基酸的理化性质及化学反应#如何用茚三酮反应定量测定氨基酸含量？【茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，反应生成紫色物质。用纸层析或柱层析把各种氨基酸分开后

3、，利用茚三酮显色并用分光光度法在570nm定量测定各种氨基酸含量。定量释放的CO2可以用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量】#异亮氨酸有几种光学异构体？【异亮氨酸（及苏氨酸、羟赖氨酸和羟脯氨酸）除了α-碳原子是一个不对称碳原子外，还有第二个不对称碳原子，因此有四种光学异构体，分别为L-异亮氨酸，D-异亮氨酸，L-别异亮氨酸，D-别异亮氨酸】ò蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）#一个含有100个氨基酸残基的α螺旋轴长为多少？完全伸展后多长？【轴长为100×0.15nm=15nm；伸展后长度为100×0.36nm=3

4、6nm】#影响α螺旋稳定性的因素有哪些？【1.R基的电荷性质，如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中能自发地卷曲成α螺旋，而多聚赖氨酸在pH7时具有正电荷，彼此间由于静电排斥而不能形成链内氢键。2.R基的大小，如多聚异亮氨酸由于在它的α-碳原子附近有较大的R基，造成空间阻碍因而不能形成α螺旋，此外肽链中只要存在脯氨酸就会使α螺旋中断产生结节】#多聚甘氨酸的右手或左手α螺旋中哪一个比较稳定？为什么？【甘氨酸是在α-碳原子上呈对称的特殊氨基酸，因此可以预料多聚甘氨酸的左右手α螺旋（互为对映体）在能量上是相当的，因而也是同等稳定的】#从热力学考虑，完

5、全暴露在水环境中和完全埋在蛋白质分子非极性内部的两种多肽片段，哪一种更容易形成α螺旋？为什么？【埋在蛋白质的非极性内部时，更容易形成α螺旋，因为在水环境中的多肽对稳定焓（△H折叠）的贡献要小些】*为什么说蛋白质的体外折叠和体内折叠是不同的？【体外蛋白质的折叠不需要额外的分子参与，而在体内蛋白质折叠是在催化剂的作用下帮助下进行的，速度快且效率很高。新生蛋白质中正确二硫键形成受蛋白二硫键异构酶的催化；分子伴侣通过抑制新生肽链不恰当的聚集并排除与其他蛋白质不合理的结合，协助多肽链的正确折叠。】*蛋白质中疏水作用力主要由何驱动？疏水作用力与温度

6、有何相关性并解释之。【1.疏水作用：水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，用以稳定蛋白质三维结构。2.蛋白质溶液系统的熵增是疏水作用的主要驱动力，熵增加主要涉及介质水的有序度改变，因为疏水基团的聚集（相互作用）本身是有序化过程，造成熵减小）。当疏水化合物或基团进入水中时，它周围的水分子将排列成刚性的有序结构（笼形结构）。而疏水作用过程与之相反，排列有序的水分子（笼形结构）将被破坏，这部分水分子被排入自由水中，这样水的混乱度增加，即熵增加，因此疏水作用是熵驱动的自发过程。3.疏水作用在生理温度范围内随温度升高而加强

7、（方程△G=△H-T△S中，T升高与熵增加具有相同的效果）但超过一定温度后（50-60℃，因侧链而异），又趋于减弱。因为超过这个温度，疏水基团周围水分子有序度降低（△S正值减少），因而有利于疏水基团进入水中。】*试区别结构域、模体和亚基之间的区别。【1.结构域是指一个蛋白质肽链中某些肽段可自行折叠而形成的具有特定结构和一定功能的区域。它与作为蛋白质四级结构中的亚基有一定的相似之处，即既可自行折叠，又可形成具有特定结构及一定功能；所不同的是亚基是一个完整的区域，是具有四级结构的蛋白质的一个部分。2.模体可以是肽链序列中的一个片段，也可以是

8、肽链立体结构中的某个部分。但是，与结构域相比，模体则更多地是指在蛋白质进行比较时那些结构雷同的部分，当然和结构域相仿的可以是连续的序列或立体结构，但通常却是在氨基酸序列中某些特定的间隔的氨基酸，或是立体结构