生物化学知识点重点整理.docx

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1、一、蛋白质化学蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量6.25(各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%),组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E);碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R)非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M);极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q);芳香族R基

2、氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W)肽的基本特点一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在),二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构,四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能  因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞

3、贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶),蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜),蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏

4、,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键沉降速度与分子量及分子形状有关  沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数沉淀的蛋白质不一定变性 变性的蛋白质易于沉淀二、核酸化学核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),DNA的组成单位:一分子磷酸、一分子脱氧核糖、一

5、分子碱基(A、G、C、T);RNA的组成单位:磷酸、核糖、碱基(A、G、C、U)核苷酸连接的化学键(磷酸二酯键):一个核苷酸与另一个核苷酸通过三五磷酸二酯键连接,互补碱基通过氢键相连 一磷酸脱氧核苷通过酸酐键结合第二个第三个磷酸基DNA二级结构特点:1、为右手双螺旋,两条链以反平行方式排列;2 、两条由磷酸和脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧,碱基位于内侧;3 、两条链间存在碱基互补,通过氢键连系,且A=T、G ≡ C(碱基互补原则); 4 、碱基平面与螺旋纵轴接近垂直,糖环平面接近平行5 、螺旋的螺距为3.4nm,直径为2nm,相邻两个碱基对之间的垂直距离为0.34nm,每圈

6、螺旋包含10个碱基对6 、螺旋结构中,围绕中心轴形成两个螺旋形的凹槽.(即有大小沟)或1、Chargaff法则,不同物种DNA的碱基组成不同,同一个体不同组织DNA的碱基组成相同,DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养状况和环境改变而改变,A=TG=CA+G=T+C2、右手双螺旋结构:两股DNA反向互补形成双链结构、DNA双链进一步形成右手螺旋结构、氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性RNA含有较多的稀有碱基,它们各具不同功能mRNA(是在蛋白质合成过程中负责传递遗传信息、直接指导蛋白质合成的RNA。含量少、种类多、寿命短、大小差异大。由编码区和非翻译区密码子构成)结构特

7、点:1 真核生物mRNA有5’端帽子结构(m7G)和3’端的Poly(A)尾巴(组氨酸不具尾巴哈)~2 真核细胞的前mRNA有许多内含子(会被加工剪接为成熟的mRNA翻译)~3 真核细胞的mRNA多是单顺反子,即一条mRNA编码一条多肽~4 原核的转录翻译在一个空间(因为无细胞核),但是真核的就在不同的区域~5 还有就是半衰期不同,原核的降解得很快~大多时候都是边转录边翻译边降解的,真核相对要慢点tRNA(是在蛋白质合成过程中负责转运氨基酸、解读mRNA遗传密码的RNA。)结构特点:(一级)

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