免疫球蛋白与抗体ppt课件

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1、1免疫球蛋白与抗体（Ig,Ab）2掌握免疫球蛋白与抗体的概念及五类免疫球蛋白的特性。熟悉免疫球蛋白的结构、水解片段与功能；了解人工制备抗体的类型及临床应用。本章学习要求3概述抗体：受抗原刺激后，由B淋巴细胞分化成的浆细胞产生的能与相应抗原特异结合的免疫球蛋白。抗体主要存在于血清中，也见于其他体液和外分泌液中，故将抗体介导的免疫称为体液免疫。一、抗体抗原B浆细胞抗体TT效应淋巴细胞41、Ab的发现：1890年，Behring和北里在德国Koch实验室使用白喉脱毒外毒素注射马，在马血清中发现了一种能中和白喉外毒素

2、的物质，称为“抗毒素”，并挽救了成千上万的白喉患儿,60%死亡率降到26%。医学史上的一个重要里程碑，人类防治传染病的重要方法———血清疗法诞生了。获1901年的第一届诺贝尔奖血清蛋白电泳图谱显示：白蛋白球蛋白abgabgabg未免疫动物血清免疫动物血清免疫动物血清+抗原处理吸收后证明：抗体是γ球蛋白免疫球蛋白可分为两种类型：分泌性Ig：存在于血清、体液以及分泌液中，具有抗体的各种功能。膜型Ig：位于B淋巴细胞的表面，即膜表面免疫球蛋白（mIg），是B淋巴细胞的抗原识别受体（BCR）。二、免疫球蛋白（Immu

3、noglobulin，Ig）Ig指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。抗体的化学本质是免疫球蛋白，但并非所有免疫球蛋白都具有抗体的活性。IgAbAb=IgIg≠AbIg与Ab的关系抗体=生物学功能上的概念Ig=化学结构上的概念8第一节免疫球蛋白的分子结构一、基本结构“Y”字型四肽链2条重链(heavychain,H)2条轻链(lightchain,L)二硫键连接抗体的基本功能单位9轻链（L)：约214个AA残基，分子量约为25kD；可分为和两型—IgG（IgG和IgG）—IgM（IgM和I

4、gM）—IgA（IgA和IgA）—IgE（IgE和IgE）—IgD（IgD和IgD）-S-S-S-SS-SNCLHHLN重链(H)：约450-550个氨基酸残基，分子量约50-75kD重链分γ、α、μ、δ和ε链10可变区和恒定区可变区（variableregion,V区）：轻链和重链靠近N端的约110个氨基酸变化很大，称为可变区，用VH和VL表示。恒定区（constantregion,C区）：轻链和重链中氨基酸的组成和排列顺序变化不大，序列较保守的区域。H链有一个VH及3~4个CH区。（其

5、中IgM,IgE有CH4区）L链具有VL，CL两个功能区。铰链区：位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。11超变区：重链和轻链V区各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为超变区（hypervariableregion,HVR）或决定簇互补决定区（complementarydeterminingregion,CDR），分别为CDR1、CDR2和CDR3。是抗体与抗原分子发生特异性结合的部位。骨架区：V区中，CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变

6、化，称为骨架区（frameworkregion,FR）。可变区可变区：12超变区决定与抗原决定簇结合。骨架区主要稳定超变区的空间构型。13人类五类免疫球蛋白141、连接链（JoinChain,J链)连接多聚体Ig的蛋白质，存在于SIgA和IgM。J链SIgA（分泌型IgA)J链IgM152、分泌片（Secretorypiece,SP）只存在于粘膜分泌型IgA中，由上皮细胞合成，防止蛋白酶对IgA的水解。SIgASP16二、免疫球蛋白的结构域功能区：多肽链折叠成的由链内二硫键连接而成的球状结构，不连续，每个结构

7、域具有各自的功能。VH和VL抗原结合位点CH2和CH3补体结合位点，活化补体IgE的CH3Ⅰ型超敏反应FC段受体亲细胞活性CH1和CL同种异型抗原决定簇存在部位，遗传标志铰链区促进可变区与抗原表位结合；暴露补体结合位点，活化补体17三、免疫球蛋白的水解片段18水解酶作用位点水解片段及其功能木瓜蛋白酶铰链区重链间二硫键近N端（1）两个相同的Fab段：可与抗原结合（2）一个Fc段：激活补体、结合细胞、通过胎盘胃蛋白酶铰链区重链间二硫键近C端（1）一个具有双价活性的F(ab’)2段：可同时结合两个抗原表位（2）若干

8、个小分子多肽碎片(pFc’)：无生物学作用免疫球蛋白酶解后的比较19第二节五类免疫球蛋白的特性与功能20211、IgG1、单体分子；2、四个亚类；3、血清中含量最高(75%Ig)；4、半衰期最长(21～23天)；225、抗感染的主要抗体，具有抗菌、抗病毒、中和毒素急免疫调节作用，能激活补体。6、再次应答的主要抗体。7、唯一能通过胎盘的抗体（在新生儿抗感染中起重要作用）；232、IgM3、在免疫应答中