gyf结构域蛋白特性及其生物学功能研究进展

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1、GYF结构域蛋白特性及其生物学功能研究进展张小波唐先宇覃磊繼夏石头学生物科学技术学院摘要:廿氨酸-纟各氨酸-苯内氨酸(glycine-tyrosine-phenylalanine,GYF)结构域是一种小型的、能识别富脯氨酸序列(prolinerichsequences,PRS)的保守、多功能接合结构域,GYF结构域蛋白在蛋白蛋白相互作用、翻译起始、mRNA剪接、监管与翻译抑制、泛素连接、信号转导、免疫蛋白酶调控等方面起重要作用。本文从结构域特性、与靶蛋白的相互作用及其功能等方而综述GYF结构域蛋白的研宄进展。关键词:GYF结构域;脯氨酸富集序列(PRS

2、);蛋白蛋白相互作用;生物学功能;作者简介:张小波(1991-),男,湖南麻阳人,博士研究生,主要从事植物免疫及分子生物学方面的研宄。(电子邮箱)18684908481@163.com作者简介:夏石头(1971-),男,博士生导师,教授,博士,主要从事植物免疫及分子生物学方面的研宄。(电子邮箱)xstone0505@hunan.net收稿日期:2017-06-14基金:湖南省自然科学杰出青年基金(11JJ1007)StudyProgressoftheCharacterizationandBiologicalFunctionofGYFDomainProt

3、einZHANGXiaoboTANGXianyuQINLeiGUOYingXIAShitouHunanProvincialKeyLaboratoryofPhytohormonesandGrowthDevelopment;CollegeofBioscienceandBiotechnology,HunanAgriculturalUniversity;Abstract:GYFdomainsaresmall,conservative,versatileadaptordomainsthatrecognizeproline-richsequences(PRS).G

4、YFdomainproteinsplayimportantrolesinproteinproteininteraction,translationalinitiation,mRNAsplicing,surveillanceandtranslationsuppression,ubiquitinligation,signaltransductionandimmuneproteaseregulation,etal.ThestudyprogressofGYFdomainproteinonaspectsofdomaincharacters,interaction

5、withtargetproteinsaswellasitsfunctionwerereviewedinthepaper.Keyword:GYFdomains;PRS;proteinproteininteraction;biologicalfunction;Received:2017—06—140引言GYF结构域是一种小型的多功能接合结构域,广泛存在于真核生物中,可特异性识别PRS。与其他PRS识别结构域(prolinerichsequencesrecognitiondomain,PRD)不同,GYF结构域在整个生物进化过程中具有极高的保守性。与其他PR

6、D类似,GYF结构域可特异性识别PRS的脯氨酸-脯氨酸-甘氨酸(proline,proline,glycine,PPG)核心基序。脯氨酸富集序列是真核生物的保守序列,在多个信号通路中有重要的作用UL已发现两大类型的GYF结构域,分别是T细胞粘附分子CD2结合蛋白2(CD2binding-protein2,CD2BP2)型[2_3]和肌球蛋白抑制子2(suppressorofmyosin2protein,SMY2)型,后者是GYF结构域最主要的类型。A前,动物屮有关GYF结构域的研宂发展较快,但是植物屮有关GYF结构域的研宄起步较晚,研宄相对滞后。本文从

7、GYF结构域的特性、与靶蛋白的作用方式及其功能等方面综述了GYF结构域蛋白的研究进展。1GYF配体复合物结构GYF结构域是最初从CD2BP2蛋白中发现、与T细胞粘附分子CD2中PPPGHR氨基酸重复序列相结合的结构域。GYF结构域是一个长度为60氨基酸的蛋白质结构域,在真核生物屮普遍存在[2-3]。通过对已知多个物种屮GYF结构域序列比对,发现其保守标签序列(Y/F/W)X(Y/F)X6-11GPFX4(M/V/I)X2WX3-GYF都含有3个同样的氨基酸(GYF)以1。核磁共振化学位移作图试验显示,这种保守标签序列含与CD2配体结合的重要氨基酸残基。

8、多种生物中都存在互作标签结构如CD2BP2和PERQ2的PPG[AEFHILMSTWY]、SM

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