临床检验基础红细胞检查

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1、第二章　红细胞检查第一节　概要　　本节要点：　　（1）红细胞生理　　（2）血红蛋白分子结构、成分、合成和代谢　　难点：　　1.血红蛋白检测原理。　　2.红细胞异常形态的临床意义。　　（一）红细胞生理　　红细胞是血液中数量最多的有形成分，起源于骨髓造血干细胞，在红细胞生成素作用下，经红系祖细胞阶段，分化为原红细胞，经数次有丝分裂发育为早幼、中幼和晚幼红细胞。晚幼红细胞通过脱核成为网织红细胞，这一过程在骨髓中进行，约需72h。网织红细胞经约48h成完全成熟的红细胞，释放入血液，平均寿命约120d，衰老红细胞主要在脾破坏，分解为铁、珠蛋白和胆红素。　　一方面，

2、红细胞衰老过程中细胞内酶活性减低、膜生理功能所需能量减少、膜脂质成分发生变化，使红细胞膜变形性减低、脆性增加，使红细胞容易被脾脏“阻滞”而吞噬、破坏；另一方面，衰老红细胞膜表面所带负电荷减少、红细胞间排斥效应减低、易于聚集、体积增大，使红细胞容易被脾脏“阻滞”而吞噬、破坏。　　红细胞生理功能是通过胞内的血红蛋白来实现的。红细胞有交换和携带气体的功能。红细胞经过肺部时，肺泡中氧气经肺泡壁、毛细血管壁进入红细胞内，与红细胞内血红蛋白结合，随血液被带到各组织；同时，将组织代谢产生的二氧化碳与血红蛋白结合，经血流带回肺部，经肺泡排出体外。如此往复，使全身组织能及

3、时、充分地得到代谢所需的氧气，并排出体内多余的二氧化碳。　　（二）血红蛋白　　血红蛋白（Hb或HGB）分子是一种微红色的胶体物质，相对分子质量为64458，是一种呼吸载体，每克血红蛋白可携带1.34ml氧，成人约含600g血红蛋白，可携约800ml氧。研究发现，红细胞内充满小颗粒，最小直径约6.5nm，相当于1个血红蛋白分子，颗粒分布：近红细胞膜处最多，细胞中央最少，与红细胞有生理性中央淡染区现象完全一致。　　1.血红蛋白分子结构及成分　　血红蛋白分子是有核红细胞、网织红细胞内形成的一种含色素蛋白质。色素部分为亚铁血红素，蛋白质部分为珠蛋白。亚铁血红素由

4、原卟啉、铁组成，受δ-氨基-γ酮戊酸合成酶、血红素和Fe2+的调节。Fe2+位于卟啉环中心，有6个配位键，4个配位键与原卟啉分子的4个氮原子相连，第5个配位键与珠蛋白肽链F肽段咪唑基相连，第6配位键为空位，能可逆地与氧结合，完成运氧功能。　　珠蛋白肽链分为α、β两类：①α类链包括:α、ξ（zeta）和θ（theta）链；②β类链包括:β、δ、和ε（epsilon）链。α链由141个氨基酸组成，β链由146个氨基酸组成。每个Hb分子由2条α类肽链和2条β类肽链组成，每条珠蛋白肽链含有1个亚铁血红素。在正常情况下，99%Hb的铁原子呈Fe2+状态，称为还原H

5、b，1%呈Fe3+状态，称为高铁血红蛋白，只有Fe2+状态的Hb才能与氧结合，称为氧合血红蛋白。　　2.血红蛋白的合成　　血红蛋白的合成受激素的调节，一类是红细胞生成素，可促进δ-氨基-γ酮戊酸生成和铁的利用，从而促进血红素、Hb的合成；二类是雄激素，睾酮在肝脏内由5-β还原酶转变为5-β氢睾酮，能促进δ-氨基-γ酮戊酸合成酶、红细胞生成素的生成。合成过多时，血红素自发氧化为高铁血红素，高铁血红素能直接抑制δ-氨基-γ酮戊酸合成酶，阻止δ-氨基-γ酮戊酸合成酶生成，以减少血红素合成。　　在人体生长各期，Hb种类与比例不同。在胚胎发育早期，约妊娠第5周，ζ

6、与ε基因表达于卵黄囊的成红细胞中，形成个体发育中第一个有功能的胚胎期血红蛋白：ζ2ε2（HbGowerⅠ）；妊娠第6周，成红细胞开始由卵黄囊游移到肝脏，ζ表达水平显著减低，α和γ基因开始表达，形成HbGowerⅠ（ζ2ε2）、HbGowerⅡ（α2ε2）、HbPortland（ζ2ε2）和HbF（α2γ2）等胚胎期血红蛋白；妊娠第8周，ζ和ε链逐渐消失，γ链合成达到最高峰，β链开始合成，形成HbA（α2β2）；妊娠第36周，β链合成迅速增加，γ链合成速率减低；刚出生时，β链与γ链合成量大致相等；出生后3个月，β链合成继续增加，γ链合成迅速减低，HbA逐步

7、占Hb总量95%以上，而HbF逐步降至1%以下。δ链开始合成时间不很清楚，出生后HbA2（α2δ2）占Hb总量的2%～3%。　　3.血红蛋白的代谢　　血红蛋白降解产物为珠蛋白和血红素。珠蛋白由蛋白酶、肽酶分解为氨基酸，进入氨基酸代谢，可再参与蛋白质、多肽合成或转变成其他含氮物质；血红素中铁由单核-吞噬细胞系统处理，与运铁蛋白结合进入铁代谢库，珠蛋白经一系列蛋白酶和肽酶作用分解为内源性氨基酸，与外源性氨基酸混在一起，进入氨基酸代谢，再参与合成蛋白质、多肽、其他含氮物。第二节　红细胞计数　　本节要点：　　（1）检测原理　　（2）方法学评价　　（3）质量控制　

8、　（4）参考值　　（5）临床意义　　（6）操作方法　　一、检测原理（基础知识，专