氨基酸、多肽与蛋白质ppt课件.pptx

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1、蛋白质Proteins核酸NuclearAcids酶Enzyme蛋白质的结构与功能第一章StructureandFunctionofProteins1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶(diastase)。1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白(hemoglubin,Hb)，并将其制成结晶。19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，并将氨基酸合成了多种短肽。1938年，德国化学家GerardusJ.Mulder引用“Protein”一词来描述蛋白质。1951年,Pauling采用X

2、（射）线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。1953年，FrederickSanger完成胰岛素一级序列测定。1962年，JohnKendrew和MaxPerutz确定了血红蛋白的四级结构。20世纪90年代以后，后基因组计划(Post-HumanGenomeProject)。21世纪，蛋白质组学(Proteomic)。分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。一、蛋白

3、质的生物学重要性1.蛋白质是生物体重要组成成分1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递2.蛋白质具有重要的生物学功能什么是蛋白质?蛋白质（protein）是由许多氨基酸（aminoacids）通过肽键（peptidebond）相连形成的高分子含氮化合物。组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。二、蛋白质的分子组成和结构极其复杂各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。由于

4、体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×1001/16%蛋白质元素组成的特点：氨基酸第一节AminoAcids一、组成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。L-氨基酸的通式（R为侧链）RC+NH3COO-H二、20种氨基酸的侧链结构及极性迥然不同非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基

5、酸氨基酸的分类*20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:甘氨酸glycineGlyG5.97丙氨酸alanineAlaA6.00缬氨酸valineValV5.96亮氨酸leucineLeuL5.98异亮氨酸isoleucineIleI6.02苯丙氨酸phenylalaninePheF5.48脯氨酸prolineProP6.30非极性疏水性氨基酸目录色氨酸tryptophanTryW5.89丝氨酸serineSerS5.68酪氨酸tyrosineTryY5.66半胱氨酸cysteineCysC5.07蛋氨酸methion

6、ineMetM5.74天冬酰胺asparagineAsnN5.41谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65苏氨酸threonineThrT5.602.极性中性氨基酸目录天冬氨酸asparticacidAspD2.97谷氨酸glutamicacidGluE3.22赖氨酸lysineLysK9.74精氨酸arginineArgR10.76组氨酸histidineHisH7.593.酸性氨基酸4.碱性氨基酸目录几种特殊氨基酸脯氨酸（亚氨基酸）半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有

7、两性解离性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。等电点(isoelectricpoint,pI)pH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH

8、氨基酸的紫外吸收（三）氨基酸的α-氨基与α-羧基共同参与茚三酮反应(ninhydrinreaction)氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。（四）一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽多