生物化学第二章,蛋白质结构与功能

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1、第二章蛋白质结构与功能StructureandFunctionofProtein蛋白质（Protein）是由许多氨基酸（aminoacids）通过肽键（peptidebond）相连形成的高分子含氮化合物蛋白质具有重要的生物学功能：1）生物催化剂（酶）2）代谢调节3）免疫保护4）物质的转运和储存5）运动和支持作用6）参与细胞间信息传递第一节蛋白质的分子组成TheMolecularComponentofProtein碳(C)50%~55%氢(H)6%~8%氧(O)19%~24%氮(N)13%~19%硫(S)0%~4%少量的：磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等组成蛋白质的元

2、素：主要元素组成：蛋白质元素组成特点各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：每克样品中蛋白质的含量＝每克样品含氮克数×6.251/16%凯氏定氮法----只能检测样品中氮的含量，并不能鉴定蛋白质真伪天然动植物食物的主要成分只有蛋白质含有氮，其他主要成分（糖、脂）都不含氮非蛋白氮氮含量性质用途三聚氰胺66.6%白色无味化工原料尿素46.6%刺鼻农业肥料肼86.1%液态火箭燃料H甘氨酸CH3丙氨酸L-α-氨基酸的通式R一、氨基酸(aminoacid，aa)——蛋白质的基本组成单位构成人体蛋白质的20种氨基酸(aa)的特点：1.均为L－α氨基酸，各种aa的R侧链

3、各不相同2.α－碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)3.α-碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外）（一）氨基酸的分类根据氨基酸侧链基团(Ｒ)的结构和理化性质，将其分为5类：1.非极性氨基酸2.极性氨基酸4.酸性氨基酸5.碱性氨基酸3.芳香族氨基酸1.非极性氨基酸包括7个：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、甲硫氨酸（Met）和脯氨酸（Pro）2.极性氨基酸R-基含有极性基团生理pH条件下不解离丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr)、包括5个：3.芳香族氨基酸包括3个：色氨酸(T

4、rp)、苯丙氨酸(Phe)酪氨酸(Tyr)、4.酸性氨基酸R-基有COOH(COO-)带负电荷5.碱性氨基酸R-基有NH2(NH3+)赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)带正电荷精氨酸（Arg）组氨酸（His）1.两性解离及等电点（二）氨基酸的理化性质等电点(pI)：aa酸性解离和碱性解离的程度相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值就称为该aa的等电点pI=1/2（pK1+pK2）除碱性aa外，其余氨基酸等电点均小于pH7+OH+H++OH+H+pHpIpH=pI思考：组氨酸在pH值为5.5的溶液中带电荷?2.紫外吸收性质色氨酸和酪氨酸在280nm波长

5、附近对紫外光有最大吸收峰据此可以通过测定蛋白质溶液280nm的吸光值快速测定其蛋白质含量3.茚三酮反应aa与水合茚三酮一起加热，生成蓝紫色的化合物，在570nm处有最大吸收。据此亦可用作aa含量分析（一）肽与肽键二、肽（peptide）肽键（peptidebond）是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱去一分子水缩合而形成的化学键+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键+HOCOCH2NH2HC苯丙氨酸肽键COHOCH3HCCH2NH2HCNCOH二肽苯丙氨酰丙氨酸COHOCH3NHHC丙氨酸HHOH肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物MetPhe二肽LysMetPhe三肽CysThrLy

6、sMetPhe五肽寡肽(oligopeptide)由10个以内氨基酸连成的小肽多肽(polypeptide)由许多氨基酸连成的肽多肽链（polypeptidechain）是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构多肽链有两端：N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端CysMetPheLysSerThrValNH2COOH氨基末端(Ｎ－端)羧基末端(C－端)氨基酸残基(aminoacidresidue)：是指氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整蛋白质与多肽的区别：Peptide空间构象不稳定氨基酸残基数较少Protein空间构象相对稳定氨基酸残

7、基数较多（二）生物活性肽1.谷胱甘肽(glutathione，GSH)构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的γ－羧基由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成的三肽GluCysGly(1)组成(2)功能GSH是体内重要的还原剂由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺素(调节糖代谢)2.促甲状腺素释放激素(1)组成pyro-GluHisPro-NH2(2)功能焦谷氨酸组氨酸脯氨酰胺第二节蛋白质的分子结构The