临床免疫学免疫球蛋白检测及应用

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1、第十七章　免疫球蛋白检测及应用　本章考点　　1.免疫球蛋白（Ig）的概述　　2.Ig测定及临床意义　　3.M蛋白的检测及意义　　4.冷球蛋白测定　　第一节　免疫球蛋白的概述　　　　一、概　念　　1.免疫球蛋白（Ig）：是一组具有抗体活性和（或）抗体样结构的球蛋白。Ig由浆细胞产生，存在于血液和体液（包括组织液和外分泌液）中，也可作为抗原受体表达于B细胞表面，称为膜表面免疫球蛋白。多数Ig具有抗体活性，可以特异性识别和结合抗原，并引发一系列生物学效应。　　2.抗体：是机体在抗原刺激下，由浆细胞合成分泌产生的具有与相应抗原发生特

2、异性结合的球蛋白，即具有免疫功能的球蛋白。　　抗体是生物学功能上的概念，免疫球蛋白是化学结构上的概念。所有的抗体均是免疫球蛋白，但并非所有免疫球蛋白都是抗体。　　二、免疫球蛋白的化学结构　　　　1.Ig的基本结构：Ig分子由4条肽链借链间二硫键连接组成，即2条相同的重链（H）和2条相同的轻链（L）和几对二硫键连接成一个基本单位。称为单体。IgG、IgE、IgD及多数血清型IgA皆为单体，分泌型IgA为双体，IgM为五聚体。　　免疫球蛋白分子H链的N端1／4处氨基酸的种类和顺序随抗体特异性不同而各不相同，称为可变区（VH区）；

3、H链C端其余部分的氨基酸，在种类和顺序上彼此间差别不大，称为稳定区或恒定区（CH区）。L链N端的一半为可变区（VL区），其余一半为恒定区（CL区）。　　2.功能区：Ig分子的H链与L链各区段可通过链内二硫键折叠成彼此相似球状结构，担负特定免疫学功能，称为功能区。L链有两个功能区，称为VL、CL。IgG、IgA的重链有一个VH和三个CH（CH1、CH2、CH4）功能区。IgM、IgD、IgE的重链有一个VH和四个CH（CH1、CH2、CH3、CH3）功能区。各功能区的功能各异，VH和VL是抗原结合部位；CL、CH是遗传标记所在

4、；CH2有补体结合点；CH3能固定组织细胞；CH3和CH4还参加Ⅰ型变态反应。　　3.Ig的水解片段：Ig分子可被许多蛋白酶水解，产生不同的片段。免疫学研究中常用的酶是木瓜蛋白酶和胃蛋白酶。用木瓜蛋白酶水解IgG分子，可将其裂解为三个片段，即两个完全相同的抗原结合片段Fab和一个可结晶片段Fc。用胃蛋白酶水解IgG分子，可将其裂解为一个大分子F（ab’）2片段和若干无活性小分子多肽片段pFc’。　　三、免疫球蛋白的血清型　　1.同种型：同种系间所有正常个体都具有的Ig抗原特异性，称同种型。Ig同种型抗原特异性具有种属特异性。

5、同种型抗原决定簇存在于Ig恒定区。根据Ig重链或轻链恒定区同种型抗原决定簇的不同，可将Ig分为若干类、亚类型和亚型：　　（1）类和亚类：根据Ig重链恒定区的结构不同和抗原特异性的不同，可将Ig分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。同一类免疫球蛋白分子重链恒定区抗原特异性又有差异又可分成亚类，如IgG可分为IgGl、IgG2、IgG3、IgG4；IgM可分为IgMl、IgM2；IgA可分为IgAl、IgA2。　　（2）型和亚型：根据轻链恒定区肽链抗原特异性的不同，各类Ig可分为κ和λ两型。　　2.同种异型：同种不同个

6、体间Ig结构和抗原性的差异称同种异型。主要反映在免疫球蛋白分子上重链和轻链恒定区上一个或数个氨基酸的行不同。与同种型的区别在于，同种异型的特异性只存在于同种的某些个体中，而同种型的特异性则普遍存在同一物种的所有个体。　　3.独特型：同一个体内，不同B细胞克隆所产生的免疫球蛋白分子V区具有不同的抗原特异性，由此而区分的型别称为独特型。独特型的抗原决定簇可在异种、同种异体以及自体内诱导产生相对应的抗体，称为抗独特型抗体。独特型和抗独特型抗体将整个抗体组成一个网络，称独特型网络。独特性网络在免疫应答的调控中起重要调控作用。　　四、

7、免疫球蛋白的生物学活性　　抗体是具有双功能的分子，它既可特异性结合抗原，又可独立诱发或执行一系列生物学效应，由抗体分子不同部位分别执行。　　1.与抗原结合作用：抗体分子在结合抗原时，其Fab片段的V区与抗原决定簇的立体结构（构象）必须吻合，特别与高变区的氨基酸残基直接有关，且两者所带电荷也应相互对应。所以抗原-抗体的结合具有高度特异性。尽管某些氨基酸残基在肽链的氨基酸顺序上相距很远，但由于肽链沿功能区长轴平行方向往返折叠，使它们能紧密接近，形成一双层排布的凹型或袋状包围抗原的活性部位，双层间存在许多疏水氨基酸侧链。抗体分子与

8、抗原的相互作用靠各种非共价力，如氢键、静电引力和范德华力等，是一种可逆性反应。抗体与抗原结合后抗体Fc段变构产生其他生物效应。天然Ig分子不能起这种作用。但在无抗原作用时，某些物理处理（如加热、凝聚等）也可模拟Ig分子构象的变化而起激活效应机制的作用。　　2.补体活化作用：补体Clq与游离