生物化学蛋白质的结构与功能.ppt

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1、蛋白质的结构与功能什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物蛋白质的生物学重要性1.蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递2.蛋白质具有重要的生物学功能3.氧化供能OUTLINE第一

2、节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的分子结构第三节蛋白质结构与功能的关系第四节蛋白质的理化性质第五节　蛋白质的分离纯化第一节蛋白质的分子组成组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×1001/16%一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨

3、基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸含芳香环的氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸（一）氨基酸的分类*20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:非极性疏水性氨基酸甘氨酸（Gly,G）丙氨酸（Ala,A）缬氨酸（Val,V）脯氨酸（Pro,P）亮氨酸（Lue,L）异亮氨酸（Ile,I）2.极性中性氨基酸丝氨酸（Ser,S）苏氨酸（Thr,T）半胱氨酸（Cys,C）甲硫氨酸（Met,M）天冬酰胺（Asn,N）谷氨酰胺（Gln,Q）3.含芳香环

4、的氨基酸苯丙氨酸（Phe,F）酪氨酸（Tyr,Y）色氨酸（Trp,W）4.酸性氨基酸5.碱性氨基酸天冬氨酸（Asp,D）谷氨酸（Glu,E）赖氨酸（Lys,K）精氨酸（Arg,R）组氨酸（His,H）非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸GlyAlaValLeuIlePheProTrpSerTryCysMetAsnGlnThrAspGluLysArgHis杂环氨基酸组氨酸（His,H）脯氨酸（Pro,P）芳香族氨基酸苯丙氨酸（Phe,F）酪氨酸（Tyr,Y）色氨酸（Trg,W）含羟基或硫脂肪族氨基酸丝氨酸（Ser,S）苏氨酸（Thr,

5、T）半胱氨酸（Cys,C）甲硫氨酸（Met,M）几种特殊氨基酸脯氨酸（亚氨基酸）半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH注：二十种氨基酸的结构特点支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、甲硫氨酸（含硫甲基）含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸含胍基的氨基酸：精氨酸含咪唑基的氨基酸：组氨酸亚氨基酸：脯氨酸含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺含吲哚基的氨基酸：色氨酸含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸（二）氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。CHRCOO

6、NH2pH=pI净电荷=0pHpI净电荷为负CHRCOOHNH3+CHRCOONH3++H++OH-+H++OH-(pK´1)(pK´2)当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctricpoint)。TitrationCurveforGlutamicAcidpK1carboxylicacid=2.2pK2Rgroup=4.3pK3aminogroup=9.7pI=(pK1+pK2)/2=3.25赖氨酸滴

7、定曲线和等电点计算二氨基一羧基AA的等电点计算：pI=2pK´2+pK´3BpIpK3pK2pK1加入的OH-mL数pH2.紫外吸收3.茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。（Pro)+3H20茚三酮(无色)NH3CO2RCHO+还原性茚三酮紫色化合物(弱酸)加热+2NH3+还原性茚三酮还原性茚三酮（三）蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链*肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成

8、的化学键+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键COHOCH3NH2HC+HOCOCH2NH2HC丙氨酸苯丙氨酸COHOCH3HCCH2