生物化学-0蛋白质的结构与功能

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1、单元细　目要　点一、蛋白质的结构与功能1.氨基酸与多肽（1）氨基酸的结构与分类（2）肽键与肽链2.蛋白质的结构（1）一级结构概念（2）二级结构—α螺旋（3）三级和四级结构概念3.蛋白质结构与功能的关系（1）蛋白质一级结构与功能的关系（2）蛋白质高级结构与功能的关系4.蛋白质的理化性质蛋白质变性（内容来自：维基百科，自由的百科全书）（1）氨基酸的机构与分类：蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α

2、氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括

3、X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。蛋白质三维结构的三种显示方式。图中蛋白质为磷酸丙糖异构酶（triosephosphateisomerase）。左：显示全部原子，并以原子类型标色（碳原子为蓝绿色，氧原子为红色，氮原子为蓝色）；中：只显示主链构象，以二级结构类型标色（α螺旋为紫色，β折叠为黄色）；右：显示“溶剂可及表面”，以残基类型标色（酸性氨基酸为红色，碱性氨基酸为蓝色，极性氨基酸为绿色，非极性氨基酸为白色）。不同层次的蛋白质结构蛋白质结构，从一级结构到四级结构蛋白质的分子结构可划分

4、为四级，以描述其不同的方面：·一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。·二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。·三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。·四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。除了这些结构层次，蛋白质可以在多个类似结构中转换，以行使其生物学功能。对于功能性的结构变化，这些三级或四级结构通常用化学构象进行描述，而相应的结构转换就被称为构象变化

5、。一级结构是通过共价键（肽键）来形成。生物体中，肽键的形成是发生在蛋白质生物合成的翻译步骤。氨基酸链的两端，根据末端自由基团的成分，分别以“N末端”（或“氨基端”）和“C末端”（或“羧基端”）来表示。定义不同类型的二级结构有不同的方法，[2][3][4]最常用的方法是通过主链原子之间的氢键的排列方式来判断的。而在蛋白质完全折叠的状态下，这些氢键可以得到稳定。三级结构主要是通过结构“非特异性”相互作用来形成。然而，只有当蛋白质结构域通过“特异性”相互作用（如盐桥，氢键以及侧链间的堆积作用）固定到相

6、应位置，所形成的三级结构才能稳定。对于细胞外周蛋白，二硫键起到了关键的稳定作用；而对于细胞内蛋白质，则很少出现二硫键，因为原生质中是还原环境，不利于二硫键的形成。[5]氨基酸结构参见：氨基酸组成蛋白质的α-氨基酸单位，又称为氨基酸残基。R表示残基的侧链。组成蛋白质的α-氨基酸单位，又称为氨基酸残基。R表示残基的侧链。CO-R-N法则α-氨基酸由一个所有氨基酸类型中都含有的共同部分（形成蛋白质的主链）和一个对每一类氨基酸都不同的侧链所组成。如右图所示，“Cα”原子连接着4个不同类别的原子或基团：一

7、个氨基、一个羧基、一个氢原子（图中略去氢原子）和一个条侧链（用“R”表示，以代表各种不同的氨基酸的侧链）。不完全符合这一特性的一个特例是脯氨酸，其Cα原子没有连接氢原子而是被侧链取代。由于连接着不同的4个基团，这就使氨基酸有了手性；但大多数蛋白质都是同一构型的（左手型的同手性）。由于甘氨酸没有侧链（或者说侧链为一个氢原子），因此没有手性。左手型的氨基酸可以用一个简单的“CORN”法则来记忆：以氢原子在前来看Cα原子，其他三个基团“CO-R-N”以顺时针方向排布。侧链决定了20种α-氨基酸的化学性

8、质，具体如下表：残基名称三字母代码单字母代码相对丰度(%)E.C.分子量pKa[6]VdW体积(ų)带电（C），极性（P），疏水性（H）丙氨酸（Alanine）ALAA13.071 67H精氨酸（Arginine）ARGR5.315712.5148C+天冬酰胺（Asparagine）ASNN9.9114 96P天冬氨酸（Aspartate）ASPD9.91144.591C-半胱氨酸（Cysteine）CYSC1.81038.386P谷氨酸（Glutamate）GLUE10.81284.5109