免疫球蛋白与抗体.doc

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1、前言上次课我们介绍了免疫学检验的绪论，了解了免疫学的发展，免疫学检验的工作研究方面，更是知道了什么是免疫、免疫功能有哪些，也介绍了免疫学基本理论中的一个重要物质：抗原。对抗原的两个特性及决定两个特性的因素进行了具体的认识，也知道了医学上有哪些种类的抗原。那么这次课，我们就来介绍一下与抗原相对应的，在消除抗原中起到重要作用的物质：免疫球蛋白(抗体)第二章免疫球蛋白与抗体抗体（Antibody,Ab）：是指能和相应抗原特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。抗体主要存在血液中，也可以存在组织液和外分泌液中，1937年Tiselius用电泳的方法将血清蛋白分成白蛋白、α

2、1、α2、β、及γ球蛋白等组分，其后证明抗体活性是在γ球蛋白部分，因此，很长一段时间内，抗体就称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在α和β球蛋白处。免疫球蛋白（Immunoglobulin,Ig）:是指具有抗体活性的或化学结构与抗体相似球蛋白。包括抗体球蛋白和多发性骨髓瘤患者血清中出现的尚未证明有抗体活性的异常球蛋白。抗体和免疫球蛋白的关系：抗体是免疫球蛋白，并非所有的免疫球蛋白都具有抗体活性。第一节免疫球蛋白的结构和功能一、免疫球蛋白基本结构由二硫键连接四条肽链形成的Ig单体分子。（一）重链和轻链1、重链（heavychain）

3、：两条相同的长链称为重链,简称H链。H链约由450—550氨基酸组成，分子量约为50—75KD。Ig重链恒定区氨基酸的排列顺序不同，抗原性就不同，可将血清中的Ig分成五大类：IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，IgG的H链为γ链（gamma），IgA的H链为α链（alpha），IgM的H链为μ链(mu)，IgD的H链为δ链(delta)，IgE的H链为ε链(epsilon)2、轻链（lightchain）：两条相同的短链称为轻链，简称L链，L链约由214个氨基酸组成，分子量约为25KD，根据L链抗原性不同，L链可分为两型，即κ（kappa）型和λ(lam

4、bda)型。同一天然的Ig分子上两条H链是同类，两条轻链是同型,五类Ig中，每一类Ig都可以有κ链或λ链，可以把Ig分成五类十型。（二）可变区和恒定区1、可变区（variableregion,V区），V区位于L链靠近N端的1/2和H链靠近N端的1/4。重链和轻链的V区分别称为VH和VL，这个区段的氨基酸的组成和排列顺序是随抗体结合抗原的特异性不同有很大的变化。V区中，某些位置的氨基酸的组成和排列顺序变化频率更高，这些区域称为高变区（hypervariableregion,HVR）。VH和VL的三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，该部位形成一个与抗原决定簇互

5、补的表面，故高变区又称为决定簇互补区（complementarity-diterminingregion,CDR）,分别称为CDR1、CDR2、CDR3。V区中，高变区以外的区域，氨基酸的组成和排列相对稳定，称为骨架区（frameworkregion，FR）。骨架区不与抗原直接结合，但能维持高变区结构的稳定性。VH和VL个有四个骨架区，分别称FR1、FR2、FR3、FR4。2、恒定区（constantregion,C区）C区位于L链靠近C端的1/2和H链靠近C端的3/4区域,这一区段的氨基酸组成和排列顺序比较稳定。重链和轻链的C区分别称CH和CL，例如：人抗

6、白喉外毒素的抗体（IgG）和人抗破伤风的抗体（IgG），它们的V区不同，只能与相应的抗原发生特异性结合，但其C区是相同。（三）、铰链区（hingeregion）位于CH1和CH2之间，含有大量的脯氨酸，柔韧富有弹性，易伸展弯曲可自由展开180度。这种抗体分子的变构可使V区合拢或分开，以适合与抗原分子上不同部位的抗原决定簇结合。当抗原和抗体分子结合后，抗体分子CH2区的补体结合点暴露，为补体活化创造条件。铰链区对木瓜蛋白酶、胃蛋白酶敏感，易被这些酶水解。IgM和IgE无铰链区。二、免疫球蛋白的功能区Ig分子的H链和L链可通过链内二硫键折叠成若干个球形结构，每一

7、个球形结构由110个氨基酸组成，具有一定的生理功能，称为功能区。L链功能区：VL、CLH链功能区：VH、CH1、CH2、CH3（IgG、IgA、IgD）IgM和IgE的重链有五个功能区，比IgG多一个功能区，CH4。功能区的作用：1、VH和VL共同构成抗原结合的部位2、CL和CH1为同种异型遗传标志所在3、IgG的CH2和IgM的CH3是补体结合点所在的部位，参与活化补体。IgG通过胎盘和CH2有关。4、IgG的CH3及IgE的CH2和CH3区能与组织细胞表面的Fc受体结合。三、免疫球蛋白的其它成分1．连接链除了H链和L链外，多聚体形式的Ig分子如IgA和I

8、gM尚含1分子连接链(joiningchain，J链