酶促反应的速率和影响因素.ppt

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1、4.3酶促反应的速率和影响因素酶作用的机制1.酶催化作用的本质：降低反应活化能2.酶催化作用的中间反应学说在酶催化到反应中，第一步是酶与底物形成：酶——底物中间复合物，当底物分子在酶的作用下发生化学变化后，中间产物再分解成酶和目标产物E-S复合物的形成的速率和酶与底物的性质有关。底物浓度对酶促反应速率的影响——米氏方程1931年，德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了整个反应中的底物浓度和反应速度关系著名公式，即米氏方程Km——米氏常数Vmax——最大反应速率LeonorMichaelis(1875-1949)M

2、audMenten(1879-1960米氏方程的推导根据中间产物学说当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。[S]VVmax当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应[S]VVmax根据米氏方程——酶促反应速率与底物浓度之间的关系1、在底物浓度低时，反应速率与底物浓度呈正比，表现为以及反应特征2、当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速率达到最大值Vmax，此时再增加底物浓度，反应速率不在增加表现为零级反应3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0.5Vmax时。则Km=【S】米氏方程所规定动力学规律，是酶促反应

3、的一项基本熟悉属性米氏常数的求法，双倒数作图法可以将米氏方程的形式加以改变，将方程两边同时取倒数，使方程变成y=ax+b的直线方程米氏常数K,m的意义由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即ν=1/2Vmax时，Km=[S]上式表示，米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度，因此米氏常数的单位mol/L不同的酶具有不同的Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数，Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值Km大表示亲和程度小，酶的催化活性低，Km值大表示亲和程度大，酶催化活性高4.3.2影响酶促反应速率的

4、其他因素1.pH的影响适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活性产物影响。pH对于不同的酶也不一样2.温度的影响温度对酶促反应速率的影响有俩个方面一方面。，温度的升高，导致了酶促反应速率加快；另外一方面，温度的过度升高，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失活性。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下反应速度最大。就整个生物界，植物和微生物最适温度＝32度-60度动物最适温度＝35度-40度少数酶特殊，如液化淀粉酶的最适温度为90度最适

5、温度不是酶的特征常数，该值随着底物性质及浓度、介质的离子强度、作用时间不同而不同。意义：临床上，低温麻醉，减慢细胞的代谢速度，以利于治疗低温保藏种子，降低酶的活性医学上，实验室中高温消毒，高温使酶蛋白变性酶的结构和酶的催化作用机制