高级生物化学

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1、原核转录与真核转录的比较答:1原核生物中mRNA的转录与翻译几乎是同步发生的,而真核生物,转录是发生在细胞核内,翻译则在核外进行.转录合成的RNA必需穿出核膜才发挥作用.2RNA聚合酶不相同,原核生物中RNA由一种聚合酶合成.真核生物中有三种类型的RNA聚合酶.3启动子不同真核生物的启动子与原核生物的很相似,也位于转录起始部位的5/端,但存在着几个重要区域.例如在距起始部位最近的一个是-25区,称为TATA匣子,与原核生物的-10顺序(TATAAT)很相似.4转录后RNA加工修饰不同其中mRNA最为突出.真核生物mRNA分子的寿命较长,不像原核生物的

2、只有几秒钟.而且不用加工修饰.真核生物mRNA在5/和3/端都要修饰,5/端要形成一种称作帽子的复杂结构.3/端则要加上一段多聚腺嘌呤核苷酸[poly(A)]的顺序。Replicator:起始子,决定DNA复制起始的序列。Initiator:起始因子,识别并作用起始子,启动复制的蛋白质。必需氨基酸(essentialaminoacid):必须从食物中摄取,以维持生物体正常功能的氨基酸,赖(Lys)、苏(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、缬(Val)、色(Trp)。蛋白质一级结构(primarystructure):蛋白质的多肽

3、链中氨基酸的排列顺序,包括二硫键位置。特点为是基础结构、稳定结构。测定蛋白质一级结构的一般步骤(1)测定蛋白质分子中的多肽链数目(2)拆分蛋白质分子的多肽链(3)测定多肽链的氨基酸组成(4)测定多肽链的C端(肼解法)和N端(丹磺酰氯法)残基(5)断裂多肽链内的二硫键(6)用两种以上的方法将多肽链断裂为数个肽段(E法和化学法(溴化氰法))(7)测定肽段的氨基酸顺序(Edman法)(8)用拼版法确定多肽链的氨基酸排列顺序(9)确定肽链间的二硫键蛋白质一级结构测定的常用方法㈠末端残基的测定:⑴N-端残基的测定:丹磺酰氯法(DNS),该法原理与Sanger法

4、相同,但产物有荧光,因此灵敏度高。②Edman法③氨肽酶法。(2)C-端残基的测定:肼解法、还原法、羧肽酶法。㈡二硫键的断裂与巯基的保护。㈢多肽链的断裂:至少要用两种不同的方法①酶法②21化学法。酶法:用不同的蛋白酶水解同一肽链,得到不同的肽段,常用的蛋白酶及其专一性为:胰蛋白酶:羧基端为Lys和Arg的肽键;胰凝乳蛋白酶:羧基端Phe,Trp和Tyr的肽键;化学法:常用溴化氰法。㈣肽段氨基酸顺序的测定:常用Edman法。㈤多肽链氨基酸顺序的确定:拼版法。稳定蛋白质三维结构的作用力(1)氢键(2)离子键(3)配位键(4)疏水作用:是在极性环境中,氨基

5、酸的疏水基团之间的聚集力。(5)二硫键是Cys残基的硫氢基之间通过氧化形成的共价键,存在较少,但是由于它是共价键,所以在维持蛋白质分子构象中也起主要作用,分为链间二硫键和链内二硫键。(6)范德华力当分子间结合的结构最匹配时,范德华力最大。蛋白质的立体化学原理(1)肽键平面(peptideplane)形成原因:共轭,肽键不能自由旋转。结果:形成刚性平面,又叫酰胺平面。(2)二面角(dihedralangle)共用同一原子的两个平面间的夹角称为二面角,决定主肽链骨架的构象。(3)非键合原子最小接触距离决定R基及其原子在空间的排列。蛋白质的二级结构(sec

6、ondarystructure)在规则氢键指导下,局部主肽链在空间的排列。1、螺旋(helix):螺旋的表示方法“nsR或L”,其中n表示上升一圈的氨基酸数,s表示氢键形成的环中所含的原子数,R或L表示螺旋的旋转方向。2、β折叠片(β-pleatedsheet):多个β折叠股平行排列通过氢键形成β折叠片。平行的每个重复周期为0.65nm,反平行0.7nm。3、回折(reverseturn)或称转角(turn)。4、β-发夹(β-hairpin):它是由一条构想伸展的肽链弯曲,彼此靠近并呈反向平行的发夹状状结构(刚性结构),包含10或11个氨基酸残基,

7、两条等长的肽段依靠1~6个氢键连接起来。5、无规则卷曲(randomcoil):这是一种没有一定规律的结构(软性结构),但是又是蛋白质执行功能的结构部位。6、三股螺旋(triple-strandedhelix):存在于胶原蛋白(甘—脯—21羟脯)中的一种特殊结构,胶原蛋白分子由三条分子量约为120000的肽链组成。每条肽链形成左手螺旋(特点是轻微的螺旋),但内部没有氢键,三条这样的螺旋又形成右手三股螺旋,肽链间借助Gly残基的肽键之间形成氢键交联在一起,是一种超螺旋结构。7、β-突起(β-bulge):在β-折迭结构中片层出现弯曲,使局部肽链之间不是

8、平行结构。蛋白质的超二级结构(supersecondarystructure):指相邻二级结构单元按一定规律

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