生化酶学习大纲(自学及复习必备)

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1、第三章［教学目的与要求］一、掌握猶、晦活性中心、晦原及晦原激活、酶共价修饰和同工酶的概念。二、熟悉酚的分了组成：全酶的组成、辅酶与辅基、金属离了的作用、维生素构成的辅酶与辅基。三、掌握酶促反应的特点；掌握影响酶的反应动力学因素、Km与Vm的意义、酶的最适温度、最适pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。四、了解酶促反应的机制；酶浓度和激活剂对反应速度的影响、酶活性测定及酶活性单位;酶含屋调节、酶的命名与分类、酶与陕学的关系。五、熟悉不可逆性抑制作川的概念、类型及其特点；酶原激活的机理、酚的变构调节、化学修饰调节的特点、乳酸脱氢酶同丄酶的种类、分布、

2、功能及临床意义。［重点］1.酶、酶的活性屮心、同工酶等的概念；2.酶促反应的特点；3.酶促反应的动力学特点：酶浓度温度，PH,底物浓度对反应速度的影响；4.竞争性，非竞争性抑制的特点。［难点］1.酶促反应的作用机制；2.米-曼氏方程式的推导，三种抑制作用的动力学特征：3.酶的活性调节。［学时］:4学时第三章酶笫一节酶的分了结构与功能一、陆的分子组成（一）酶的分子组成（图4-1）单纯酶结介酶全酶：指结合酶的酶蛋口和辅助因子结合后形成的复合物。酶蛋口：指结合酶的蛋口质部份。辅酶：指结合酶的非蛋口质部分，它与蛋口质结合的方式比较疏松。辅基：也是结合酶的非蛋

3、口质部分，它与酶蛋口结合比较牢固，不能用透析法或超滤法除去。酶促反应的特界性及高效率取决于酶蛋白。辅助因子则起对电子，原子或某些化学基团的传递作用（二）辅酶与辅基1.小分子有机化合物2.金属离了金属离子在醮促反应中的作用是什么？（1）催化作用：（2）氧化还原作用二、酶的活性中心与必需基因1.酶活性中心的定义2.必需基团（1）定义：酶分子上与酶活性有关的化学基团，称为酶的必需基团（essentialgroup）®（2）分类:结合基团（bindinggroup）：指在活性中心内能与作用物结合的必需基团。催化基团（catalyticgroup）：指奋活性屮

4、心内能促进作用物发生化学变化的必需基团。第二节酶促反应的特点与机制一、酶促反应的特点（一）酶与一般催化剂的共同点1.作为催化剂，需要量都很少，在化学反应前后没冇质和量的改变。2.只能催化热力学上允许的化学反应。3.能加速可逆反应进程，而不改变反应平衡点。4.催化可逆反应的酶，对正，反都有催化作用。（二）酶作用的特点：1.酶促反应要求严格的环境条件（酶的主要成份是蛋白质）最适温度、PH、常压。2.腮促反应貝有极高的催化效率3.酶促反应具有高度的特异性4.酶促反应没有副反应5.腮的催化作用可受调控的二、酶作用的特异性（一）特异性的类型1.绝对特异性：只能

5、作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特界结构的产物。2.相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键，3.立体界构特界性：一种酶只作用于立体界•构体中的一种（二）酶作川特异性的学说三、酶促反应的机制（一）--般催化剂加速化学反应的机制（二）猶的催化作用1.酶的催化机制：酶与一般催化剂一样可以降低活化能从而提高化学反应速度但酶比一般催化剂有更高的催化效率，降低活化能。2.酶促反应的机制（1）中间产物学说（2）陆催化作用高效率的机制1）邻近效应打定向作用2）多元催化3）表血•效应第三节酶动力学酶动力学是研究酶催化反应的速度，以及研究各种因素对酶

6、促反应速度的影响，这些因素包括腮浓度，底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。*研究某一因素的影响时，其他条件必须固定不变。-、底物浓度对酶促反应速度的彩响（-）米氏方程：V=Vmax[S]/Km+[S]它表明了底物浓度与酶促反应速度间的定量关系。Km：米氏常数；（二）米氏方程的推导（三）Km与Vmax的意义及应用1・Km的意义：Km就是当V二1/2Vmax时的底物浓度V=Vmax/2=Vmax[S]/Km+[S]等式两边同除VmaxKm的意义：(a)Km是酶的特征性常数乙一；(b)1/Km可近似表示酶对底物的亲和力；(c)同一酶对于不同底物有不同的

7、Km值。2.Vmax(maximumvelocity)：(1)定义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。(2)意义：Vmax=K3[E]如果酶的总浓度己知，可从Vmax计算酶的转换数，即动力学常数K3(3)计算：Vmax二K3[ET]单位Hmol./min*mg3.酶的转换数(tumovernumber)(四)Km及Vmax测定法1.v双倒数作图法＞2.＜Hanes作图法＞二、IW浓度対反应速度的影响三、pH对反应速度的影响四、温度对反应速度的彩响五、抑制剂对反应速度的彫响酶分子中心的必需基团(主要是指酶活性中心上的一些基团)的性

8、质受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酚活性的降低或丧失称为抑制作用(inhibition)o能引起酶抑制